β-sendvičové domény se skládají z 80-350 aminokyselin a běžně se vyskytují v proteinech . Vyznačují se dvěma protilehlými antiparalelními β-listy [1] . Počet řetězců nalezených v takových doménách se může lišit od jednoho proteinu k druhému. β-sendvičové domény se vyskytují v mnoha různých typech záhybů.
Složení imunoglobulinového typu nalezené v protilátkách (Ig-fold) sestává ze sendvičové struktury dvou skupin antiparalelních β-řetězců (7 a 9 ks) uspořádaných do dvou β-listů s motivem řeckého klíče [2] . Motiv "řeckého klíče" se také vyskytuje v lidském transthyretinu .
Motiv želé rolky , vývoj řeckého klíčového motivu, se nachází v proteinech vázajících sacharidy, jako je konkanavalin A a různé lektiny , v doméně vázající kolagen Adhesinu Staphylococcus aureus a v modulech vázajícím fibronektin , jako je tenascin ( třetí opakování fibronektinu typu III). Lektinová doména typu L je variací motivu želé. Doména C2 ve své typické verzi (PKC-C2) je β-sendvič sestávající z 8 β-řetězců.