Fotosystém II

Fotosystém II ( druhý fotosystém , fotosystém dva , PSII), neboli H2O - plastochinonoxidoreduktáza  je prvním funkčním komplexem elektronového transportního řetězce (ETC) chloroplastů . Nachází se v thylakoidních membránách všech rostlin , řas a sinic . Absorbuje světelnou energii v průběhu primárních fotochemických reakcí a vytváří silné oxidační činidlo  - chlorofyl dimer (P 680 + ), který může řetězem redoxních reakcí způsobit oxidaci vody .

Oxidací vody dodává fotosystém II elektrony do ETC chloroplastu, kde se používají k redukci NADP + nebo cyklické fosforylace . Oxidace vody navíc vede ke vzniku protonů a vzniku protonového gradientu , který se později využívá pro syntézu ATP [1] . Fotochemická oxidace vody, kterou provádí fotosystém II, je doprovázena uvolňováním molekulárního kyslíku . Tento proces (nedílná součást fotosyntézy rostlin ) je hlavním zdrojem kyslíku na Zemi .

Historie objevů

PSII reakční centrum bylo izolováno v roce 1971 L. Vernonem. Zvláštní příspěvek ke studiu jeho strukturní organizace přinesly studie H. T. Witta (1962), ve kterých byl pigment P 680 izolován diferenciální spektrofotometrií , a laboratoře A. A. Krasnovského (V. V. Klimov, V. A. Shuvalov, A. A. Krasnovsky, 1977), ve kterém byl pulzní spektroskopií nalezen primární akceptor reakčního centra II, feofytin [2] . Po několik desetiletí se různé skupiny výzkumníků pokoušely určit prostorovou strukturu složek, které tvoří komplex fotosystému II. Výsledkem bylo, že v roce 2001 se A. Zounimu a kolegům podařilo získat prostorovou strukturu PSII ze sinice Synechococcus elongatus s rozlišením 3,8 Å pomocí rentgenové difrakční analýzy . Enzym byl přitom v aktivní formě, tedy PSII v krystalické formě štěpil vodu vlivem světla [3] .

Rozdíly od fotosystému I

Hlavní funkcí fotosystému II je generování silného oxidačního činidla, které indukuje proces oxidace vody a přenos jejích elektronů na membránový nosič . Hlavní funkcí fotosystému I  je nasycení těchto nízkoúrovňových elektronů energií, aby se s jejich pomocí provedla redukce NADP + . Protože energie celého procesu je příliš vysoká na to, aby se mohl uskutečnit v rámci jednoho reakčního centra , objevily se v průběhu evoluce dva fotosystémy , které odděleně provádějí různé části této reakce. Jejich specifické funkce určují vlastnosti jejich struktury. Fotosystém I je tedy symetrický, to znamená, že v něm pracují dvě větve transportu elektronů, díky čemuž je mnohem rychlejší, zatímco fotosystém II je asymetrický a má pouze jednu pracovní větev, která transport elektronů zpomaluje, ale činí lépe ovladatelným. Oba fotosystémy se výrazně liší ve struktuře antén , přídavných podjednotek, způsobu regulace a umístění v membráně [4] . Fotosystém I má tedy integrální anténu, jejíž chlorofyly jsou umístěny přímo na hlavních proteinech komplexu - A a B, zatímco ve fotosystému II jsou umístěny na vnějších proteinech CP47 a CP43. Z hlediska počtu dalších malých regulačních podjednotek PSII výrazně převyšuje FSI, což je spojeno s nutností jemné regulace procesu oxidace vody, který je pro buňku potenciálně extrémně nebezpečný. To také vysvětluje heterogenní distribuci fotosystémů v thylakoidní membráně : PSI se nachází hlavně v oblasti okrajových, koncových a stromálních a PSII se téměř úplně nachází v oblasti párových membrán , což buňce poskytuje další ochrana před reaktivními formami kyslíku, které produkuje [5] .

Hlavním rozdílem mezi fotosystémem II a fotosystémem I je přítomnost velké domény směřující k lumen , která se skládá z klastru manganu a ochranných proteinů, které jej obklopují. Právě zde dochází k procesu fotochemické oxidace vody doprovázené uvolňováním kyslíku a protonů [4] .

Strukturální organizace fotosystému II

Fotosystém II se skládá z následujících proteinových podjednotek a kofaktorů [8] [9] [10] [11] :

U eukaryot je většina malých podjednotek a také podjednotky obklopující komplex oxidující vodu (WOC) - psbO, psbP, psbQ, psbR, psbS, psbTn, psbW, psbX, psbZ  - zakódována v jádře . Jsou zde umístěny také geny rodiny cab kódující proteiny light-harvesting complex II (CCKII). Tento způsob distribuce genů, kdy velké jádrové proteinové podjednotky zůstávají v chloroplastu a relativně malé podjednotky, které plní regulační funkce, jsou přeneseny do jádra, umožňuje eukaryotické buňce lépe řídit proces fotosyntézy a pomáhá koordinovat práci dvou genomů . [12] .

