Komplex Fenna-Matthews-Olson

Fenna-Matthews-Olsonův komplex (FMO) je integrální anténou komplexu sklízejících světlo zelených sirných bakterií , který zprostředkovává přenos excitační energie z chlorosomů do bakteriálních reakčních center (RC) uložených v membráně .

Historie studia

Pigment-proteinový komplex byl poprvé izolován a popsán v roce 1962 průkopníkem biochemikem Johnem Melvinem Olsonem (1929–2017) a jeho asistentkou Carol Romano. Zdrojem materiálu byla bakteriální kultura, kterou poskytla sovětská mikrobioložka Elena Nikolaevna Kondratieva (1925-1995) [2] .

FMO se stal prvním komplexem pigment-protein, jehož trojrozměrná struktura byla popsána rentgenovou spektroskopií . Komplex byl pojmenován po objeviteli Johnu Olsonovi a krystalografech Rogeru Fennovi (nar. 1947) a Brianu Matthewsovi (nar. 1938) [3] .

Struktura

Jedná se o trimer ve vodě rozpustných komplexů pigment - protein . Každý ze tří monomerů obsahuje 7 molekul bakteriochlorofylu a . Jsou spojeny proteinovým skeletem, který tvoří koordinační vazbu k centrálnímu atomu hořčíku, buď prostřednictvím aminokyselinového zbytku (hlavně histidin ), nebo prostřednictvím vodních můstků (pouze jeden bakteriochlorofyl na každém monomeru).

Vzhledem k tomu, že struktura komplexu je známá, ukázalo se, že je možné na základě těchto informací vypočítat optická spektra pro srovnání s experimentálními daty [4] [5] . V nejjednodušším případě se bere v úvahu pouze excitonová konjugace bakteriochlorofylu [6] . Realističtější modely také berou v úvahu konjugaci pigment-protein [7] . Důležitou vlastností je lokální přenos energie (polohová energie) bakteriochlorofylu, který je u každé molekuly pigmentu vzhledem k jejímu proteinovému prostředí individuální. Právě polohová energie bakteriochlorofylu určuje směr toku energie.

Podařilo se získat určité informace o struktuře superkomplexu FMO-RC, které byly získány pomocí elektronové mikroskopie [8] [9] a spekter lineárního dichroismu naměřených na trimerech FMO a komplexu FMO-RC. Z těchto měření bylo jasné, že jsou možné dvě orientace FMO vzhledem k reakčnímu centru (RC). Orientace, ve které jsou bakteriochlorofyly 3 a 4 umístěny blízko RC a bakteriochlorofyly 1 a 6 (podle původního číslování Fenny a Matthewse) směřují ke chlorosomům, podporuje účinný přenos energie [10] .

Testovací objekt

Komplex PMO představuje nejjednodušší světlosběrný komplex známý v přírodě, a proto je vhodným testovacím objektem pro vývoj metod, které lze následně přenést do složitějších systémů, jako je fotosystém I. FMO vykazuje překvapivě dlouhou kvantovou koherenci , která hraje důležitou roli v procesech přenosu energie [1] .

Gathering Light

Sběr světla ve fotosyntéze využívá klasické i kvantově mechanické procesy a má účinnost téměř 100 %. V klasických procesech, aby mohl přijmout světelnou energii, musí foton dosáhnout reakčních center dříve, než se energie rozptýlí, tedy za méně než jednu nanosekundu. To se však při fotosyntéze neděje. Protože energie může existovat v mnoha stavech superpozice , může cestovat všemi cestami v materiálu současně. Když foton najde správný cíl, superpozice se zhroutí a zpřístupní energii. Nejedná se však o čistě kvantový proces, protože některé kvantové procesy zpomalují pohyby kvantovaných objektů v materiálu. Například Andersonova lokalizace zabraňuje šíření kvantových stavů v neuspořádaných médiích. Vzhledem k tomu, že se kvantový stav chová jako vlna, je zranitelný vůči interferenci a vnějším vlivům. Dalším problémem je kvantový Zeno efekt , jehož podstatou je, že nestabilní kvantový stav se nikdy nemění, pokud je nepřetržitě měřen/pozorován, protože jej neustále mění a brání jeho kolapsu [11] [12] .

Interakce mezi kvantovými stavy a prostředím slouží jako druh měření nebo pozorování. Klasická interakce s prostředím mění vlnovou povahu kvantového stavu do té míry, že zasahuje do Andersonovy lokalizace, v důsledku čehož kvantový Zeno efekt zvyšuje životnost kvantového stavu, což mu umožňuje dosáhnout reakční centrum [11] .

Výpočetní

Problém nalezení reakčního centra v proteinové matrici je formálně ekvivalentní mnoha problémům v počítačové technologii. Mapování výpočetních problémů na hledání excitační energie reakčního centra může ze sběru světla udělat nový typ výpočetního zařízení, zvyšující konstrukční rychlost při pokojové teplotě a dosahující 100-1000násobku účinnosti [11] .

