Želé rolka

Jelly roll nebo swiss roll  je proteinový stoh nebo supersekundární struktura , sestávající z osmi beta vláken uspořádaných do dvou čtyřvláknových listů. Jméno struktury, vytvořené Jane S. Richardsonovou v roce 1981, odráží její podobnost s želé nebo švýcarským koláčem [2] . Stohování je rozšířením motivu řeckého klíče a je někdy považováno za formu beta válce . Je velmi častý u virových proteinů , zejména u virových kapsidových proteinů [3] [4] . Dohromady tvoří želé a řecký klíč asi 30 % všech beta proteinů anotovaných v databázi Structural Classification of Proteins (SCOP) [5] .

Struktura

Základní struktura želé role se skládá z osmi beta pramenů uspořádaných do dvou čtyřpramenných antiparalelních beta listů, které se skládají dohromady přes hydrofobní rozhraní. Řetězce jsou tradičně označeny B až I z historického důvodu, že první struktura, která má být vyřešena, želé kapsidový protein z rajčete huňatého viru , měl další řetězec A mimo společné jádro záhybu [6] [7] . Listy se skládají z pramenů BIDG a CHEF složených tak, že pramen B balí pramen naproti C, I naproti H atd. [4] [8]

Virové proteiny

Velké množství virů staví své kapsidy z proteinů obsahujících buď jednoduchý nebo dvojitý rosol. Předpokládá se, že tato společná kapsidová architektura odráží starověké evoluční vztahy, možná sahající až k poslednímu univerzálnímu společnému předkovi (LUCA) buněčného života [8] [9] [10] . Jiné virové linie využívají evolučně nepříbuzné proteiny k vytvoření uzavřených kapsid, které se pravděpodobně nezávisle vyvinuly nejméně dvakrát [9] [11] a možná i mnohokrát, s asociacemi s proteiny buněčného původu [12] .

Proteinová kapsida s jednoduchým želé

Single jelly roll-in-capsid (JRC) proteiny byly nalezeny v nejméně šestnácti různých rodinách virů , většinou s ikosaedrickou kapsidovou strukturou a zahrnující jak RNA viry , tak DNA viry [13] . Mnoho jednovláknových kapsidových virů jsou jednovláknové RNA pozitivní viry. Dvě skupiny dvouřetězcových DNA virů s jednořetězcovými kapsidami JRC jsou Papillomaviridae a Polyomaviridae , z nichž obě mají poměrně malé kapsidy; u těchto virů architektura sestavené kapsidy orientuje osu želé rolky paralelně nebo „horizontálně“ k povrchu kapsidy [11] . Rozsáhlá analýza složek virové kapsidy ukázala, že jeden horizontální rosol je nejběžnějším záhybem mezi proteiny kapsidy, což představuje asi 28 % známých příkladů [12] .

Jiná skupina virů používá ve svých kapsidách proteiny z jediného želé, ale spíše ve vertikální než horizontální orientaci. Tyto viry jsou evolučně příbuzné velké skupině double jelly roll virů známých jako PRD1  , adenovirová virová linie , s podobnou kapsidovou architekturou realizovanou sestavením dvou samostatných core jelly roll složených kapsidových proteinů exprimovaných z různých genů [14] [15 ] . Tyto solitární vertikální viry rosolovitého tvaru tvoří taxon Helvetiavirae [16] . Známé viry s vertikálními kapsidami ve formě jednotlivých rosolů infikují extremofilní prokaryota [14] [12] .

Double Jelly Roll

Kapsidové proteiny dvojité želé role se skládají ze dvou samostatných svazků želé, spojených krátkou linkerovou oblastí. Nacházejí se jak ve virech s dvouvláknovou DNA, tak ve virech s jednovláknovou DNA v nejméně deseti různých rodinách virů, včetně virů, které infikují všechny domény života a pokrývají širokou škálu velikostí kapsid [4] [11] [18] . V architektuře kapsidy dvojité želé role je její osa orientována kolmo nebo „svisle“ k povrchu kapsidy [19] .