Podjednotka G byla vyloučena ze seznamu podjednotek fotosystému II, protože se ukázalo, že je kódována genem ndh , který je zodpovědný za syntézu ferredoxin-NADP + reduktázy , a proto není součástí fotosystému II [12 ] . Ukázalo se , že podjednotka N umístěná ve stejném operonu jako psbB není součástí komplexu fotosystému II, ale nachází se v membráně thylakoidu a shromažďuje a organizuje své reakční centrum a další podjednotky zahrnuté v komplexu jádra [13]. . Pochybnosti vzbuzuje také podjednotka S, která v superkomplexu PSII-CCKII chybí, nicméně tato otázka zůstává kontroverzní, protože existují zprávy, že ji lze nalézt v dimeru PSII [9] .

Během posledního desetiletí bylo objeveno mnoho dalších proteinů zapojených do fotosystému II. Psb27 tedy hraje důležitou roli v opravě a organizaci klastru manganu, Psb28 se podílí na biogenezi CP47, Psb29 se podílí na biogenezi PSII u Arabidopsis a Synechocystis , Psb30 je široce distribuován v genomech fotosyntetických organismů a je nezbytný pro stabilní fungování PSII a Psb31 byl nalezen v komplexu rozsivek Chaetoceros gracilis , který oxiduje vodu [14] . Bylo prokázáno, že některé z těchto proteinů se vážou na zralý fotosystém II nebo se k němu připojují v určitých fázích jeho zrání a sestavení, ale v současné době neexistuje žádný přesvědčivý důkaz, který by naznačoval, že jsou konstitutivní součástí tohoto proteinového komplexu. Proces izolace a studia malých podjednotek PSII je extrémně obtížný kvůli jejich nízké molekulové hmotnosti , vysoké hydrofobnosti a nepřítomnosti výrazné acidity a zásaditosti. Z tohoto a také z řady dalších důvodů dosud neexistuje jednotný model pro strukturu fotosystému II [9] .

Redoxní (redoxní) činidla podílející se na transportu elektronů se nacházejí v centrální části – jádru – komplexu PSII a jsou spojena s integrálními proteiny D1 a D2 . Sdílejí velmi vysoký stupeň homologie mezi sebou ve složení primárních aminokyselin , stejně jako s L- a M-polypeptidy reakčního centra purpurových bakterií . Je zajímavé poznamenat, že na rozdíl od vyšších rostlin a řas , ve kterých jsou D 1 a D 2 zastoupeny pouze jednou kopií na genom, některé sinice mohou mít několik kopií D 1 a D 2 exprimovaných odlišně v závislosti na vnějších podmínkách [ 12] . Proteiny tvoří pět transmembránových α-helixů , jejichž aminokyselinové zbytky váží složky PSII reakčního centra, na těchto proteinech je například organizován dimer P 680 . Kromě toho každý z proteinů připojuje další tři molekuly chlorofylu a (další a doprovodné chlorofyly), molekulu feofytinu a , β-karoten a plastochinon (Q A je spojen s proteinem D 2 a Q B  s proteinem D 1 ) . Mezi Q A a Q B je železnatý iont , který je koordinován oběma integrálními proteiny. Lumenální doména peptidu D1 připojuje čtyři manganové ionty a tvoří manganový klastr. Kromě proteinů D1 a D2 obsahuje jádro PSII proteiny CP47 a CP43 (vazba Chl Z a Chl D umístěná mezi P680 a feofytiny), které tvoří vnitřní anténu, a také cytochrom b559 . Podobně jako reakční centrum purpurových bakterií funguje ve fotosystému II díky své asymetrii pouze jedna větev elektronového transportu, umístěná na proteinu D 1 . Podstata jevu asymetrie spočívá v tom, že redoxní činidla tvoří různý počet vodíkových vazeb na proteinech D 1 a D 2 . To ovlivňuje jejich redoxní potenciál a znemožňuje přímý transport elektronů přes protein D 2 [11] .

Optimalizaci práce komplexu oxidujícího vodu zajišťují tři hydrofilní proteiny: P, Q a O (O, V a U u sinic ). Tvoří periferní doménu fotosystému II. Tato skupina proteinů, nazývaná proteiny komplexu oxidujícího vodu, se nachází na lumenální straně membrány v blízkosti manganového klastru a hraje strukturální, ochrannou a regulační roli v procesu oxidace vody . Protein O ovlivňuje stav manganového klastru a další dva proteiny jsou důležité pro vytváření koncentrací iontů vápníku a chlóru nezbytných pro oxidaci vody . Přestože se naprostá většina proteinů v obou fotosystémech téměř výhradně skládá z α-helixů, podjednotky P, Q a O jsou naopak obohaceny o β-struktury , což je činí trvanlivějšími a odolnějšími vůči oxidaci [11] .

Jádrový protein fotosystému I A je homologní s proteiny D 1 +CP43 (molekulární hmotnost proteinu A odpovídá součtu molekulových hmotností proteinů D 1 a CP43) z fotosystému II a protein B je homologní s proteiny D 2 +CP47, respektive [15] .

