Cytochrom b559

Cytochrom b 559  je heterodimerní protein sestávající z jedné alfa (PsbE) a jedné beta (PsbF) podjednotky, mezi kterými je hem; důležitou součástí fotosystému II .

Fotosystém II je multiproteinový komplex polypeptidů a pigmentů. vnitřní a vnější vůči fotosyntetické membráně [2] [3] . V jádru komplexu se nachází chlorofyl a beta-karoten, vázané vnitřními anténními proteiny CP43 (PsbC) a CP47 (PsbB), které přenášejí excitační energii do reakčního centra chlorofylu na proteiny D 1 a D 2 , které se vážou všechny redoxně aktivní kofaktory zapojené do procesu přeměny energie. Vodu oxidující komplex (WOC) fotosystému II poskytuje nové elektrony pro re-redukci PSII reakčního centra oxidací dvou molekul vody. Skládá se z proteinů PsbO, PsbP a PsbQ. Zbývající PSII podjednotky jsou reprezentovány nízkomolekulárními proteiny (méně než 10 kDa) a podílejí se na sestavení, stabilizaci, dimerizaci a fotoprotekci komplexu [4] .

Cytochrom b 559 je heterodimerní protein, který se skládá z jedné alfa podjednotky (PsbE), jedné beta podjednotky (PsbF) a kofaktoru hemu . Dva histidinové zbytky z každé podjednotky ligují hem. Ačkoli cytochrom b 559 může být oxidován a redukován, nezdá se, že by se podílel na transportu bazálních elektronů PSII kvůli jeho velmi pomalé rychlosti fotooxidace a fotoredukce. Místo toho se cytochrom b 559 podílí na cyklování elektronů v PSII, což pomáhá chránit tento komplex před poškozením světlem. Kromě toho je cytochrom b 559 nutný pro sestavení fotosystému II [5] .

Cytochrom b 559 může existovat ve třech formách, každá má svůj charakteristický redoxní potenciál, tyto formy mají velmi nízký potenciál, ≤ 0, MV; nízkopotenciální forma (L) 60 mV; vysokopotenciální forma (H) 370 mV. Existuje také forma se středním potenciálem (I), jejíž redoxní potenciál se pohybuje od 170 do 240 mV při pH 6,5-7,0. V reakčních centrech s neporušeným komplexem oxidujícím vodu je více než polovina cytochromu b 559 c ve vysokopotenciální formě, v reakčních centrech fotosystému II bez manganu je cytochrom b 559 obvykle v nízko- potenciální forma [6] .

Poznámky

1. ↑ Loll B., Kern J., Saenger W., Zouni A., Biesiadka J. K úplnému uspořádání kofaktorů ve struktuře rozlišení 3.0 A fotosystému II  //  Nature : journal. - 2005. - prosinec ( roč. 438 , č. 7070 ). - S. 1040-1044 . - doi : 10.1038/nature04224 . — PMID 16355230 .
2. ↑ Kamiya N., Shen JR Krystalová struktura fotosystému II vyvíjejícího kyslík z Thermosynechococcus vulcanus při rozlišení 3,7-A  // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America  : journal  . - 2003. - Sv. 100 , č. 1 . - str. 98-103 . - doi : 10.1073/pnas.0135651100 . — PMID 12518057 .
3. ↑ Blankenship RE, Raymond J. Evoluční vývoj proteinového komplementu fotosystému 2   // Biochim . Biophys. Acta : deník. - 2004. - Sv. 1655 , č.p. 1-3 . - str. 133-139 . doi : 10.1016 / j.bbabio.2003.10.015 . — PMID 15100025 .
4. ↑ Schroder WP, Shi LX Nízkomolekulární podjednotky fotosyntetického supracomplexu, fotosystém II   // Biochim . Biophys. Acta : deník. - 2004. - Sv. 1608 , č.p. 2-3 . - str. 75-96 . - doi : 10.1016/j.bbabio.2003.12.004 . — PMID 14871485 .
5. ↑ Burda K., Kruk J., Borgstadt R., Stanek J., StrzaBka K., Schmid GH, Kruse O. Mössbauer studie nehemového železa a cytochromebu 559 v Chlamydomonas reinhardtii PSI-mutant a jejich interakce s alfa -tokoferolchinon  (anglicky)  // FEBS Lett. : deník. - 2003. - Sv. 535 , č.p. 1-3 . - S. 159-165 . - doi : 10.1016/S0014-5793(02)03895-4 . — PMID 12560096 .
6. ↑ Mizusawa N., Yamashita T., Miyao M. Obnova vysokopotenciální formy cytochromebu 559 fotosystému II probíhá dvoustupňovým mechanismem za osvětlení v přítomnosti iontů manganu  //  BBA : journal. - 1999. - Sv. 1410 , č.p. 3 . - str. 273-286 . - doi : 10.1016/S0005-2728(99)00005-5 . — PMID 10082793 .