Vnější bakteriální membrána

Vnější bakteriální membrána nebo vnější bakteriální membrána ( angl.  bakteriální vnější membrána ) je biologická membrána umístěná na vrcholu peptidoglykanové vrstvy u gramnegativních bakterií . Složením se liší od vnitřní, buněčné membrány . Na jeho povrchu jsou lipopolysacharidy , což jsou antigeny gramnegativních patogenních bakterií .

Složení

Vnější membrána má stejně jako buněčná membrána tloušťku 7-8 nm [1] . Stejně jako buněčná membrána je vnější membrána lipidová dvojvrstva , která se skládá z fosfolipidů , převážně fosfatidylethanolaminu , fosfatidylglycerolu a difosfatidylglycerolu . Ve vnější membráně jsou však fosfolipidy distribuovány mezi vrstvami asymetricky: vnější vrstva membrány je tvořena převážně lipopolysacharidy. Výjimkou jsou sinice a druhy rodu Neisseria , u kterých jsou ve vnější vrstvě membrány současně přítomny fosfolipidy a lipooligosacharidy. Ve struktuře lipopolysacharidu lze rozlišit čtyři strukturální bloky:

Vnější membrána je bohatá na proteiny , označují se Omp (z anglického  vnější membránový protein ). Proteiny mohou pokrývat až polovinu povrchu vnější membrány. Omp proteiny se dělí na hlavní a vedlejší. Hlavní proteiny Omp jsou nepřetržitě syntetizovány ; mezi ně patří Brownův lipoprotein, spirochetové lipoproteiny , OmpA a nespecifický porin OmpF [3] .

Ze strukturálního a funkčního hlediska lze všechny proteiny vnější membrány rozdělit do tří skupin:

Někdy se na preparátech nacházejí zóny kontaktu buněčných a vnějších membrán. Takové oblasti se nazývají Bayerovy kontakty. Mezi membránami pravděpodobně nedochází k přímému kontaktu a vážou se na sebe speciálními proteiny v mezeře vytvořené v místě kontaktu v peptidoglykanové vrstvě [4] .

Funkce

Ve vnější membráně jsou neustále otevřené iontové kanály , kvůli kterým na ní nelze udržet konstantní elektrochemický gradient sodíkových iontů nebo protonů , vnější membrána se proto nepodílí na buněčném metabolismu . Nesouvisí ani s biosyntézou proteinů, lipidů a polysacharidů, i když se může podílet na jejich sekreci . Ve vnější membráně jsou však některé enzymy - permeázy , hydrolázy , někdy - oxidační enzymy , jako je oxidáza manganu [ 1] .

Funkce vnější membrány v bakteriální buňce jsou velmi rozmanité. Spolu s buněčnou membránou tvoří periplazmatický prostor (periplazmu), spolu s buněčnou stěnou zpevňuje buňku, slouží jako filtr, který brání velkým hydrofilním molekulám ve vstupu do periplazmy a zadržuje hydrofobní molekuly. Nedovolí mnoha enzymům periplazmy opustit buňku, podílí se na vstupu živin do buňky a také na uvolňování antibiotik , toxinů , metabolitů a různých proteinů ven. Vnější membrána zprostředkovává nespecifickou adhezi bakteriálních buněk, interaguje s bakteriofágy , povrchovými receptory prokaryotických i eukaryotických buněk a protilátkami . Žlučové kyseliny a další amfifilní detergenty , stejně jako antibiotika, mají díky vnější membráně slabší účinek na gramnegativní bakterie než na grampozitivní [5] . Lipoligosacharidy jsou nejdůležitějšími antigeny patogenních gramnegativních bakterií, nazývají se také endotoxiny [3] .

Biogeneze

Mechanismy, které zajišťují dodání složek vnější membrány na buněčný povrch, nejsou zcela jasné. Složky lipopolysacharidu, lipid A a opakující se jednotky O-antigenu, jsou syntetizovány na cytoplazmatické straně buněčné membrány a dodávány ven nezávisle dvěma specializovanými transportními systémy, a to transportérem O-antigenu Wzx (RfbX) a transportérem ABC. MsbA, který transportuje lipid A z vnitřní lipidové vrstvy buněčné membrány do vnější [6] [7] [8] [9] [10] . Polymerizace jednotek O-antigenu probíhá v periplazmatickém prostoru specializovanou Wzy polymerázou a polymerní fragment je dále připojen k jádrovému lipidu A pomocí WaaL ligázy za vzniku lipopolysacharidu [11] [12] . Zařízení pro transport molekul lipopolysacharidů ven z buňky se skládá z proteinů LptA, LptB, LptC, LptD, LptE. U pěti z nich bylo možné zjistit, ve kterých částech buňky se nacházejí, což může pomoci pochopit, jak funguje aparát pro skládání a uvolňování molekul lipopolysacharidů [12] . Je známo, že LptC přenáší lipopolysacharid z buněčné membrány do vnější [12] . LptE tvoří s LptD komplex, který zajišťuje zabudování molekul lipopolysacharidů do vnější membrány [12] [13] [14] .