Tyrz _

Tyr z  je tyrosinový zbytek proteinu D1 (Tyr - 161). Jedná se o mezilehlý elektronový nosič, který přenáší elektrony mezi manganovým klastrem a P 680 . K přenosu elektronů dochází za vzniku neutrálního radikálu (Tyr z •) [11] .

Speciální pár P 680

P 680 , v anglické literatuře P680 (z angl .  pigment , pigment) je pár chlorofylu a , s absorpčním maximem při vlnové délce 680 nm . Absorbuje světelnou energii, daruje jeden elektron feofytinu a sám se oxiduje a stává se silným oxidačním činidlem P 680+ s redox potenciálem +1,12 V [ 16] , což mu umožňuje vyvolat proces oxidace vody, potenciál z toho je +0,8 V Současně je redoxní potenciál fotoexcitovaného P 680 v negativní oblasti (méně než -0,6 V). Na rozdíl od speciálního páru fotosystému I a páru bakteriofylu ve fotosystému fialových bakterií jsou v P 680 chlorofyly umístěny v mnohem větší vzdálenosti (5,2 Å versus 3,6 Å u P 700 a 3,5 Å u P 870 ) a jejich roviny mírně nakloněné vůči sobě, což výrazně snižuje energii konjugace excitonu a zpomaluje rychlost záchytu světelné energie, což zase zpomaluje proces separace náboje na páru chlorofylu. Nízká rychlost zachycení energie umožňuje řízení úrovní excitace v anténě PSII, která chrání reakční centrum před fotoinhibicí [17] . Fotosystém II, stejně jako reakční centrum purpurových bakterií , je asymetrický a dvě molekuly v dimeru nejsou ekvivalentní. Jedna molekula chlorofylu a (P 1 ) tvoří vodíkové vazby s aminokyselinami proteinu D 1 pomocí ketoesterových skupin v polohách C 9 a C 10 a druhá molekula chlorofylu a (P 2 ) tvoří pouze jednu vodíkovou vazbu. Protože P 1 tvoří větší počet vodíkových vazeb, jeho redoxní potenciál je vyšší a hybná síla elektronu je větší. V okamžiku excitace dimeru přechází elektron z P 2 na molekulu chlorofylu P 1 a vzniká dipól . Vznikem lokálního elektrického pole se mění konformace speciálního páru , což usnadňuje další přenos elektronu na feofytin , a kladný náboj je lokalizován na jednom z chlorofylů [18] .

• V souladu s následující rovnicí se P 680 dostává do excitovaného stavu pohlcením kvanta světla nebo přenosem excitační energie z jiných chlorofylů fotosystému II, v důsledku čehož jeden z jeho elektronů přejde z hlavní podúrovně S 0 do první singletová podúroveň S 1 :

Feofitin

Feofytin je prvním akceptorem elektronů ve fotosystému II. Právě zde, mezi feofytinem ( Eo' = -0,53 V) a fotoexcitovaným pigmentem P680 , dochází k primární fotochemické separaci náboje. Přenos elektronů se uskuteční během několika pikosekund [19] .

• Fotoexcitovaný P 680 * daruje jeden elektron feofytinu, v důsledku čehož dochází k oddělení náboje a vzniká primární pár radikálů:

Plastochinony Q A a Q B

V PSII jsou dvě plastochinonová vazebná místa: jedno z nich (Q A Fe 2+ ) trvale obsahuje navázaný plastochinon v komplexu se železem a druhé místo (Q B ) je schopné reverzibilně vázat volné membránové plastochinony . Oba plastochinony působí jako sekundární akceptory elektronů, které je přijímají z feofytinu . K přenosu elektronů mezi feofytinem a plastochinonem dochází během prvních 200 pikosekund. Nejprve dochází k přenosu elektronu z feofetinu a jednoelektronové redukci Q A , v důsledku čehož přechází do formy volného radikálu - semichinonu . Aminokyselinové prostředí místa Q A ho činí extrémně nestabilním a zvyšuje jeho reduktivitu (E o ' = -0,13 V), takže okamžitě daruje elektron Q B . Současně je Q A oxidován a je připraven přijmout další elektron z feofytinu a Q B zůstává ve formě semichinonu až do dalšího přenosu elektronu stabilizovaný svým aminokyselinovým prostředím. Po přijetí druhého elektronu z Q A je QB kompletně obnoven pomocí dvou protonů ze stromálního prostoru. Ve formě Q B H 2 disociuje z komplexu PSII do hydrofobní fáze membrány a stává se součástí plastochinonového poolu [11] .

• Feofitin daruje elektron Q A s tvorbou semichinonového radikálu:

• Q A obnovuje Q B , který také přechází do semichinonového radikálového stavu :

• Q B přijímá druhý elektron z Q A a dokončuje jeho redukci připojením dvou protonů ze stromatu a difúzí do lipidové dvojvrstvy:

Cytochrom b 559

Cytochrom b 559  je heterodimerní protein skládající se z jedné alfa (PsbE) a jedné beta (PsbF) podjednotky, mezi kterými je hem . Tento protein je jednou z hlavních součástí jádra fotosystému II. Přestože se cytochrom b 559 nepodílí na hlavním transportu elektronů, hraje zásadní roli v pomocném nebo cyklickém transportu elektronů, což umožňuje obnovit oxidovaný P 680 při zablokování toku elektronů z vody .

