Matricová metaloproteináza

Matrixové metaloproteinázy (MMP) jsou rodinou extracelulárních endopeptidáz závislých na zinku schopných degradovat všechny typy proteinů extracelulární matrix . Hrají roli v remodelaci tkání, angiogenezi , buněčné proliferaci, migraci a diferenciaci, apoptóze , inhibici růstu nádorů. Podílí se na štěpení membránových receptorů, uvolňování apoptotických ligandů, jako je FAS, a aktivaci a deaktivaci chemokinů a cytokinů . [jeden]

MMP byly poprvé popsány u obratlovců v roce 1962 a později nalezeny u bezobratlých a rostlin. Hlavní rozdíly mezi MMP a ostatními endopeptidázami jsou jejich závislost na kovových iontech a schopnost ničit struktury extracelulární matrix.

Geny

Gen název Lokalizace Popis
MMP1 Intersticiální kolagenáza sekretovaný
MMP2 Gelatináza-A, 72 kDa - gelatináza sekretovaný
MMP3 Stromelysin 1 sekretovaný
MMP7 Matrelisin, PUMP 1 sekretovaný
MMP8 Neutrofilní kolagenáza sekretovaný
MMP9 Gelatináza-B, 92 kDa gelatináza sekretovaný může hrát významnou roli v lokální proteolýze extracelulární matrix a v migraci leukocytů. Může se podílet na osteoklastické kostní resorpci. Štěpí kolagen typu IV a V na velké C-koncové a menší N-koncové fragmenty. Rozkládá fibronektin, ale ne laminin. 
MMP10 Stromelysin 2 sekretovaný
MMP11 Stromelysin 3 sekretovaný MMP-11 je blíže příbuzný MT-MMP, je aktivován konvertázami a je obvykle vylučován ve spojení s MMP aktivovanými konvertázou.
MMP12 Makrofágová kovová elastáza sekretovaný
MMP13 Kolagenáza 3 sekretovaný
MMP14 MT1-MMP spojené s membránou transmembránové MMP typu I
MMP15 MT2-MMP spojené s membránou transmembránové MMP typu I
MMP16 MT3-MMP spojené s membránou transmembránové MMP typu I
MMP17 MT4-MMP spojené s membránou připojený glykosylfosfatidylinositol
MMP18 Kolagenáza 4, xcol4, xenopus- kolagenáza - Nebyly nalezeny žádné lidské orthology
MMP19 RASI-1, někdy také stromelysin-4 -
MMP20 Enamelysin sekretovaný
MMP21 X-MMP sekretovaný
MMP23A CA-MMP spojené s membránou transmembránové cysteinové pole typu II
MMP23B - spojené s membránou transmembránové cysteinové pole typu II
MMP24 MT5-MMP spojené s membránou transmembránové MMP typu I
MMP25 MT6-MMP spojené s membránou připojený glykosylfosfatidylinositol
MMP26 Matrilysin-2, endometráza -
MMP27 MMP-22, C-MMP -
MMP28 Epilysin sekretovaný Byl objeven v roce 2001 a své jméno získal podle objevu v lidských keratinocytech. Na rozdíl od jiných MMP je tento enzym konstitutivně exprimován v mnoha tkáních. Threonin nahrazuje prolin ve svém cysteinovém spínači (PRCGVTD). [2]

Viz také

Poznámky

  1. Van Lint P., Libert C. Zpracování chemokinů a cytokinů matricovými metaloproteinázami a jeho vliv na migraci a zánět leukocytů  // J. Leukoc  . Biol. : deník. - 2007. - prosinec ( roč. 82 , č. 6 ). - S. 1375-1381 . - doi : 10.1189/jlb.0607338 . — PMID 17709402 .  (nedostupný odkaz)
  2. Lohi J., Wilson CL, Roby JD, Parks W.C. Epilysin, nová lidská matrix metaloproteináza (MMP-28) exprimovaná ve varlatech a keratinocytech a jako odpověď na poranění. (anglicky)  // J Biol Chem  : journal. - 2001. - Sv. 276 , č.p. 13 . - S. 10134-10144 . - doi : 10.1074/jbc.M001599200 . — PMID 11121398 .

Odkazy