Afinita (biochemie)

V biochemii je afinita (také vazebná afinita ) mírou tendence molekul vázat se na jiné molekuly, například mezi vazebnými partnery v interakci protein - ligand : čím vyšší je afinita, tím větší je asociační konstanta K a (také nazývaná vazebná konstanta).

Charakteristika

V současnosti se však místo asociační konstanty obvykle používá inverzní míra, disociační konstanta Kd : čím vyšší je afinita proteinu k jeho ligandu, tím nižší je disociační konstanta komplexu. Na příkladu tvorby/štěpení komplexu enzym-substrát [ES].

definice podle zákona o působení hmoty nebo kinetické konstanty (rychlostní konstanty k) jsou uvedeny zde:

asociační konstanta (vazbová konstanta)	$K_{a}={[ES] \over [E]\cdot [S]}$	$K_{a}={k_{1} \over k'_{1}}$
disociační konstanta	$K_{d}={[E]\cdot [S] \over [ES]}$	$K_{d}={k'_{1} \over k_{1))$ .

V kinetice enzymu se Km , Michaelisova konstanta , někdy používá jako míra afinity enzymu k jeho substrátu. V praxi to má určité právo, ale teoreticky je třeba striktně rozlišovat disociační konstantu ES komplexu K d a Michaelisovu konstantu. Podle Briggse a Haldana Michaelisova konstanta závisí také na počtu změn k 2 a vypočítá se takto:

K_{m}={k'_{1}+k_{2} \over k_{1))

Odvození od K m do K d je možné pouze tehdy, když . Tento předpoklad není vhodný ve všech případech, ale původně jej vytvořili Leonor Michaelis a Maud Menten k odvození Michaelis-Mentenovy rovnice . ${\displaystyle k_{2}\ll k'_{1))$

Afinitu lze stanovit pomocí testu vazby ligandu .

Viz také

Literatura

Jeremy M. Berg, John L. Timochko, Lubert Strayer: Biochemie. 6. vydání, Spectrum Academic Publishing, Heidelberg, 2007. ISBN 978-3-8274-1800-5 .
Donald Voet, Judith G. Voet: Biochemie. 3. Vydání, John Wiley & Sons, New York, 2004. ISBN 0-471-19350-X .
Bruce Alberts , Alexander Johnson, Peter Walter, Julian Lewis, Martin Ruff, Keith Roberts: Molekulární biologie buňky , 5. vydání, Taylor a Francis, 2007, ISBN 978-0-8153-4106-2 .