V PSII byly nalezeny dvě formy cytochromu b 559 : vysokopotenciální (b 559 H E o '= +0,37 V) a nízkopotenciální (b 559 L E o ' = +0,08 V). Forma s vysokým potenciálem je protonována, forma s nízkým potenciálem je deprotonována. Za určitých podmínek je pozorována interkonverze jedné formy do druhé, proto cytochrom b 559 může provádět nejen cyklický transport elektronů, ale také transport protonů v lumen během redoxních reakcí [20] .

Vodooxidační komplex

Klastr manganu se skládá ze čtyř atomů manganu v oxidačním stavu od +3 do +5, pěti atomů kyslíku , které je váží, a jednoho atomu vápníku . Přesná struktura manganového shluku je stále předmětem sporů a dohadů. Jeho struktury získané rentgenovou krystalografií se ukázaly jako extrémně nespolehlivé , protože bylo prokázáno, že atomy manganu mohou být redukovány pod vlivem rentgenového záření . Nicméně krystalografie v kombinaci s dalšími šetrnějšími spektroskopickými metodami, jako jsou EXAFS a , pomohla vědcům získat docela dobrou představu o základní organizaci shluku. Předpokládá se také, že bikarbonát , anion , který se váže na lumenální doménu D1, se může podílet na udržování struktury manganového klastru [21] .

Mechanismus oxidace vody není v současné době zcela jasný, ale následující lze považovat za experimentálně prokázané. Hnací silou oxidace vody je při primárních fotochemických reakcích vznik velmi silného oxidačního činidla P 680 s potenciálem +1,12 V. Mezi manganovým klastrem a P 680 se nachází mezilehlý elektronový nosič Tyr Z  - tyrosinový zbytek protein D 1 (Tyr-161), který postupně přenáší čtyři elektrony z vody do speciálního páru chlorofylů.

Posloupnost reakcí je uvedena následovně. Tyr Z je oxidován a redukuje P 680+ . Oxidace tyrosinu probíhá za vzniku neutrálního radikálu (Tyr Z •), což ukazuje na konjugaci procesu odstranění elektronu z tyrosinového hydroxylu s procesem přenosu jeho protonu na akceptor. Histidin H190 a zbytky kyseliny glutamové E189 proteinu D 1 umístěné poblíž tyrosinu -161 mohou působit jako akceptory protonů . Dále může být proton přenesen podél řetězce aminokyselin na lumenální povrch membrány, kde je uvolněn do lumenálního prostoru. Tyrosin se naopak obnovuje působením klastru manganu a oxidací vody: vzniklý neutrální radikál Tyr Z • odděluje atom vodíku od molekuly vody vázané na atomy manganu v klastru. Pouze jeden z iontů manganu , konkrétně čtvrtý Mn, váže molekulu vody jako substrát a odebírá z ní elektrony. Předpokládá se, že bezprostředně před vytvořením vazby O=O přejde čtvrtý Mn do stavu Mn +5 . V tomto případě může být vazba O=O vytvořena nukleofilním útokem na komplex Mn +5 =O s deficitem elektronů druhou molekulou vody, která je navázána na blízký iont vápníku. Úplná oxidace vody a vznik kyslíku vyžaduje čtyřnásobné opakování popsaných dějů [11] .

Kinetika oxidace vody

Stav systému oxidace vody se mění v závislosti na úrovni oxidace atomů manganu v klastru. Myšlenka existence samostatných funkčně odlišných stavů ( S-stavů ) systému oxidujícího vodu vznikla na základě prací P. Joliota a kol. (1969) [22] . Ukázali, že když jsou chloroplasty adaptované na tmu ozářeny krátkými záblesky světla, dochází k uvolňování kyslíku oscilačně, s maximem při třetím záblesku a periodou odpovídající čtyřem zábleskům [23] . Na základě výsledků těchto experimentů Bessel Kok et al. [24] navrhli model S-cyklu , podle kterého může být systém oxidace vody v různých stavech, označovaných S 0 , S 1 , S 2 , S 3 a S 4 . K přechodu z jednoho stavu do druhého dochází v důsledku působení záblesku světla a odstranění elektronu ze systému. K uvolňování molekulárního kyslíku ze dvou molekul vody dochází pouze při přechodu ze stavu S 3 do S 4 a stav S 4 je nestabilní a okamžitě přechází do S 0 . Podle moderních koncepcí se valence atomů Mn během cyklu S mění . V důsledku změny redoxních vlastností klastru je dosaženo vysokého potenciálu (potenciál nejvíce oxidovaného klastru je cca +0,9 V), který umožňuje oxidaci vody. Tento proces je doprovázen uvolňováním čtyř protonů na lumen, ale není synchronizován s uvolňováním kyslíku [11] .