Předpokládá se, že proteiny s dvojitým želé se vyvinuly z proteinů s jednoduchým želé duplikací genů [11] [19] . Je pravděpodobné, že vertikální single jelly roll viry jsou přechodnou formou a že vertikální a horizontální jelly roll kapsidové proteiny mají nezávislý evoluční původ z buněčných proteinů předků [12] . Stupeň strukturní podobnosti mezi kapsidami viru double jelly roll vedl k závěru, že tyto viry mají pravděpodobně společný evoluční původ navzdory jejich rozmanitosti ve velikosti a rozsahu hostitelů; toto se stalo známým jako linie adenoviru  PRD1 ( Bamfordvirae ) [ 19] [16] [20] [21] . Mnoho členů této skupiny bylo identifikováno pomocí metagenomiky a v některých případech sdílejí málo nebo žádné virové geny [12] [22] . Ačkoli většina členů této skupiny má icosahedral kapsidovou geometrii, nemnoho rodin takový jako Poxviridae a Ascoviridae má oválné nebo cihlovité zralé viriony; Poxviry, jako je Vaccinia , procházejí během zrání drastickými konformačními změnami zprostředkovanými proteiny z dvojitého želé a pravděpodobně pocházejí z ikosaedrického předka [11] [23] .

Double jelly roll proteiny nebyly pozorovány v buněčných proteinech; zdá se, že jsou jedinečné pro viry [11] . Z tohoto důvodu je objev jasné homologie s proteiny double jelly roll v sekvencích mobilních elementů - polyntonů , široce rozšířených v eukaryotických genomech, považován za důkaz úzké evoluční příbuznosti těchto genetických elementů s viry [24] .

Nekapsidové virové proteiny

Jednotlivé želé se také nacházejí v nekapsidových virových proteinech, včetně minoritních složek sestaveného virionu, stejně jako v nevirionových proteinech, jako je polyhedrin [11] .

Buněčné proteiny

Zatímco dvojité želé se u proteinů buněčného původu nevyskytují, jednoduché želé se vyskytují [11] [12] . Jednou takovou třídou buněčných proteinů jsou nukleoplasminy , které slouží jako molekulární chaperonové proteiny k sestavování histonů do nukleozomů . N-terminální nukleoplasminová doména má jeden želé roll fold a je sestavena do pentameru [25] . Od té doby byly podobné struktury popsány v dalších skupinách proteinů remodelujících chromatin [26] . Jelly roll motivy s identickou vazbou na beta vrstvy se nacházejí také v ligandech tumor nekrotizujícího faktoru [27] a proteinech bakterie Yersinia pseudotuberculosis, které patří do třídy virových a bakteriálních proteinů známých jako superantigeny [28] [29] .

Více široce, členové extrémně různorodé kupin superfamily jsou také často popisováni jako želé se valí; ačkoli společné jádro doménové struktury cupine obsahuje pouze šest beta řetězců, mnoho cupine jich má osm [30] . Příklady zahrnují nehemdioxygenázové enzymy [31] [32] a histondemethylázy rodiny JmjC [33] [34] .

Evoluce

Srovnávací studie proteinů klasifikovaných jako jelly roll a „ řecký klíč “ naznačují, že klíčové řecké klíčové proteiny vznikly výrazně dříve než jejich topologicky složitější protějšky v želé rolce [5] . Strukturální bioinformatické studie porovnávající virové kapsidové gely roll proteiny s jinými proteiny známé struktury ukazují, že kapsidové proteiny tvoří dobře oddělený shluk, což naznačuje, že podléhají určitému souboru evolučních omezení [4] . Jedním z nejpozoruhodnějších rysů virových kapsidových gelových proteinů je jejich schopnost tvořit oligomery v opakující se mozaikové struktuře za vzniku uzavřeného proteinového obalu; buněčné proteiny, které jsou si nejpodobnější v záhybu a topologii, jsou také z větší části oligomery [4] . Bylo navrženo, že virové kapsidové proteiny jelly roll pocházejí z buněčných želé rolky, možná v několika nezávislých případech, v nejranějších fázích buněčné evoluce [12] .

Historie a nomenklatura

Jméno “rosolový váleček” byl poprvé použit pro strukturu vytvořenou Jane S. Richardsonovou v roce 1981 na základě řeckého klíčového motivu a měl odrážet podobnost struktury s želé nebo švýcarským koláčem [2] . Struktura obdržela mnoho popisných názvů, včetně: wedge, beta trunk a beta roll. Okraje dvou listů se neprotínají, aby vytvořily pravidelné vzory vodíkových vazeb, a proto se často nepovažuje za skutečný beta válec [3] , ačkoli tento termín je široce používán při popisu architektury virové kapsidy [14] [15] . Buněčné proteiny obsahující struktury podobné želé roli mohou být popsány jako cupin fold, JmjC fold nebo dvouvláknová beta helix [32] .

