Proteinový dimer

Aktuální verze stránky ještě nebyla zkontrolována zkušenými přispěvateli a může se výrazně lišit od verze recenzované 14. července 2019; ověření vyžaduje 1 úpravu .

V biochemii je dimer makromolekulární komplex tvořený dvěma, obvykle nekovalentně spojenými, makromolekulami , jako jsou proteiny nebo nukleové kyseliny . Proteinový dimer je kvartérní struktura proteinu.

Homodimer je tvořen dvěma identickými molekulami (proces homodimerizace ). Heterodimery jsou tvořeny dvěma různými makromolekulami ( proces heterodimerizace ).

Většina dimerů v biochemii není spojena kovalentními vazbami . Příkladem nekovalentního heterodimeru je enzym reverzní transkriptázy , který se skládá ze dvou různých aminokyselinových řetězců [1] . Výjimkou jsou dimery spojené disulfidovými můstky , jako je homodimerní protein NEMO [2] .

Některé proteiny obsahují specializované domény pro dimerizaci (dimerizační domény).

Příklady

Poznámky

  1. ↑ Sluis-Cremer N., Hamamouch N., San Félix A., Velazquez S., Balzarini J., Camarasa MJ Vztah struktury a aktivity [2',5'-bis-O-(terc-butyldimethylsilyl)-beta- Deriváty D-ribofuranosyl]-3'-spiro-5''-(4''-amino-1'',2''-oxathiol-2'',2''-dioxid)thymin jako inhibitory reverzní reakce HIV-1 dimerizace transkriptázy  //  J. Med. Chem. : deník. - 2006. - Srpen ( roč. 49 , č. 16 ). - S. 4834-4841 . - doi : 10.1021/jm0604575 . — PMID 16884295 .
  2. ↑ Herscovitch M., Comb W., Ennis T., Coleman K., Yong S., Armstead B., Kalaitzidis D., Chandani S., Gilmore TD Tvorba intermolekulární disulfidové vazby v dimeru NEMO vyžaduje Cys54 a  Cys347 )  // Biochemické a biofyzikální výzkumné komunikace : deník. - 2008. - únor ( roč. 367 , č. 1 ). - str. 103-108 . - doi : 10.1016/j.bbrc.2007.12.123 . — PMID 18164680 .