Light Harvesting Complex

Vnitřní anténa fotosystému II se skládá ze dvou proteinů kódovaných chloroplastovým genomem , CP43 a CP47, které těsně sousedí s centrálním heterodimerem D 1 /D 2 (CP43 se nachází poblíž D 1 a CP47 se nachází poblíž D 2 ). Protein CP43 je spojen s 13 molekulami chlorofylu a a 3–5 molekulami β-karotenu [9] . CP47 nese 16 molekul chlorofylu a a 5 molekul β-karotenu . Tyto antény jsou kontaktovány externími "vedlejšími" anténami: CP29, CP26 a CP23, také známými jako Lhcb4-6, přičemž CP26, CP29 a CCKII jsou ve vzájemném kontaktu. Každý z těchto proteinů obsahuje 18 molekul chlorofylu a , 9 molekul chlorofylu b a 6 molekul karotenoidů [25] . Díky své poloze plní minoritní proteiny funkci regulace toku energie z externích antén do reakčního centra PSII. Právě v minoritních proteinech dochází k violoxanthinovému cyklu , který hraje fotoprotektivní roli při přebytku světla a pomáhá připravit rostlinu na změnu dne a noci [26] .

Externí mobilní anténa neboli CSKII se skládá z Lhcb1-3 (hmotnost asi 26 kDa) organizovaného do trimeru . Všechny tři proteiny jsou kódovány v jádře . Každý z proteinů mobilní antény obsahuje 7 molekul chlorofylu a , 6 molekul chlorofylu b , 2 zkřížené molekuly luteinu a po jedné neoxanthinu a violoxantinu (nebo zeaxantinu ). Když je tato anténa fosforylována speciálními enzymy, její náboj se stává zápornějším a migruje z fotosystému II do místa fotosystému I, kde se spojí se svou vnější anténou. Energie se tedy přerozděluje mezi dva fotosystémy a dolaďuje se fotosyntéza [25] .

Ochrana proti fotoinhibici

Cyklický transport elektronů

Kromě hlavního, necyklického toku elektronů, při kterém dochází k přenosu nízkoúrovňových elektronů z vody do bazénu plastochinonů, může fotosystém II v sobě provádět cyklický transport elektronů, kdy elektron putuje po uzavřené dráze. v rámci fotosystému. Tento typ transportu je realizován za podmínek, kdy intenzita světla převyšuje schopnost ETC využít svou energii nebo je poškozen komplex oxidující vodu. Během tohoto procesu dochází k reverznímu přenosu elektronů z redukovaného primárního chinonu Q B na cytochrom c 559 , dále na pomocný chlorofyl Chl Z a následně na β-karoten , který redukuje oxidovaný pigment P 680 + . V extrémních podmínkách je možný pseudocyklický transport elektronů (přenos elektronů z vody do kyslíku ) [17] .

P 680+ je nejsilnější oxidační činidlo, a proto představuje vážné nebezpečí pro buňku . Za normálních fyziologických podmínek je pro něj Tyr Z elektronovým dárcem , avšak při nouzovém zotavení, např. v podmínkách nízké teploty , se mohou účastnit Tyr D , Chl Z a Chl D , stejně jako β-karoten proteinu D 1 při jeho obnově [17] . V důsledku redukce P 680 + se β-karoten oxiduje za vzniku karotenového radikálu (Car + ), který absorbuje při 950 nm. Obnova Car + je možná prostřednictvím cytochromu b 559 [27] .

Ochranná funkce karotenoidů

Kromě účasti na cyklickém transportu mají karotenoidy reakčního centra další funkci - zhášet tripletový chlorofyl . Dvě molekuly β-karotenu jsou symetricky umístěny na proteinech D 1 a D 2 . Na D 1 je β-karoten ve formě all -trans , to znamená, že všechny jeho vazby jsou v poloze trans , zatímco na D 2 má β-karoten jednu cis -vazbu na 15. pozici. Pokud se v důsledku fotoexcitace vytvoří extrémně reaktivní tripletová forma jednoho z chlorofylů pigmentu P 680 , β-karoten absorbuje část své přebytečné energie a převede elektron do základního stavu. V tomto případě dojde k samovolnému přechodu vazby v 15. pozici z cis - do trans - a přebytečná energie tripletového elektronu se uvolní ve formě tepla [28] :

Oprava fotosystému II

Dalším obranným mechanismem proti fotoinhibici  je nahrazení „obětovaného“ proteinu D 1 . Vzhledem k vysokému obsahu fotoaktivních redoxních činidel a aromatických aminokyselin a také kvůli blízkosti komplexu oxidujícího vodu je tento protein velmi nestabilní na světle, proto při intenzivním slunečním záření rychle oxiduje nebo podléhá procesu fotodegradace. Intenzita syntézy D 1 proteinu je 50 % všech proteinů syntetizovaných v chloroplastu , přičemž její podíl na proteinech chloroplastu je 0,1 %. Poločas tohoto proteinu je pouze 30 minut.

