Opsiny jsou skupinou fotosenzitivních membránově vázaných receptorů spojených s G-proteiny , asi 35-55 kDa z rodiny retinolidových proteinů, které se nacházejí ve fotosenzitivních retinálních buňkách . Pět skupin opsinů se podílí na vidění, přenosu světla na elektrochemický signál a jsou prvním krokem v kaskádě vizuální transdukce. Melanopsin je další opsin nacházející se v sítnici savců, který se podílí na cirkadiánních rytmech a v pupilárním reflexu, ale ne na tvorbě obrazu.
Jsou klasifikovány dva typy opsinů - první a druhý typ. Podobnost v jejich struktuře a funkci ukazuje na jejich konvergentní původ v bakteriích a zvířatech. [jeden]
Prokaryotické opsiny mají sedm transmembránových domén podobných strukturou eukaryotickým receptorům spřaženým s G proteinem . Ale navzdory těmto podobnostem neexistuje žádný důkaz, že mají evoluční podobnosti, zjevně se tyto proteiny vyvinuly nezávisle na sobě. [jeden]
Některé bakterie fixují uhlík bez účasti chlorofylu, používají k tomu opsiny prvního typu ( proteorhodopsiny , halorhodopsiny a bakteriorhodopsiny) Halobakterie využívají k fototaxi citlivé rodopsiny, proteiny systému přenosu signálu spojené s plazmatickými membránami, které nesouvisejí s G-proteiny jsou zapojeni do tohoto procesu. [2]
Dvě rodiny opsinů obratlovců jsou klasifikovány podle rozdílů v expresi a evoluční historii. Rodopsiny , které se podílejí na nočním vidění, jsou vysoce citlivé, neostré opsiny a nacházejí se v tyčinkách sítnice . Čípkové opsiny, které se podílejí na barevném vidění, jsou málo citlivé, ale ostré opsiny a nacházejí se v čípkových buňkách sítnice. Kuželové opsiny jsou také klasifikovány podle vlnové délky maximální absorpce světla. Pro klasifikaci se také často porovnávají aminokyselinové sekvence opsinů z různých skupin. Oba přístupy rozlišují čtyři hlavní skupiny opsinů. [3] Lidé mají následující sadu zrakových proteinů:
Geny OPN1MW , OPN1MW2 a OPN1SW jsou známy pro poslední tři opsiny u lidí .
Jiná zvířata mají různé sady fotoreceptorových proteinů a jejich příslušná absorpční spektra se liší od lidských proteinů. Proto je vnímání světla a obrazů u lidí a zvířat odlišné. Některý hmyz například vidí v ultrafialovém pásmu a zvířata s jedním typem opsinu vidí svět kolem sebe černobíle.
Opsiny jsou kovalentně spojeny s retinalem , aldehydovou formou vitaminu A , vazba probíhá kondenzací aldehydové skupiny retinalu s ε-aminoskupinou lysinového zbytku v sedmé transmembránové alfa helixu za vzniku Schiffovy báze . U obratlovců je chromofor ve formě cis. Absorpce fotonu vede ke změně konformace do trans stavu. Fotoizomerizace indukuje konformační změny v opsinovém proteinu a aktivuje fototransdukční kaskádu.
Opsiny obsahují sedm transmembránových alfa helikálních domén spojených třemi extracelulárními a třemi cytoplazmatickými smyčkami. Mnoho aminokyselinových zbytků je evolučně konzervováno mezi různými skupinami opsinů. [4] Zbytek Lys296 je konzervován ve všech známých opsinech a slouží jako vazebné místo pro Schiffovu bázi k chromoforu.
![]() |
---|