Proteolýza
Proteolýza je proces hydrolýzy bílkovin katalyzovaný enzymy nazývanými peptidové hydrolázy nebo proteázy .
Význam
Proteolýza hraje důležitou roli v následujících procesech v těle:
Typy proteolýzy
Působení proteolytických enzymů lze rozdělit do dvou kategorií:
- omezená proteolýza , při které proteáza specificky štěpí jednu nebo více peptidových vazeb v cílovém proteinu, což obvykle vede ke změně funkčního stavu cílového proteinu: aktivují se například enzymy a prohormony se přeměňují na hormony;
- neomezená neboli totální proteolýza , při které se bílkoviny štěpí na jednotlivé aminokyseliny.
Klasifikace proteáz
Podle místa napadení molekuly substrátu se proteolytické enzymy dělí na endopeptidázy a exopeptidázy :
- endopeptidázy nebo proteinázy štěpí peptidové vazby v peptidovém řetězci. Rozpoznají a vážou krátké peptidové sekvence substrátů a relativně specificky hydrolyzují vazby mezi určitými aminokyselinovými zbytky.
- exopeptidázy hydrolyzují peptidy od konce řetězce: aminopeptidázy - od N-konce, karboxypeptidázy - od C-konce. Nakonec dipeptidázy štěpí pouze dipeptidy .
Proteázy jsou také klasifikovány podle typu mechanismu jejich katalýzy . Mezinárodní unie biochemie a molekulární biologie rozlišuje několik tříd proteáz, včetně [1] :
Omezená proteolýza
Omezená proteolýza je proces štěpení jedné nebo více peptidových vazeb v molekule proteinu enzymem proteázou . Limitovaná proteolýza je jednou z regulačních posttranslačních modifikací . Omezená proteolýza může změnit takové vlastnosti proteinů, jako je enzymatická aktivita, schopnost vázat se na jiné proteiny, intracelulární lokalizace.
Příklady omezené proteolýzy
Omezenou proteolýzu může buňka využít k různým účelům:
- pro štěpení N- a C-koncových signálních sekvencí v procesu intracelulárního transportu proteinů [2] ;
- k odstranění pomocné části proproteinového polypeptidového řetězce, která napomáhá k vytvoření správné terciární struktury (C-peptid v proinzulinu);
- k aktivaci enzymových prekurzorů (trávicích enzymů, krevních koagulačních proteáz [3] );
- ke změně lokalizace proteinu (některé cytoplazmatické proteiny přecházejí do jádra po omezené proteolýze: SREBP, NF-κB [4] , YB-1 [5] );
- získat fyziologicky aktivní oligopeptidy z prekurzorového proteinu (štěpení proopiomelanokortinu za vzniku endorfinu , adrenokortikotropního hormonu , hormonů stimulujících a- a y-melanocyty a dalších fyziologicky aktivních peptidů);
- přerušení mostu mezi proteinovými doménami, přičemž domény většinou zůstávají ve vzájemném kontaktu (zrání difterického toxinu [3] , tvorba buněčného proliferačního faktoru HCF-1;
- pro separaci proteinových globulí v polyproteinech (to je typické pro viry) [6] ;
- získat několik izoforem proteinů (omezená proteolýza proteinů Stat5 a Stat6 vede k tvorbě jejich izoforem postrádajících domény aktivující transkripci).
Poznámky
- ↑ Unie biochemie a molekulární biologie (NC-IUBMB). Nomenklaturní výbor Mezinárodní unie biochemie a molekulární biologie (NC-IUBMB) (nedostupný odkaz) . Datum přístupu: 29. prosince 2012. Archivováno z originálu 5. ledna 2013. (neurčitý)
- ↑ Pushkina N. V. (1998). Posttranslační modifikace proteinů, nakladatelství RSU, Rostov na Donu
- ↑ 1 2 Štěpánov V. M. (1996). Molekulární biologie. Struktura a funkce proteinů, Vyšší škola, Moskva.
- ↑ Goulet, B. a Nepveu, A. Kompletní a omezená proteolýza v progresi buněčného cyklu // Buněčný cyklus : deník. - 2004. - Sv. 3 . - str. 986-989 . — PMID 15254406 .
- ↑ Sorokin, AV, Selyutina, AA, Skabkin, MA, Guryanov, SG, Nazimov, IV, Richard, C., Th'ng, J., Yau, J., Sorensen, PH, Ovchinnikov, LP a Evdokimova, V Proteazomem zprostředkované štěpení Y-box-vazebného proteinu 1 je spojeno se stresovou reakcí při poškození DNA // Embo J: journal. - 2005. - Sv. 24 . - S. 3602-3612 . - doi : 10.1038/sj.emboj.7600830 . — PMID 16193061 .
- ↑ Bianchi, E. a Pessi, A. Inhibice virových proteáz: výzvy a příležitosti // Biopolymers: journal. - 2002. - Sv. 66 . - str. 101-114 . — PMID 12325160 .
Viz také
Slovníky a encyklopedie |
|
---|
V bibliografických katalozích |
|
---|