Vezikuly vnější membrány

Vezikuly ( vezikuly bakteriální vnější membrány ) o průměru 20 až 500 nm mohou vyrazit z vnější membrány . Tvorba vezikul může být spojena s růstem bakteriální buňky, mohou sloužit jako prostředek pro dodávání enzymů a jiných proteinů, například patogenní bakterie mohou transportovat faktory virulence jako součást vezikul . Například u Pseudomonas aeruginosa se β-laktamáza , která ničí penicilin , uvolňuje jako součást vezikul vnější membrány, mezi jinými proteiny [15] .

Viz také

Poznámky

  1. 1 2 Pinevich, 2006 , s. 240.
  2. Pinevich, 2006 , s. 241.
  3. 1 2 3 Pinevich, 2006 , str. 250.
  4. Pinevich, 2006 , s. 257.
  5. Pinevich, 2006 , s. 240-241.
  6. Feldman MF , Marolda CL , Monteiro MA , Perry MB , Parodi AJ , Valvano MA Aktivita domnělé polyisoprenolem vázané cukerné translokázy (Wzx) zapojené do sestavení O antigenu Escherichia coli je nezávislá na chemické struktuře O repetice.  (anglicky)  // The Journal Of Biological Chemistry. - 1999. - 3. prosince ( roč. 274 , č. 49 ). - S. 35129-35138 . — PMID 10574995 .
  7. Liu D. , Cole RA , Reeves PR Funkce zpracování O-antigenu pro Wzx (RfbX): slibný kandidát na flippasu O-jednotky.  (anglicky)  // Journal Of Bacteriology. - 1996. - Duben ( roč. 178 , č. 7 ). - S. 2102-2107 . — PMID 8606190 .
  8. Doerrler WT , Reedy MC , Raetz CR Mutant Escherichia coli defektní v exportu lipidů.  (anglicky)  // The Journal Of Biological Chemistry. - 2001. - 13. dubna ( roč. 276 , č. 15 ). - S. 11461-11464 . doi : 10.1074/ jbc.C100091200 . — PMID 11278265 .
  9. Polissi A. , Georgopoulos C. Mutační analýza a vlastnosti genu msbA Escherichia coli, kódujícího esenciální transportér rodiny ABC.  (anglicky)  // Molecular Microbiology. - 1996. - Červen ( roč. 20 , č. 6 ). - S. 1221-1233 . — PMID 8809774 .
  10. Zhou Z. , White KA , Polissi A. , Georgopoulos C. , Raetz CR Funkce Escherichia coli MsbA, esenciálního transportéru rodiny ABC, při biosyntéze lipidů A a fosfolipidů.  (anglicky)  // The Journal Of Biological Chemistry. - 1998. - 15. května ( roč. 273 , č. 20 ). - S. 12466-12475 . — PMID 9575204 .
  11. Raetz CR , Whitfield C. Lipopolysacharidové endotoxiny.  (anglicky)  // Annual Review Of Biochemistry. - 2002. - Sv. 71 . - S. 635-700 . - doi : 10.1146/annurev.biochem.71.110601.135414 . — PMID 12045108 .
  12. 1 2 3 4 Sperandeo P. , Lau FK , Carpentieri A. , De Castro C. , Molinaro A. , Dehò G. , Silhavy TJ , Polissi A. Funkční analýza proteinového aparátu potřebného pro transport lipopolysacharidu k vnější membráně Escherichia coli.  (anglicky)  // Journal Of Bacteriology. - 2008. - Červenec ( roč. 190 , č. 13 ). - str. 4460-4469 . - doi : 10.1128/JB.00270-08 . — PMID 18424520 .
  13. Wu T. , McCandlish AC , Gronenberg LS , Chng SS , Silhavy TJ , Kahne D. Identifikace proteinového komplexu, který sestavuje lipopolysacharid ve vnější membráně Escherichia coli.  (anglicky)  // Proceedings Of The National Academy of Sciences Of The United States Of America. - 2006. - 1. srpna ( roč. 103 , č. 31 ). - S. 11754-11759 . - doi : 10.1073/pnas.0604744103 . — PMID 16861298 .
  14. Bos MP , Tefsen B. , Geurtsen J. , Tommassen J. Identifikace proteinu vnější membrány potřebného pro transport lipopolysacharidu na povrch bakteriální buňky.  (anglicky)  // Proceedings Of The National Academy of Sciences Of The United States Of America. - 2004. - 22. června ( roč. 101 , č. 25 ). - S. 9417-9422 . - doi : 10.1073/pnas.0402340101 . — PMID 15192148 .
  15. Pinevich, 2006 , s. 256.

Literatura