Viz také

Poznámky

  1. ↑ 1 2 Steven B. Larson, John S. Day, Alexander McPherson. Satelitní virus tabákové mozaiky rafinovaný na rozlišení 1,4 Á  // Acta Crystallographica Sekce D Biologická krystalografie. — 2014-09-01. - T. 70 , č.p. 9 . — S. 2316–2330 . — ISSN 1399-0047 . - doi : 10.1107/S1399004714013789 .
  2. ↑ 1 2 Pokroky v chemii proteinů. Svazek 34 . - New York: Academic Press, 1981. - 1 online zdroj (ixi, 371 stran) Str. - ISBN 978-0-08-058207-8 , 0-08-058207-9, 0-12-034234-0, 978-0-12-034234-1.
  3. ↑ 1 2 Gareth Chelvanayagam, Jaap Heringa, Patrick Argos. Anatomie a evoluce proteinů zobrazujících topologii virové kapsidy jellyroll  (anglicky)  // Journal of Molecular Biology. — 1992-11. — Sv. 228 , iss. 1 . — S. 220–242 . - doi : 10.1016/0022-2836(92)90502-B .
  4. ↑ 1 2 3 4 5 Shanshan Cheng, Charles L. Brooks. Virové kapsidové proteiny jsou segregovány ve strukturním skládacím prostoru  //  PLoS Computational Biology / Dennis R. Livesay. — 2013-02-07. — Sv. 9 , iss. 2 . — P.e1002905 . — ISSN 1553-7358 . - doi : 10.1371/journal.pcbi.1002905 .
  5. ↑ 1 2 Hannah Edwards, Sanne Abeln, Charlotte M. Deane. Zkoumání preferencí skládacího prostoru novorozených a starověkých proteinových superrodin  //  PLoS Computational Biology / Christine A. Orengo. — 2013-11-14. — Sv. 9 , iss. 11 . — P. e1003325 . — ISSN 1553-7358 . - doi : 10.1371/journal.pcbi.1003325 .
  6. ↑ S. C. Harrison, A. J. Olson, C. E. Schutt, F. K. Winkler, G. Bricogne. Tomato huňatý senzační virus v rozlišení 2,9 Å   // Nature . — 1978-11. — Sv. 276 , iss. 5686 . — S. 368–373 . — ISSN 1476-4687 0028-0836, 1476-4687 . - doi : 10.1038/276368a0 .
  7. ↑ Michael G. Rossmann, Celerino Abad-Zapatero, Mathur R. N. Murthy, Lars Liljas, T. Alwyn Jones. Strukturální srovnání některých malých kulovitých rostlinných virů  //  Journal of Molecular Biology. - 1983-04. — Sv. 165 , iss. 4 . — S. 711–736 . - doi : 10.1016/S0022-2836(83)80276-9 .
  8. ↑ 1 2 Michael G. Rossmann, Celerino Abad-Zapatero, Mathur RN Murthy, Lars Liljas, T. Alwyn Jones. Strukturální srovnání některých malých kulovitých rostlinných virů  //  Journal of Molecular Biology. - 1983-04-25. — Sv. 165 , iss. 4 . — S. 711–736 . — ISSN 0022-2836 . - doi : 10.1016/S0022-2836(83)80276-9 .
  9. ↑ 1 2 Patrick Forterre, David Prangishvili. Původ virů  (anglicky)  // Research in Microbiology. — 2009-09. — Sv. 160 , iss. 7 . — S. 466–472 . - doi : 10.1016/j.resmic.2009.07.008 .
  10. ↑ Edward C. Holmes. Co nám evoluce virů říká o původu virů?  (anglicky)  // Journal of Virology. — 2011-06. — Sv. 85 , iss. 11 . - S. 5247-5251 . — ISSN 1098-5514 0022-538X, 1098-5514 . - doi : 10.1128/JVI.02203-10 .
  11. ↑ 1 2 3 4 5 6 7 8 Mart Krupovic, Dennis H Bamford. Viry s dvouvláknovou DNA: 20 rodin a pouze pět různých architektonických principů pro sestavování virionů  //  Aktuální názor ve virologii. — 2011-08. — Sv. 1 , iss. 2 . — S. 118–124 . - doi : 10.1016/j.coviro.2011.06.001 .
  12. ↑ 1 2 3 4 5 6 7 Mart Krupovic, Eugene V. Koonin. Vícenásobný původ virových kapsidových proteinů od buněčných předků  (anglicky)  // Proceedings of the National Academy of Sciences. — 2017-03-21. — Sv. 114 , iss. 12 . - ISSN 1091-6490 0027-8424, 1091-6490 . - doi : 10.1073/pnas.1621061114 .
