Proteorhodopsin

Proteorhodopsin  je fotoaktivní protein obsahující sítnici, který se nachází v mořských planktonických bakteriích, archeích a dinoflagelátech [1] [2] [3] [4] . Stejně jako jeho homolog  , bakteriorhodopsin , objevený v archaea , je to transmembránový protein kovalentně vázaný na sítnici. Funguje jako protonová pumpa závislá na světle . Předpokládá se, že několik členů této rodiny (přes 800 proteinů) má smyslové funkce. Zástupci této čeledi se liší svými absorpčními spektry [5] [6] [7] [8] .

Historie

Proteorhodopsin byl objeven v roce 2000 [1] . Byl nalezen v genomech několika druhů nekultivovaných mořských γ-proteobakterií žijících ve východním Pacifiku , centrálním severním Pacifiku a jižním oceánu u pobřeží Antarktidy [9] . Následně byly identifikovány geny různých proterhodopsinů ve vzorcích od Středozemního a Rudého moře až po Sargasové a Japonské moře [5] . Různé varianty proteorhodopsinu nejsou distribuovány náhodně, ale mají různé rozložení absorpčního maxima v závislosti na hloubce a umístění v konkrétní lokalitě [8] . V roce 2011 byl proteorhodopsin objeven v mořském dinoflagelátu Oxyrrhis marina , ve kterém je vysoce exprimován a nachází se v izolovaných cytoplazmatických organelách spojených s endoplazmatickým retikulem [10] .

Aktivní stránka

Ve srovnání s jeho známějším archaálním homologem bakteriorhodopsinem je většina zbytků aktivního místa, které jsou důležité pro fungování bakteriorhodopsinu, také přítomna v proteorhodopsinu. Homology zbytků aktivního místa argininu -82, asparaginu-85 (primární akceptor protonů ), asparaginu -212 a lysinu - 216 (vazebné místo pro sítnici za vzniku Schiffovy báze ) bakteriorhodopsinu odpovídají argininu-94, asparaginu- 97, asparagin-227 a lysin-231 proteorhodopsin. V proteorhodopsinu však neexistují žádné zbytky karboxylové kyseliny přímo homologní s glutamátem -194 nebo glutamátem-204 bakteriorhodopsinu, o kterých se předpokládá, že se podílejí na uvolňování protonů na extracelulárním povrchu [11] [12] .

Funkce

Proterhodopsin se nachází ve všech oceánech Země a působí jako světlo poháněná protonová pumpa v mechanismu podobném mechanismu bakteriorhodopsinu. Stejně jako bakteriorhodopsin je proteorhodopsin retinal kovalentně spojen s apoproteinem prostřednictvím protonované Schiffovy báze na lysinu-231. V proteinu, který není vystaven světlu, je chromofor převážně v trans - konfiguraci [11] a po osvětlení světlem ji mění na 13- cis . Na základě Fourierovy transformace infračervené spektroskopie a UV spektroskopie bylo navrženo několik modelů úplného cyklu proteorhodopsinu; podobají se podobným vzorům bakteriorhodopsinu [11] [13] [14] [15] .

Genetické inženýrství

Pokud se gen pro proteorhodopsin vloží do Escherichia coli a do média se přidá retinal, pak zabudují tento pigment do svých buněčných membrán a pod vlivem světla pumpují protony [1] . Bylo také prokázáno, že protonový gradient vytvořený proteorhodopsinem může být použit pro syntézu ATP [16] .