Proces opravy probíhá podle následujícího schématu. Nejprve je rozebrán komplex PSII: proteiny WOC odcházejí, atomy Mn jsou odstraněny a CP43 a CP47 jsou odděleny. Dále se odstraní „zkažený“ protein: části proteinu D1 vyčnívající z membrány se „ohryzou“ ( funguje speciální proteáza degP2 ) a speciální protein AtFtsH „vytlačí“ jeho zbytky z membrány a proteolyticky se rozloží je [29] . Syntéza nového proteinu D 1 probíhá v lamelách , po které prochází zpracováním (N-terminální methionin je odstraněn , zbývající threonin je acetylován , tento threonin může být reverzibilně fosforylován). Poté D1 migruje do granas: protein je palmitizován a v této formě je zabudován do membrány granu, načež je PSII znovu sestaven [30] [31] .

Lokalizace v thylakoidní membráně

Fotosystém II, který vytváří silné oxidační činidlo a je potenciálním zdrojem reaktivních forem kyslíku , představuje pro buňku vážné nebezpečí . Proto není divu, že většina tohoto komplexu se nachází v oblasti párových membrán – na nejvzdálenějším a nejchráněnějším místě [32] .

Na rozdíl od fotosystému I , který je ve vyšších rostlinách přítomen pouze jako monomer , je fotosystém II schopen tvořit dimery ve všech třech fotosyntetických skupinách organismů ( rostliny , sinice , řasy ). Předpokládá se, že tvorba dimeru přispívá ke stabilitě PSII a také slouží jako jeden z jemných mechanismů pro ladění fotosyntézy. Obecně byly pro vyšší rostliny získány přibližně následující výsledky. Dvě PSII molekuly tvořící dimer a připojující 2-4 CCKII trimery se nazývají superkomplexy. Takové dimery převládají v centrální části gran-párových a marginálních membrán, kde jsou organizovány do specifických uspořádaných struktur, ale prakticky se nenacházejí v oblasti koncových a stromálních membrán. Kromě superkomplexu obsahuje membrána PSII dimer obsahující pouze minoritní antény; je rovnoměrněji distribuován po thylakoidní membráně, jeho koncentrace je maximální v oblasti marginálních membrán, ale ani v koncových a stromálních membránách není menší než 10 % z celkového počtu PSII. Koncové membrány jsou obsazeny převážně monomerními komplexy PSII s různým počtem antén, z nichž méně než 2 % tvoří tzv. základní PSII (D1 + D2 + cit. b 559 ), které zde procházejí opravným cyklem [5] .

Inhibitory

Existuje mnoho inhibitorů fotosystému II, z nichž mnohé jsou ekonomicky významné herbicidy , používané k regulaci růstu plevele. Jsou dokonce izolovány do samostatné podtřídy herbicidů nazývaných inhibitory fotosyntézy . K dnešnímu dni patří do této třídy asi 30 % všech používaných herbicidů [33] . Inhibitory fotosystému II se vážou na protein D 1 na vazebném místě vnějšího plastochinonu Q B , čímž brání fotosystému redukovat plastochinon a doplňovat zásobu membránového plastochinonu . Ačkoli se všechny herbicidy v této skupině vážou na centrum Q B , vazebné místo pro aminokyseliny každého z nich je odlišné od vazebného místa ostatních. Přestože je fotosyntéza utlumena, rostlina neumírá na nedostatek živin a ATP, jak by si někdo mohl myslet, ale na další vedlejší efekt zastavení fotosyntézy. V důsledku inhibice fotosystému II se světelná energie vynakládá na tvorbu velkého počtu reaktivních forem kyslíku, jakož i tripletových a singletových forem chlorofylu. To vše vede k membránové peroxidaci , destrukci proteinů, pigmentů a lipidů, narušení integrity buňky a úniku jejího obsahu [34] .

Všechny inhibitory fotosystému II lze rozdělit do deseti skupin podle jejich chemické struktury (ne všechny herbicidy patřící do té či oné skupiny chemických sloučenin jsou inhibitory PSII, některé z nich mají odlišný mechanismus účinku) [35] [33] [34 ] :

• Fenylkarbamáty ( desmedipham , phenmedipham )
• Pyridazinony ( chloridazon )
• triaziny ( ametrin (herbicid) , atrazin , prometon , promethrin , propazin , simazin )
• triazinony ( hexazinon , metribuzin )
• Uracily ( bromacil , terbacil )
• Amidy ( propanil )
• Močoviny ( diuron , fluorometuron , linuron , tebuthiuron )
• Benzothiadiazinony ( bentazon )
• Nitrily ( bromoxynil , ioxynil )
• Fenylperidaziny ( pyridát )

Galerie

• Fotosystémy II s vyznačením podjednotek

• PSII dimer a proteiny externí antény.