  13. ↑ Mart Krupovič. Sítě evolučních interakcí, které jsou základem polyfyletického původu virů ssDNA  //  Current Opinion in Virology. — 2013-10. — Sv. 3 , iss. 5 . — S. 578–586 . - doi : 10.1016/j.coviro.2013.06.010 .
  14. ↑ 1 2 3 David Gil-Carton, Salla T. Jaakkola, Diego Charro, Bibiana Peralta, Daniel Castaño-Díez. Pohled do shromáždění virů s vertikálními jednoduchými β-barelovými hlavními kapsidovými proteiny   // Struktura . — 2015-10. — Sv. 23 , iss. 10 . — S. 1866–1877 . - doi : 10.1016/j.str.2015.07.015 .
  15. ↑ 1 2 Isaac Santos-Pérez, Diego Charro, David Gil-Carton, Mikel Azkargorta, Felix Elortza. Strukturální základ pro sestavení vertikálních jednoduchých β-barrel virů  (anglicky)  // Nature Communications. — 2019-12. — Sv. 10 , iss. 1 . — S. 1184 . — ISSN 2041-1723 . - doi : 10.1038/s41467-019-08927-2 .
  16. ↑ 1 2 Eugene V. Koonin, Valerian V. Dolja, Mart Krupovic, Arvind Varsani, Yuri I Wolf. Vytvořte megataxonomický rámec, který vyplňuje všechny hlavní taxonomické řady, pro DNA viry kódující hlavní kapsidové proteiny vertikálního typu želé . - 2019. - doi : 10.13140/RG.2.2.14886.47684 .
  17. ↑ 1 2 Nicola G. A. Abrescia, Jonathan M. Grimes, Hanna M. Kivelä, Rene Assenberg, Geoff C. Sutton. Pohledy do evoluce virů a biogeneze membrán ze struktury mořského bakteriofága PM2 obsahujícího lipidy  //  Molekulární buňka. — 2008-09. — Sv. 31 , iss. 5 . — S. 749–761 . - doi : 10.1016/j.molcel.2008.06.026 .
  18. ↑ Elina Laanto, Sari Mäntynen, Luigi De Colibus, Jenni Marjakangas, Ashley Gillum. Virus nalezený v boreálním jezeře spojuje viry ssDNA a dsDNA  //  Proceedings of the National Academy of Sciences. — 2017-08. — Sv. 114 , iss. 31 . — S. 8378–8383 . - ISSN 1091-6490 0027-8424, 1091-6490 . - doi : 10.1073/pnas.1703834114 .
  19. ↑ 1 2 3 Mart Krupovič, Dennis H. Bamford. Evoluce viru: jak daleko sahá virová linie s dvojitým β-barelem?  (anglicky)  // Nature Reviews Microbiology. — 2008-12. — Sv. 6 , iss. 12 . — S. 941–948 . - ISSN 1740-1534 1740-1526, 1740-1534 . - doi : 10.1038/nrmicro2033 .
  20. ↑ Eugene V. Koonin, Valerian V. Dolja, Mart Krupovic, Arvind Varsani, Yuri I. Wolf. Globální organizace a navrhovaná megataxonomie světa virů  //  Recenze mikrobiologie a molekulární biologie. — 20.05.2020. — Sv. 84 , iss. 2 . — P.e00061–19 . — ISSN 1098-5557 1092-2172, 1098-5557 . - doi : 10.1128/MMBR.00061-19 .
  21. ↑ Peter J. Walker, Stuart G. Siddell, Elliot J. Lefkowitz, Arcady R. Mushegian, Evelien M. Adriaenssens. Změny v taxonomii virů a ve stanovách ratifikované Mezinárodním výborem pro taxonomii virů (2020  )  // Archives of Virology. — 2020-11. — Sv. 165 , iss. 11 . — S. 2737–2748 . — ISSN 1432-8798 0304-8608, 1432-8798 . - doi : 10.1007/s00705-020-04752-x .
  22. ↑ „Rozsáhlá diverzita genomů prokaryotických virů kódujících hlavní kapsidové proteiny dvojité jelly-roll odhalené analýzou genomové a metagenomické sekvence“. Virologický časopis . 15 (1): 67. duben 2018. DOI : 10.1186/s12985-018-0974-y . PMID  29636073 .
  23. ↑ Mohammad W. Bahar, Stephen C. Graham, David I. Stuart, Jonathan M. Grimes. Pohledy na vývoj komplexního viru z krystalové struktury viru vakcínie D13   // Struktura . — 2011-07. — Sv. 19 , iss. 7 . — S. 1011–1020 . - doi : 10.1016/j.str.2011.03.023 .
