aktin | |
---|---|
G-aktin. Jsou ukázány asociovaná molekula ADP a divalentní kationt. | |
Identifikátory | |
Symbol | aktin |
Pfam | PF00022 |
Interpro | IPR004000 |
PROSITE | PDOC00340 |
SCOP | 2btf |
NADRODINĚ | 2btf |
Dostupné proteinové struktury | |
Pfam | struktur |
PNR | RCSB PNR ; PDBe ; PDBj |
PDB součet | 3D model |
Mediální soubory na Wikimedia Commons |
Aktin je globulární protein , ze kterého se tvoří mikrofilamenta - jedna z hlavních součástí cytoskeletu eukaryotických buněk . Aktin se skládá z 376 aminokyselinových zbytků s molekulovou hmotností přibližně 42 kDa a průměrem 4-9 nm. Má 2 formy: monomerní G-aktin a polymerizovanou formu (F-aktin). Spolu s proteinem myozinem tvoří hlavní kontraktilní prvky svalů - aktomyosinové komplexy sarkomer . Je přítomen především v cytoplazmě, ale v malém množství se nachází i v buněčném jádře [1] [2] .
Snímky z elektronového mikroskopu ukázaly, že G-aktin má globulární strukturu; rentgenová krystalografie však ukázala, že každá z těchto globulí se skládá ze dvou laloků oddělených drážkou. Tato struktura je "ATPázový záhyb", který je místem enzymatické katalýzy, která váže ATP a Mg2 + a hydrolyzuje první na ADP a organický fosfát. Tento záhyb je konzervovaná struktura, která se vyskytuje i v jiných proteinech [3] . G-aktin funguje pouze tehdy, obsahuje-li ve svém žlábku buď ADP nebo ATP, ale forma vázaná na ATP v buňkách převažuje, pokud je aktin přítomen ve své monomerní formě [4] .
Obsahuje 374 aminokyselinových zbytků. Jeho N-konec je vysoce kyselý a začíná acetylovaným aspartátem na jeho aminoskupině. Ačkoli jeho C-konec je alkalický a je tvořen fenylalaninem , kterému předchází cystein [5] .
Terciární struktura je tvořena dvěma doménami, známými jako velká a malá, které jsou od sebe odděleny drážkou. Pod tím je hlubší zářez zvaný „drážka“. Obě konstrukce mají srovnatelnou hloubku [6] .
Topologické studie ukázaly, že protein s největší doménou na levé straně a nejmenší doménou na pravé straně. V této poloze je menší doména dále rozdělena na dvě: subdoménu I (dolní poloha, zbytky 1-32, 70-144 a 338-374) a subdoménu II (horní poloha, zbytky 33-69). Větší doména se také dělí na dvě: subdoménu III (dolní, zbytky 145–180 a 270–337) a subdoménu IV (horní, zbytky 181–269). Exponované oblasti subdomén I a III se označují jako "zoubkované" konce, zatímco exponované oblasti domén II a IV se označují jako "špičaté" konce.
Klasický popis F-aktinu uvádí, že má vláknitou strukturu, kterou lze považovat buď za jednovláknovou levotočivou šroubovici s rotací 166° kolem osy šroubovice a axiálním posunem 27,5 Å , nebo za jednořetězcová pravotočivá šroubovice s příčnou vzdáleností 350-380 Á a každá molekula aktinu je obklopena 4 dalšími. Symetrie aktinového polymeru při 2,17 podjednotkách na otáčku šroubovice je neslučitelná s tvorbou krystalů, což je možné pouze při symetrii přesně 2, 3, 4 nebo 6 podjednotek na otáčku [7] [8] .
Předpokládá se, že F-aktinový polymer má strukturní polaritu díky skutečnosti, že všechny podjednotky mikrofilamentů směřují ke stejnému konci. To vede ke konvenci pojmenování: konec, který má aktinovou podjednotku, která má vazebné místo ATP, se nazývá „(-) konec“, zatímco opačný konec, kde je štěrbina směrována k jinému blízkému monomeru, se nazývá „( +) konec Termíny „špičatý“ a „zubatý“, označující dva konce mikrofilament, jsou odvozeny od jejich vzhledu pod transmisní elektronovou mikroskopií, kdy jsou vzorky zkoumány technikou preparace nazývanou „dekorace“. Tento myozin tvoří polární vazby s aktinových monomerů, což vede ke konfiguraci, která vypadá jako šipka s perforacemi podél dříku, kde dřík je aktin a zploštění je myosin. Podle této logiky se konec mikrovlákna, který nemá vyčnívající myosin, nazývá bod šipka (- konec) a druhý konec se nazývá ostnatý konec (+konec) [9] .Fragment S1 se skládá z hlavové a krční domény myosinu II.Za fyziologických podmínek se G-aktin (monomerní forma) transformuje na F-aktin ( polymerní forma) pomocí ATP, kde je role ATP zásadní.
Proces tvorby polymerního aktinu, nazývaného F-aktin, zahrnuje vazbu monomerního G-aktinu na molekulu ATP za přítomnosti iontů Mg2 + , Ca2 + , tvorbu stabilních aktinových oligomerů a globulí, tvorbu jednotlivá aktinová polymerní vlákna a jejich větvení. V důsledku toho se tvoří organické molekuly fosfátu a ADP. Aktinová mikrofilamenta vznikají šroubovicovým stočením 2 F-aktinových filament, v rámci kterých jsou aktinové molekuly propojeny nekovalentními vazbami [10]
Každé takové mikrovlákno má dva konce, které se liší svými vlastnostmi: aktinové monomery se připojují k jednomu (nazývá se plusový konec) a disociují se od druhého (mínusový konec). Poměr rychlostí připojení a disociace aktinových monomerů určuje, zda se vlákno prodlužuje nebo zkracuje [10] .
Biologické motory | |
---|---|
motorické proteiny | |
Viz také: Molekulární motory |
![]() |
---|