• Umístění v membráně

• PSII dimer z T. elongatus

• Schéma fotosystému II

Viz také

• komplex NADH dehydrogenázy
• Cytochrom- b 6 f -komplex
• Terminální oxidáza
• Fotosystém I

Poznámky

1. ↑ Loll B. a kol. Směrem k úplnému uspořádání kofaktorů ve struktuře s rozlišením 3,0 Å fotosystému II   // Nature . - Prosinec 2005. - Sv. 438, č.p. 7070 . - S. 1040-1044. - doi : 10.1038/nature04224 . — PMID 16355230 .
2. ↑ Ermakov, 2005 , s. 155.
3. ↑ A. G. Gabdukhlakov, M. V. Dontsová. Strukturální studie fotosystému II sinic  (ruština)  // Pokroky v biologické chemii. - Institute of protein RAS, Pushchino, Moskevská oblast, 2013. - V. 53 . - S. 323-354 . Archivováno z originálu 2. dubna 2015.
4. ↑ 1 2 Ermakov, 2005 , s. 121.
5. ↑ 1 2 Ravi Danielsson, Marjaana Suorsa, Virpi Paakkarinen, Per-Åke Albertsson, Stenbjörn Styring, Eva-Mari Aro a Fikret Mamedov. Dimerická a monomerní organizace fotosystému II  (anglicky)  // The Journal of Biological Chemistry  : časopis. - 2006. - Květen ( č. 281 ). - S. 14241-14249 . - doi : 10.1074/jbc.M600634200 .
6. ↑ PDB 2AXT
7. ↑ Bernhard Loll, Jan Kern, Wolfram Saenger, Athina Zouni & Jacek Biesiadka. K úplnému uspořádání kofaktorů ve struktuře s rozlišením 3,0 Å fotosystému II  (anglicky)  // Nature : journal. - 2005. - prosinec ( č. 438 ). - S. 1040-1044 . - doi : 10.1038/nature0422410.1021/bi0348260 . — PMID 16355230 .
8. ↑ Ohad I., Dal Bosco C., Herrmann RG, Meurer J. Proteiny fotosystému II PsbL a PsbJ regulují tok elektronů do plastochinonového poolu  //  Biochemistry : journal. - 2004. - březen ( roč. 43 , č. 8 ). - str. 2297-2308 . - doi : 10.1021/bi0348260 . — PMID 14979726 .
9. ↑ 1 2 3 4 Lan-Xin Shia, b, Wolfgang P. Schröder. Nízkomolekulární podjednotky fotosyntetického suprackomplexu, fotosystém II  //  Biochim Biophys Acta : deník. - 2004. - Leden ( roč. 15 , č. 1608 ). - str. 75-96 . - doi : 10.1016/j.bbabio.2003.12.004 . — PMID 14871485 .
10. ↑ Govindjee, Jan F Kern, Johannes Messinger, John Whitmarsh. Fotosystém II  (neopr.) . Archivováno z originálu 5. března 2016.
11. ↑ 1 2 3 4 5 6 7 Ermakov, 2005 , str. 168–170.
12. ↑ 1 2 3 Fotosyntetický aparát: Molekulární biologie a operace / Lawrence Bogorad, Indra K. Vasil. - USA/UK: Academic Press, Ink., 1991. - Sv. 7. - S. 524. - ISBN 9780323147231 . Archivováno 18. února 2015 na Wayback Machine
13. ↑ Torabi S., Umate P., Manavski N., Plöchinger M., Kleinknecht L., Bogireddi H., Herrmann RG, Wanner G., Schröder WP, Meurer J. PsbN je zapotřebí pro montáž reakčního centra fotosystému II v Nicotiana tabacum  (anglicky)  // Plant Cell. : deník. - 2014. - březen ( roč. 26 , č. 3 ). - S. 1183-1199 . — PMID 24619613 .
14. ↑ Peter D. Mabbitt, Sigurd M. Wilbanks, Julian J. Eaton-Rye. Struktura a funkce hydrofilních proteinů sestavení fotosystému II: Psb27, Psb28 a Ycf48  (anglicky)  // Plant Physiology  : journal. - Americká společnost rostlinných biologů , 2014. - srpen ( sv. 81 ). - S. 96-107 . - doi : 10.1016/j.plaphy.2014.02.013 .
15. ↑ Heldt, 2011 , str. 99.
16. ↑ Grzegorz Raszewski, Bruce A. Diner, Eberhard Schlodder a Thomas Renger. Spektroskopické vlastnosti pigmentů reakčních center v jádrových komplexech fotosystému II: Revize multimerního modelu   // Biophys . J. : deník. - 2008. - Sv. 95 . - str. 105-119 . - doi : 10.1529/biophysj.107.123935 .
17. ↑ 1 2 3 Ermakov, 2005 , s. 161.
18. ↑ Rutherford AW, Faller P. Fotosystém II: evoluční perspektivy  // Philosophical  Transactions of the Royal Society of London. Řada B: Biologické vědy  : časopis. - 2003. - 29. ledna ( roč. 358 , č. 1429 ). - str. 245-253 . - doi : 10.1098/rstb.2002.1186 . — PMID 12594932 .