  24. ↑ Mart Krupovic, Dennis H Bamford, Eugene V Koonin. Zachování hlavních a minoritních kapsidových proteinů želé-rollu v transposonech Polinton (Maverick) naznačuje, že jde o viry v dobré víře  //  Biology Direct. - 2014. - Sv. 9 , iss. 1 . — str. 6 . — ISSN 1745-6150 . - doi : 10.1186/1745-6150-9-6 .
  25. ↑ Shuchismita Dutta, Ildikó V. Akey, Colin Dingwall, Kari L. Hartman, Tom Laue. The Crystal Structure of Nucleoplasmin-Core  (anglicky)  // Molecular Cell. — 2001-10. — Sv. 8 , iss. 4 . — S. 841–853 . - doi : 10.1016/S1097-2765(01)00354-9 .
  26. ↑ Christian Edlich-Muth, Jean-Baptiste Artero, Phil Callow, Marcin R. Przewloka, Aleksandra A. Watson. Pentamerní nukleoplasminový záhyb je přítomen v Drosophila FKBP39 a velkém počtu proteinů souvisejících s chromatinem  //  Journal of Molecular Biology. — 2015-05. — Sv. 427 , iss. 10 . — S. 1949–1963 . - doi : 10.1016/j.jmb.2015.03.010 .
  27. ↑ Jean-Luc Bodmer, Pascal Schneider, Jürg Tschopp. Molekulární architektura nadrodiny TNF  (anglicky)  // Trends in Biochemical Sciences. - 2002-01. — Sv. 27 , iss. 1 . — S. 19–26 . - doi : 10.1016/S0968-0004(01)01995-8 .
  28. ↑ Roberta Donadini, Chu Wai Liew, Ann HY Kwan, Joel P. Mackay, Barry A. Fields. Krystalové a roztokové struktury superantigenu z Yersinia pseudotuberculosis odhalují rosolovitý záhyb   // Struktura . — 2004-03. — Sv. 12 , iss. 1 . — S. 145–156 . - doi : 10.1016/j.str.2003.12.002 .
  29. ↑ John D. Fraser, Thomas Proft. Bakteriální superantigen a proteiny podobné superantigenu  //  Imunologické přehledy. — 2008-10. — Sv. 225 , iss. 1 . — S. 226–243 . - doi : 10.1111/j.1600-065X.2008.00681.x .
  30. ↑ Sawsan Khuri, Freek T. Bakker, Jim M. Dunwell. Fylogeneze, funkce a evoluce cupinů, strukturálně konzervovaná, funkčně rozmanitá nadrodina proteinů  //  Molekulární biologie a evoluce. — 2001-04-01. — Sv. 18 , iss. 4 . — S. 593–605 . — ISSN 0737-4038 1537-1719, 0737-4038 . - doi : 10.1093/oxfordjournals.molbev.a003840 .
  31. ↑ Abdullah Ozer, Richard K Bruick. Nehemové dioxygenázy: buněčné senzory a regulátory složené do jednoho?  (anglicky)  // Nature Chemical Biology. — 2007-03. — Sv. 3 , iss. 3 . — S. 144–153 . - ISSN 1552-4469 1552-4450, 1552-4469 . - doi : 10.1038/nchembio863 .
  32. ↑ 1 2 WeiShen Aik, Michael A McDonough, Armin Thalhammer, Rasheduzzaman Chowdhury, Christopher J Schofield. Role rosolového záhybu ve vazbě substrátu pomocí 2-oxoglutarátových oxygenáz  //  Current Opinion in Structural Biology. — 2012-12. — Sv. 22 , iss. 6 . — S. 691–700 . - doi : 10.1016/j.sbi.2012.10.001 .
  33. ↑ Zhongzhou Chen, Jianye Zang, Johnathan Whetstine, Xia Hong, Foteini Davrazou. Strukturální pohledy na demetylaci histonů od členů rodiny JMJD2   // Cell . — 2006-05. — Sv. 125 , iss. 4 . — S. 691–702 . - doi : 10.1016/j.cell.2006.04.024 .
  34. ↑ Robert J. Klose, Yi Zhang. Regulace metylace histonů demethyliminací a demetylací  //  Nature Reviews Molecular Cell Biology. — 2007-04. — Sv. 8 , iss. 4 . — S. 307–318 . — ISSN 1471-0080 1471-0072, 1471-0080 . - doi : 10.1038/nrm2143 .

Odkazy

 Sekundární struktura proteinu
Spirály
Rozšíření
Super sekundární struktura