Kalmodulin je malý, kyselý, vysoce konzervovaný protein vázající vápník , člen nadrodiny proteinů EF-hand .
Kalmodulin se nachází v cytoplazmě všech eukaryotických buněk, což jej odlišuje od ostatních proteinů vázajícího vápník. Kalmodulin byl poprvé izolován z hovězího mozku a sekvenován v roce 1980 . Molekula proteinu se skládá ze dvou globulárních laloků ( domén ) oddělených centrálním šroubovitým kloubem. Každý globulární lalok má dvě vazebná místa Ca2 + obsahující motiv helix-loop-helix (EF-hand). Protein se skládá ze 148 aminokyselinových zbytků a má molekulovou hmotnost přibližně 16 700 Da. Kalmodulin sám o sobě nevykazuje enzymatickou aktivitu, ale je integrální podjednotkou řady enzymů ( proteinkinázproteinové fosfatázy , fosfodiesterázy , enzymy svalové mobility). Váže a aktivuje více než 40 cílů. Taková rozmanitost funkcí a zároveň specifičnost působení kalmodulinu nebyla dosud vysvětlena. Koncentrace kalmodulinu v buňce kolísá v rozmezí 5-10 μM a je přibližně poloviční než koncentrace všech proteinů vázajících CaM.
Dosud byly prostorové struktury kalmodulinu bohatého na vápník získány z několika různých organismů s rozlišením 2,2 Á, 1,7 Á a 1,0 Á. Kalciová forma kalmodulinu je podlouhlá molekula ve tvaru činky o rozměrech 45Å×45Å×65Å. Molekula se skládá ze dvou globulárních domén oddělených centrálním helikálním pantem sestávajícím z 28 aminokyselinových zbytků (helixy D a E). Oba kulovité laloky jsou si strukturálně podobné a jsou umístěny přibližně na stejné ose jako centrální α-helix. Každý globulární lalok má dvě vazebná místa Ca2 + obsahující motiv helix-loop-helix (EF-hand). Molekula obsahuje sedm helixů tvořených zbytky 7-19 (helix A), 29-39 (helix B), 36-55 (helix C), 65-92 (helix D), 102-112 (helix E), 119- 128 (šroubovice F) a 138-148 (šroubovice G). Šroubovice dvou motivů EF-ruky v každém laloku tvoří hydrofobní kapsy bohaté na fenylalaninové a methioninové zbytky , vystavené rozpouštědlu a zapojené do vazby cíle.