Aktin

Aktin  je globulární protein , ze kterého se tvoří mikrofilamenta  - jedna z hlavních součástí cytoskeletu eukaryotických buněk . Aktin se skládá z 376 aminokyselinových zbytků s molekulovou hmotností přibližně 42 kDa a průměrem 4-9 nm. Má 2 formy: monomerní G-aktin a polymerizovanou formu (F-aktin). Spolu s proteinem myozinem tvoří hlavní kontraktilní prvky svalů - aktomyosinové komplexy sarkomer . Je přítomen především v cytoplazmě, ale v malém množství se nachází i v buněčném jádře [1] [2] .

Třídy

• izoforma a-aktininu
• izoforma β-aktininu
• izoforma y-aktininu

Funkce

1. Tvoří buněčný cytoskelet, vytvářející mechanickou podporu.
2. Podílí se na změně tvaru buněk a pohybu buněk nezávislých na myosinu.
3. Ve svalových buňkách tvoří aktin komplex s myosinem zapojeným do svalové kontrakce .
4. V nesvalových buňkách se podílí na transportu vezikul a organel myozinem [1]
5. Buněčné dělení a cytokineze

G-aktin

Snímky z elektronového mikroskopu ukázaly, že G-aktin má globulární strukturu; rentgenová krystalografie však ukázala, že každá z těchto globulí se skládá ze dvou laloků oddělených drážkou. Tato struktura je "ATPázový záhyb", který je místem enzymatické katalýzy, která váže ATP a Mg2 + a hydrolyzuje první na ADP a organický fosfát. Tento záhyb je konzervovaná struktura, která se vyskytuje i v jiných proteinech [3] . G-aktin funguje pouze tehdy, obsahuje-li ve svém žlábku buď ADP nebo ATP, ale forma vázaná na ATP v buňkách převažuje, pokud je aktin přítomen ve své monomerní formě [4] . 

Primární struktura

Obsahuje 374 aminokyselinových zbytků. Jeho N-konec je vysoce kyselý a začíná acetylovaným  aspartátem  na jeho aminoskupině. Ačkoli jeho C-konec je alkalický a je tvořen  fenylalaninem , kterému předchází  cystein [5] .

Terciární struktura - domény

Terciární struktura je tvořena dvěma doménami, známými jako velká a malá, které jsou od sebe odděleny drážkou. Pod tím je hlubší zářez zvaný „drážka“. Obě konstrukce mají srovnatelnou hloubku [6] .

Topologické studie ukázaly, že protein s největší doménou na levé straně a nejmenší doménou na pravé straně. V této poloze je menší doména dále rozdělena na dvě: subdoménu I (dolní poloha, zbytky 1-32, 70-144 a 338-374) a subdoménu II (horní poloha, zbytky 33-69). Větší doména se také dělí na dvě: subdoménu III (dolní, zbytky 145–180 a 270–337) a subdoménu IV (horní, zbytky 181–269). Exponované oblasti subdomén I a III se označují jako "zoubkované" konce, zatímco exponované oblasti domén II a IV se označují jako "špičaté" konce.

F-aktin

Klasický popis F-aktinu uvádí, že má vláknitou strukturu, kterou lze považovat buď za jednovláknovou levotočivou šroubovici s rotací 166° kolem osy šroubovice a axiálním posunem 27,5  Å , nebo za jednořetězcová pravotočivá šroubovice s příčnou vzdáleností 350-380 Á a každá molekula aktinu je obklopena 4 dalšími. Symetrie aktinového polymeru při 2,17 podjednotkách na otáčku šroubovice je neslučitelná s tvorbou krystalů, což je možné pouze při symetrii přesně 2, 3, 4 nebo 6 podjednotek na otáčku [7] [8] .

Předpokládá se, že F-aktinový polymer má strukturní polaritu díky skutečnosti, že všechny podjednotky mikrofilamentů směřují ke stejnému konci. To vede ke konvenci pojmenování: konec, který má aktinovou podjednotku, která má vazebné místo ATP, se nazývá „(-) konec“, zatímco opačný konec, kde je štěrbina směrována k jinému blízkému monomeru, se nazývá „( +) konec Termíny „špičatý“ a „zubatý“, označující dva konce mikrofilament, jsou odvozeny od jejich vzhledu pod transmisní elektronovou mikroskopií, kdy jsou vzorky zkoumány technikou preparace nazývanou „dekorace“. Tento myozin tvoří polární vazby s aktinových monomerů, což vede ke konfiguraci, která vypadá jako šipka s perforacemi podél dříku, kde dřík je aktin a zploštění je myosin. Podle této logiky se konec mikrovlákna, který nemá vyčnívající myosin, nazývá bod šipka (- konec) a druhý konec se nazývá ostnatý konec (+konec) [9] .Fragment S1 se skládá z hlavové a krční domény myosinu II.Za fyziologických podmínek se G-aktin (monomerní forma) transformuje na F-aktin ( polymerní forma) pomocí ATP, kde je role ATP zásadní.