Poznámky

  1. 1 2 Tronrud, DE; Schmid, M. F.; Matthews, BW Struktura a rentgenová aminokyselinová sekvence bakteriochlorofylu a proteinu z Prosthecochloris aestuarii rafinované při rozlišení 1,9 A  //  Journal of Molecular Biology : deník. - 1986. - Duben ( roč. 188 , č. 3 ). - str. 443-454 . - doi : 10.1016/0022-2836(86)90167-1 . — PMID 3735428 .
  2. Blankenship RE, Brune DC, Olson JC Vzpomínka na Johna M. Olsona (1929-2017) // Výzkum fotosyntézy. - 2018. - Sv. 137. - S. 161-169. - doi : 10.1007/s11120-018-0489-9 .
  3. Fenna, RE; Matthews, BW Uspořádání chlorofylu v proteinu bakteriochlorofylu z Chlorobium limicola  (anglicky)  // Nature : journal. - 1975. - Sv. 258 , č.p. 5536 . - str. 573-577 . - doi : 10.1038/258573a0 . — .
  4. Vulto, Simone I.E.; Neerken, Sieglinde; Louwe, Robert JW; De Baat, Michiel A.; Amesz, Jan; Aartsma, Thijs J. Struktura a dynamika vzrušeného stavu v anténních komplexech FMO z fotosyntetických zelených sirných bakterií  // The  Journal of Physical Chemistry B : deník. - 1998. - Sv. 102 , č. 51 . - S. 10630-10635 . doi : 10.1021 / jp983003v .
  5. Wendling, Markus; Przyjalgowski, Miloš A.; Gülen, Demet; Vulto, Simone I.E.; Aartsma, Thijs J.; Van Grondelle, dodávka Rienk; Van Amerongen, Herbert van. Kvantitativní vztah mezi strukturou a polarizovanou spektroskopií v FMO komplexu Prosthecochloris aestuarii : zušlechťovací experimenty a simulace  //  Photosynthesis Research : journal. - 2002. - Sv. 71 , č. 1-2 . - str. 99-123 . - doi : 10.1023/A:1014947732165 . — PMID 16228505 .
  6. Pearlstein, Robert M. Teorie optických spekter trimeru bakteriochlorofylu a anténního proteinu z Prosthecochloris aestuarii  //  Výzkum fotosyntézy: časopis. - 1992. - Sv. 31 , č. 3 . - str. 213-226 . - doi : 10.1007 / BF00035538 — PMID 24408061 .  (nedostupný odkaz)
  7. Renger, Thomas; Marcus, R.A.O vztahu dynamiky proteinů a relaxace excitonu v komplexech pigment-protein: Odhad spektrální hustoty a teorie pro výpočet optických spekter  //  Journal of Chemical Physics  : časopis. - 2002. - Sv. 116 , č. 22 . - S. 9997-10019 . - doi : 10.1063/1.1470200 . - .
  8. Rémigy, Hervé-W; Stahlberg, Henning; Fotiadis, Dimitrios; Müller, Shirley A; Wolpensinger, Bettina; Engel, Andreas; Hauska, Gunther; Tsiotis, Georgios. Komplex reakčního centra ze zelené sirné bakterie Chlorobium tepidum : strukturní analýza skenovací transmisní elektronovou mikroskopií  //  Journal of Molecular Biology : deník. - 1999. - Červenec ( roč. 290 , č. 4 ). - S. 851-858 . - doi : 10.1006/jmbi.1999.2925 . — PMID 10398586 .
  9. Rémigy, Hervé-W.; Hauska, Gunther; Müller, Shirley A.; Tsiotis, Georgios. Reakční centrum ze zelených sirných bakterií: pokrok směrem ke strukturálnímu objasnění  //  Photosynthesis Research : journal. - 2002. - Sv. 71 , č. 1-2 . - S. 91-8 . - doi : 10.1023/A:1014963816574 . — PMID 16228504 .
  10. Tronrud, D.E.; Schmid, M. F.; Matthews, BW Jak proteiny spouštějí přenos excitační energie v komplexu FMO zelených sirných bakterií  // Biophysical  Journal : deník. - 2006. - říjen ( roč. 91 , č. 8 ). - str. 2778-2797 . - doi : 10.1529/biophysj.105.079483 . - . — PMID 16861264 .
  11. 123 MIT . _ Sklízení kvantového světla ukazuje na zcela novou formu výpočetní techniky . Technologyreview.com (25. listopadu 2013). Získáno 6. prosince 2013. Archivováno z originálu dne 24. září 2015.
  12. Vattay, Gabor & Kauffman, Stuart A. (2013), Evolutionary Design in Biological Quantum Computing, arΧiv : 1311.4688 [cond-mat.dis-nn].