Poznámky

1. ↑ 1 2 3 Béjà O., Aravind L., Koonin EV, Suzuki MT, Hadd A., Nguyen LP, Jovanovich SB, Gates CM, Feldman RA, Spudich JL, Spudich EN, DeLong EF Bakteriální rodopsin: důkazy pro nový typ of phototrophy in the sea  (anglicky)  // Science : journal. - 2000. - září ( roč. 289 , č. 5486 ). - S. 1902-1906 . - doi : 10.1126/science.289.5486.1902 . - . — PMID 10988064 .
2. ↑ Lin S., Zhang H., Zhuang Y., Tran B., Gill J. Metatranskriptomické analýzy založené na sestřihu vedoucí k rozpoznání skrytých genomických znaků u dinoflagelátů   // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States Ameriky  : deník. - 2010. - Listopad ( roč. 107 , č. 46 ). - S. 20033-20038 . - doi : 10.1073/pnas.1007246107 . - . — PMID 21041634 .
3. ↑ Slamovits CH, Okamoto N., Burri L., James ER, Keeling PJ Bakteriální proteorhodopsinová protonová pumpa v mořských eukaryotech  // Nature Communications  : journal  . - Nature Publishing Group , 2011. - Sv. 2 , ne. 2 . — S. 183 . - doi : 10.1038/ncomms1188 . — . — PMID 21304512 .
4. ↑ Frigaard NU, Martinez A., Mincer TJ, DeLong EF Laterální přenos genů proteorhodopsinu mezi mořskými planktonickými bakteriemi a Archaea  //  Nature : journal. - 2006. - únor ( roč. 439 , č. 7078 ). - S. 847-850 . - doi : 10.1038/nature04435 . — . — PMID 16482157 .
5. ↑ 1 2 Béjà O., Spudich EN, Spudich JL, Leclerc M., DeLong EF Proteorhodopsin phototrophy in the ocean   // Nature . - 2001. - Červen ( roč. 411 , č. 6839 ). - str. 786-789 . - doi : 10.1038/35081051 . — PMID 11459054 .
6. ↑ Man D., Wang W., Sabehi G., Aravind L., Post AF, Massana R., Spudich EN, Spudich JL, Béjà O. Diverzifikace a spektrální ladění v mořských proteorhodopsinech  //  The EMBO Journal : deník. - 2003. - Duben ( roč. 22 , č. 8 ). - S. 1725-1731 . - doi : 10.1093/emboj/cdg183 . — PMID 12682005 .
7. ↑ Kelemen BR, Du M., Jensen RB Proteorhodopsin v živé barvě: rozmanitost spektrálních vlastností v živých bakteriálních buňkách  //  Biochimica et Biophysica Acta : deník. - 2003. - prosinec ( roč. 1618 , č. 1 ). - str. 25-32 . - doi : 10.1016/j.bbam.2003.10.002 . — PMID 14643930 .
8. ↑ 1 2 Sabehi G., Kirkup BC, Rozenberg M., Stambler N., Polz MF, Béjà O. Adaptace a spektrální ladění v divergentních mořských proteorhodopsinech z východního Středomoří a Sargasových moří  //  The ISME Journal : deník. - 2007. - Květen ( díl 1 , č. 1 ). - str. 48-55 . - doi : 10.1038/ismej.2007.10 . — PMID 18043613 .
9. ↑ Venter JC, Remington K., Heidelberg JF, Halpern AL, Rusch D., Eisen JA, Wu D., Paulsen I., Nelson KE, Nelson W., Fouts DE, Levy S., Knap AH, Lomas MW, Nealson K., White O., Peterson J., Hoffman J., Parsons R., Baden-Tillson H., Pfannkoch C., Rogers YH, Smith HO Sekvenování environmentálního genomu brokovnice Sargasového moře  //  Science: journal. - 2004. - Duben ( roč. 304 , č. 5667 ). - str. 66-74 . - doi : 10.1126/science.1093857 . - . — PMID 15001713 .
10. ↑ Slamovits Claudio H. , Okamoto Noriko , Burri Lena , James Erick R. , Keeling Patrick J. Bakteriální proteorhodopsinová protonová pumpa v mořských eukaryotech  // Nature Communications. - 2011. - únor ( vol. 2 ). - S. 183 . — ISSN 2041-1723 . - doi : 10.1038/ncomms1188 .
11. ↑ 1 2 3 Dioumaev AK, Brown LS, Shih J., Spudich EN, Spudich JL, Lanyi JK Přenosy protonů v cyklu fotochemické reakce proteorhodopsinu  //  Biochemistry : journal. - 2002. - Duben ( roč. 41 , č. 17 ). - S. 5348-5358 . doi : 10.1021 / bi025563x . — PMID 11969395 .
12. ↑ Partha R., Krebs R., Caterino TL, Braiman MS Oslabená vazba konzervovaného argininu na chromofor proteorhodopsinu a jeho protiiontové strukturální rozdíly od bakteriorhodopsinu  //  Biochimica et Biophysica Acta : deník. - 2005. - Červen ( roč. 1708 , č. 1 ). - str. 6-12 . - doi : 10.1016/j.bbabio.2004.12.009 . — PMID 15949979 .
13. ↑ Dioumaev AK, Wang JM, Bálint Z., Váró G., Lanyi JK Transport protonu proteorhodopsinem vyžaduje, aby retinální protiion Schiffovy báze Asp-97 byl aniontový  //  Biochemistry: journal. - 2003. - Červen ( roč. 42 , č. 21 ). - S. 6582-6587 . - doi : 10.1021/bi034253r . — PMID 12767242 .
14. ↑ Krebs RA, Alexiev U., Partha R., DeVita AM, Braiman MS Detekce rychlého světlem aktivovaného uvolňování H+ a M intermediární tvorby z proteorhodopsinu  //  BMC Physiology : journal. - 2002. - Duben ( vol. 2 ). — str. 5 . - doi : 10.1186/1472-6793-2-5 . — PMID 11943070 .
15. ↑ Xiao Y., Partha R., Krebs R., Braiman M. Časově rozlišená FTIR spektroskopie fotointermediátů zapojených do rychlého přechodného uvolňování H+ proteorhodopsinem  // The  Journal of Physical Chemistry. B : deník. - 2005. - Leden ( roč. 109 , č. 1 ). - S. 634-641 . - doi : 10.1021/jp046314g . — PMID 16851056 .
16. ↑ Martinez A., Bradley AS, Waldbauer JR, Summons RE, DeLong EF Genová exprese fotosystému proteorhodopsinu umožňuje fotofosforylaci v heterologním hostiteli  // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America  : journal  . - 2007. - Sv. 104 , č. 13 . - str. 5590-5595 . - doi : 10.1073/pnas.0611470104 . - . — PMID 17372221 .