19. ↑ Suleyman I. Allakhverdiev, Tatsuya Tomo, Yuichiro Shimada, Hayato Kindo, Ryo Nagao, Vjačeslav V. Klimov a Mamoru Mimuro. Redoxní potenciál feofytinu a ve fotosystému II dvou sinic s odlišným speciálním párem chlorofyly  (anglicky)  // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America  : journal. - 23. února 2010. - Sv. 107 , č. 8 . - S. 3924-3929 .
20. ↑ Daniel I. Arnon a George M.-S. Tang. Cytochrom b-559 a protonová vodivost v kyslíkové fotosyntéze  (anglicky)  // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America  : journal. - 1988. - Sv. 85 , č. 24 . - S. 9524-9528 . — PMID 16594007 .
21. ↑ Ferreira KN, Iverson TM, Maghlaoui K., Barber J., Iwata S. Architecture of the photosyntetic oxygen-evolving center  //  Science : journal. - 2004. - březen ( roč. 303 , č. 5665 ). - S. 1831-1838 . - doi : 10.1126/science.1093087 . — PMID 14764885 .
22. ↑ Joliot P., Barbieri G., Chabaud R. Un nouveau modele des centers photochimiques du systeme II  (fr.)  // Fotochemie a fotobiologie :časopis. - 1969. - Sv. 10 , ne 5._ _ _ - str. 309-329 . - doi : 10.1111/j.1751-1097.1969.tb05696.x .
23. ↑ Joliot P. Perioda-čtyři oscilace bleskem indukované tvorby kyslíku ve  fotosyntéze //  Drogy : deník. - Adis International , 2003. - Sv. 76 , č. 1-3 . - str. 65-72 . - doi : 10.1023/A:1024946610564 . — PMID 16228566 .
24. ↑ Kok B., Forbush B., McGloin M. Spolupráce nábojů ve fotosyntetické evoluci O2-I. Lineární čtyřstupňový mechanismus   // Photochem . fotobiol. : deník. - 1970. - Červen ( roč. 11 , č. 6 ). - str. 457-475 . - doi : 10.1111/j.1751-1097.1970.tb06017.x . — PMID 5456273 .
25. ↑ 1 2 Strasburger, 2008 , s. 107.
26. ↑ Ermakov, 2005 , s. 145.
27. ↑ Ermakov, 2005 , s. 146.
28. ↑ Carbonera D., Agostini G., Morosinotto T., Bassi R. Zhášení stavů tripletů chlorofylu karotenoidy v rekonstituované podjednotce Lhca4 periferního světlosběrného komplexu fotosystému I  //  Biochemistry : journal. - 2005. - Červen ( roč. 44 , č. 23 ). - S. 8337-8346 . — PMID 15938623 .
29. ↑ Luciński R., Jackowski G. AtFtsH heterokomplexem zprostředkovaná degradace apoproteinů hlavního světelného sklizňového komplexu fotosystému II (LHCII) v reakci na stresy  //  J Plant Physiol. : deník. - 2013. - Srpen ( roč. 170 , č. 12 ). - S. 1082-1089 . - doi : 10.1016/j.jplph.2013.03.008 . — PMID 23598180 .
30. ↑ Yin Lan. Molekulární mechanismy optimalizující fotosyntézu během vysokého světelného stresu v rostlinách  (anglicky)  // University of Gothenburg. Přírodovědecká fakulta: časopis. — 28. 4. 2014. - S. 178-182 . Archivováno z originálu 24. února 2015.
31. ↑ Peter J. Nixon, Myles Barker, Marko Boehm, Remco de Vries a Josef Komenda. FtsH zprostředkovaná oprava komplexu fotosystému II v reakci na světelnou zátěž   : časopis . - 2005. - Leden ( roč. 56 , č. 411 ). - S. 178-182 .
32. ↑ Ermakov, 2005 , s. 123.
33. ↑ 1 2 Přednáška: Inhibice fotosyntézy, inhibice na fotosystému II . Datum přístupu: 28. ledna 2016. Archivováno z originálu 3. června 2016. (neurčitý)
34. ↑ 1 2 Příznaky herbicidu: Inhibitory fotosystému II . Datum přístupu: 28. ledna 2016. Archivováno z originálu 3. února 2016. (neurčitý)
35. ↑ Dr. Hubert Menne. Klasifikace herbicidů podle místa  působení . Akční výbor pro odolnost vůči herbicidům. Získáno 28. ledna 2016. Archivováno z originálu 30. ledna 2016.

Literatura

• Zitte P. a kol., Botanika / Ed. V.V. Čuba. - 35. vyd. - M . : Akademie, 2008. - T. 2. Fyziologie rostlin. — 495 s.
• Medveděv S.S. Fyziologie rostlin. - Petrohrad. : BHV-Petersburg, 2013. - 335 s.
• Fyziologie rostlin / Ed. I. P. Ermáková. - M . : Akademie, 2005. - 634 s.
• Heldt G. V. Biochemie rostlin. — M. : BINOM. Vědomostní laboratoř, 2011. - 471 s.

Odkazy

• Informační systém "Fotosyntetická membrána"
• "Cyklický a necyklický tok elektronů." v online encyklopedii fyziologie rostlin

Slovníky a encyklopedie	Britannica (online)