Beta boule

Beta vybouleninu lze popsat jako lokalizované narušení pravidelné vodíkové vazby beta listu vložením dalších aminokyselinových zbytků do jedné nebo obou vodíkových vazeb β řetězců [1] [2] [3] [4] .

Typy

β-výdutě mohou být seskupeny podle délky přerušení, počtu zbytků vložených do každého vlákna, paralelismu nebo antiparalelnosti přerušených β-řetězců a jejich dihedrálních úhlů (které řídí umístění jejich postranních řetězců). Obvykle existují dva typy beta boulí.

První typ, klasická beta boule , se vyskytuje uvnitř nebo na okraji antiparalelního beta listu ; první zbytek na vnější liště je obvykle v αR konformaci spíše než v normální β.

Druhý typ, beta-konvexní smyčka (také nazývaná G1 beta-konvexní typ), se často vyskytuje v kombinaci s antiparalelním listem, ale i v jiných situacích. Jeden zbytek má konformaci α L a je součástí obratu beta nebo obratu alfa, takže motiv někdy tvoří smyčku beta vlásenky [5] .

Účinky na strukturu řetězce

Na úrovni struktury páteře mohou klasické β-výdutě způsobit jednoduché aneuryzma β-listu , jako je vyboulení v dlouhé β-vlásce ribonukleázy A (zbytky 88-91). β-konvexita může také způsobit skládání β-listu a samoprůnik, například když jsou dva zbytky s levotočivým a pravotočivým α-helikálním dihedrálním úhlem vloženy proti sobě do β-vlásenky, jak se vyskytuje u Met9 a Asn16 v pseudoazurinu (PDB kód přídavku 1PAZ).

Vliv na funkčnost proteinů

Zadržené boule pravidelně ovlivňují funkčnost proteinu. Nejzákladnější funkcí vyboulenin je pojmout další zbytek přidaný kvůli mutaci atd. při zachování vazebné struktury a tedy celkové architektury proteinu. Další výdutě jsou spojeny s vazebnými místy proteinů. V určitých případech, jako například u proteinů z rodiny imunoglobulinů, konzervované vybouleniny napomáhají dimerizaci Ig domén. Mají také funkční význam v proteinech DHFR (dihydrofolát reduktáza) a SOD (superoxiddismutáza), kde smyčky obsahující boule obklopují aktivní místo .

Poznámky

1. ↑ Richardson, JS (1978). "β-boule: běžná malá jednotka neopakující se proteinové struktury." Proč Natl Acad Sci USA . 75 (6): 2574-8. DOI : 10.1073/pnas.75.6.2574 . PMID  275827 .
2. ↑ Richardson, JS (1981). „Anatomie a taxonomie struktury proteinů“. Adv Protein Chem . 34 : 167-339. DOI : 10.1016/S0065-3233(08)60520-3 . PMID  7020376 .
3. ↑ Chan, A. W. (1993). "Identifikace, klasifikace a analýza beta-boulí v proteinech." Proteinová věda . 2 (10): 1574-90. DOI : 10.1002/pro.5560021004 . PMID  8251933 .
4. ↑ Craveur, P (2013). „β-boule: strukturní rozsáhlá analýza nepravidelností β-listu“ . proteinová věda . 22 (10): 1366-1378. DOI : 10.1002/pro.2324 . Archivováno z originálu dne 2021-08-09 . Staženo 2021-08-09 . Použitý zastaralý parametr |deadlink=( nápověda )
5. ↑ Milner-White EJ (1987). „Beta-boule uvnitř smyček jako opakující se rysy proteinové struktury“. Biochim Biophys Acta . 911 (2): 261-5. DOI : 10.1016/0167-4838(87)90017-3 . PMID  3801498 .