Proces tvorby polymerního aktinu, nazývaného F-aktin, zahrnuje vazbu monomerního G-aktinu na molekulu ATP za přítomnosti iontů Mg2 + , Ca2 + , tvorbu stabilních aktinových oligomerů a globulí, tvorbu jednotlivá aktinová polymerní vlákna a jejich větvení. V důsledku toho se tvoří organické molekuly fosfátu a ADP. Aktinová mikrofilamenta vznikají šroubovicovým stočením 2 F-aktinových filament, v rámci kterých jsou aktinové molekuly propojeny nekovalentními vazbami [10]

Každé takové mikrovlákno má dva konce, které se liší svými vlastnostmi: aktinové monomery se připojují k jednomu (nazývá se plusový konec) a disociují se od druhého (mínusový konec). Poměr rychlostí připojení a disociace aktinových monomerů určuje, zda se vlákno prodlužuje nebo zkracuje [10] .

Poznámky

1. ↑ 1 2 N. V. Bochkareva, I. V. Kondakova, L. A. Kolomiets. Role aktin-vazebných proteinů v pohybu buněk za normálních podmínek a během růstu nádoru  // Molekulární medicína. - 2011. - Vydání. 6 . — S. 14–18 . — ISSN 1728-2918 .
2. ↑ CG Dos Remedios, D. Chhabra, M. Kekic, IV Dedova, M. Tsubakihara. Actin Binding Proteins: Regulation of Cytoskeletal Microfilaments  (anglicky)  // Physiological Reviews. - 2003-04-01. — Sv. 83 , iss. 2 . — S. 433–473 . — ISSN 1522-1210 0031-9333, 1522-1210 . - doi : 10.1152/physrev.00026.2002 . Archivováno z originálu 1. prosince 2017.
3. ↑ Skupina NIH/NLM/NCBI/IEB/CDD. NCBI CDD konzervovaná proteinová doména ACTIN  . www.ncbi.nlm.nih.gov. Získáno 22. listopadu 2017. Archivováno z originálu 5. prosince 2017.
4. ↑ Philip Graceffa, Roberto Dominguez. Krystalová struktura monomerního aktinu ve stavu ATP STRUKTURÁLNÍ ZÁKLAD DYNAMIKY AKTINU ZÁVISLÉ NA NUKLEOTIDECH  //  Journal of Biological Chemistry. - 2003-09-05. — Sv. 278 , iss. 36 . — S. 34172–34180 . — ISSN 1083-351X 0021-9258, 1083-351X . - doi : 10.1074/jbc.M303689200 . Archivováno z originálu 2. června 2018.
5. ↑ JH Collins, M. Elzinga. Primární struktura aktinu z králičího kosterního svalu. Dokončení a analýza aminokyselinové sekvence  // The Journal of Biological Chemistry. - 10. 8. 1975. - T. 250 , č.p. 15 . — S. 5915–5920 . — ISSN 0021-9258 . Archivováno z originálu 18. června 2013.
6. ↑ Marshall Elzinga, John H. Collins, W. Michael Kuehl, Robert S. Adelstein. Kompletní aminokyselinová sekvence aktinu kosterního svalu králíka  // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. - září 1973. - T. 70 , no. 9 . — S. 2687–2691 . — ISSN 0027-8424 . Archivováno z originálu 25. prosince 2020.
7. ↑ Toshiro Oda, Mitsusada Iwasa, Tomoki Aihara, Yuichiro Maéda, Akihiro Narita. Povaha globulárního přechodu z vláknitého aktinu  // Povaha. — 22. 1. 2009. - T. 457 , č.p. 7228 . — S. 441–445 . — ISSN 1476-4687 . - doi : 10.1038/nature07685 . Archivováno z originálu 9. února 2019.
8. ↑ Julian von der Ecken, Mirco Müller, William Lehman, Dietmar J. Manstein, Pawel A. Penczek. Struktura komplexu F-aktin-tropomyosin  // Příroda. — 2015-03-05. - T. 519 , č.p. 7541 . — S. 114–117 . — ISSN 1476-4687 . - doi : 10.1038/příroda14033 . Archivováno z originálu 25. ledna 2018.
9. ↑ D.A. Begg, R. Rodewald, L.I. Rebhun. Vizualizace polarity aktinového vlákna v tenkých řezech. Důkaz jednotné polarity vláken spojených s membránou  // The Journal of Cell Biology. - prosinec 1978. - T. 79 , no. 3 . — S. 846–852 . — ISSN 0021-9525 . Archivováno z originálu 11. dubna 2019.
10. ↑ 1 2 Roberto Dominguez, Kenneth C. Holmes. Struktura a funkce aktinu  // Roční přehled biofyziky. — 2011-06-09. - T. 40 . — S. 169–186 . — ISSN 1936-122X . - doi : 10.1146/annurev-biophys-042910-155359 . Archivováno z originálu 15. prosince 2021.

Literatura pro sebevzdělávání

• Ulferts S, Prajapati B, Grosse R, Vartiainen MK (únor 2021). „Vynořující se vlastnosti a funkce aktinu a aktinových filamentů uvnitř jádra“ . Perspektivy Cold Spring Harbor v biologii . 13 (3): a040121. doi : 10.1101/cshperspect.a040121 . PMC  7919393 . PMID  33288541 .

Slovníky a encyklopedie	Velká dánština Velká Katalánština velká čínština Velký Rus Britannica (online) Treccani Universalis