| Cytochrom b 6 f -komplex | |
|---|---|
| Krystalová struktura komplexu cytochromu b 6 f z Chlamydomonas reinhardtii [1] . Lipidová dvojvrstva je znázorněna modrými a červenými čarami. | |
| Identifikátory | |
| Kód KF | 1.10.99.1 |
| Enzymové databáze | |
| IntEnz | pohled IntEnz |
| BRENDA | Vstup BRENDA |
| ExPASy | NiceZyme pohled |
| MetaCyc | metabolická dráha |
| KEGG | Vstup do KEGG |
| PRIAM | profil |
| Struktury PNR | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsoučet |
| Vyhledávání | |
| PMC | články |
| PubMed | články |
| NCBI | NCBI proteiny |
| Mediální soubory na Wikimedia Commons | |
Cytochrom b 6 f komplex ( cytochrom b 6 f komplex ), neboli plastochinol plastocyanin reduktáza je multiproteinový komplex , který oxiduje plastochinoly a redukuje plastocyaninový protein , čímž zajišťuje transport elektronů mezi reakčními centry fotosystému I (PSI) a fotosystému II (PSII ) ). Redukuje malý ve vodě rozpustný protein plastocyanin, který přenáší elektron na PSII [2] . Podobná reakce katalyzuje komplex cytochromu bc 1 ( komplex III) mitochondriálního elektronového transportního řetězce . Komplex cytochromu b 6 f je přítomen v thylakoidní membráně rostlinných chloroplastů , řas a sinic [3] . Funkčně spojuje dva fotosystémy do jednoho řetězce přenosu elektronů z vody do NADP + , to znamená, že je účastníkem necyklického toku elektronů . Kromě toho se komplex cytochromu účastní cyklického transportu elektronů prováděného fotosystémem I [4] .
Komplex cytochromu b 6 f zaujímá zvláštní strategické postavení v elektronovém transportním řetězci (ETC) chloroplastů, mezi PSI a PSII. V elektronovém transportním řetězci komplexu je pozorována největší změna redoxního potenciálu a následně největší změna energie [4] . Během redoxních reakcí zahrnujících cytochromový komplex se protony přesouvají ze stromatu do lumen thylakoidu a vzniká elektrochemický potenciál , jehož energie se využívá k syntéze ATP pomocí enzymu ATP syntázy . Komplex cytochromu b 6 f je tedy hlavní protonovou pumpou fotosyntézy [5] .
Komplex cytochromu b 6 f se skládá z následujících podjednotek [6] [7] [8] [9] :
| Podjednotka | Hmotnost ( kDa ) | Popis |
|---|---|---|
| PetA ( Citace f ) | 32,273 | Nese drahokam c . Váže a obnovuje plastocyanin . |
| PetB (cit. b 6 ) | 24,712 | Nese drahokamy b p , b n a c n . Podílí se na transportu elektronů. |
| PetC (proteinové riziko) | 19,295 | Nese [2Fe-2S] shluk železa a síry . Podílí se na transportu elektronů. |
| PetD (Podjednotka IV) | 17,528 | Nenese kofaktory , ale je nezbytný pro provoz komplexu. |
| PetG | 4,058 | Nezbytný pro provoz areálu, podílí se na jeho montáži a zajišťuje stabilitu. |
| Domácí mazlíček L | 3,530 | Pro chod areálu to není podstatné, ale stabilizuje ho. |
| PetM | 3,841 | Nezbytná podjednotka zapojená do jeho sestavení a zajištění stability. |
| PetN | 3,304 | Nezbytná podjednotka zapojená do jeho sestavení a zajištění stability. |
Komplex cytochromu b 6 f je transmembránový protein , který se skládá z osmi podjednotek [10] a existuje jako dimer s celkovou hmotností asi 220 kDa [8] . K dimerizaci komplexu dochází v důsledku interakce transmembránových domén cytochromu b 6 a Riskeho proteinu [9] .
Jádro komplexu se skládá ze čtyř velkých podjednotek: cytochrom f neboli PetA, který nese hem typu c, cytochrom b 6 nebo PetB, který nese tři hemy, Riske železo-sírový protein (PetC) obsahující 2Fe. -2S klastr a PetD nebo podjednotka IV, která se nepodílí na transportu elektronů, ale spolu s cytochromem b6 tvoří vazebné místo Qp - plastochinonu . Další čtyři podjednotky mají hmotnost 3-4 kDa a nazývají se malé podjednotky [10] [11] . Všechny se skládají z jediné α-šroubovice , zajišťují stabilitu komplexu a pomáhají mu přijmout správnou konformaci během montáže [7] . U vyšších rostlin jsou PetG, PetM a PetN nezbytné pro správné fungování komplexu [9] .
Dimer cytochromového komplexu tvoří centrální výměnnou dutinu, ve které probíhají všechny procesy oxidace a redukce plastochinonů a kde jsou umístěna jejich vazebná místa . Strany dimeru přivrácené k lumenu a stromatu nejsou ekvivalentní: strana přivrácená k lumenu je elektrochemicky pozitivnější, a proto se nazývá strana p (z anglického positive ), a strana přivrácená ke stromatu je elektrochemicky negativnější a je nazývaná n-strana (z angličtiny negative ). Blíže k p-straně, v centrální výměnné dutině, mezi hemem b p a železo-sirným klastrem Riskeho proteinu , je Qp-místo neboli vazebné centrum pro redukovaný plastochinon QH 2 , kde dochází k jeho oxidaci, a blíže k n-straně vedle dvojice hemů b n / c n se nachází Q n -vazné místo oxidovaného plastochinonu Q, kde dochází k jeho redukci [12] .
Kromě osmi hlavních podjednotek lze za devátou, největší podjednotku považovat ferredoxin-NADP + -reduktázu , 35,3 kDa protein, který se může vázat na cytochromový komplex . Takové komplexy byly izolovány ze špenátu a zeleného hrášku . FNR asociovaný s komplexem cytochromu b 6 f se pravděpodobně účastní cyklického transportu elektronů [12] .
Cytochrom - b 6 f je nejen nejmenší, ale také nejstabilnější z komplexů účastnících se fotosyntézy. To se vysvětluje tím, že prakticky neobsahuje fotoaktivní látky, které by mohly komplex poškodit za přítomnosti světla. Zatímco poločas rozpadu fotosystému I je od 30 do 75 hodin a fotosystému II od 1 do 11 hodin [13] , celková životnost cytochromového komplexu je více než jeden týden. Studie provedené na tabáku ukázaly, že nejintenzivnější syntéza komplexu cytochromu b 6f probíhá v mladých listech , zatímco ve zralých listech je jeho syntéza téměř úplně potlačena. Je velmi pravděpodobné, že takový proces může být základem ontogenetického programu stárnutí a odumírání listů [7] .
| Riziko bílkovin | |
|---|---|
| Neobvyklý shluk železa a síry proteinu Riske. | |
| Identifikátory | |
| Symbol | CytB6-F_Fe-S |
| Pfam | PF08802 |
| Interpro | IPR014909 |
| Dostupné proteinové struktury | |
| Pfam | struktur |
| PNR | RCSB PNR ; PDBe ; PDBj |
| PDB součet | 3D model |
| Mediální soubory na Wikimedia Commons | |
Komplex cytochromu b 6 f obsahuje sedm prostetických skupin [8] [14] . Především se jedná o kovalentně vázaný hem typu c z cytochromu f , nízkopotenciální hem bn a vysokopotenciální hem bp z cytochromu b 6 a také 2Fe-2S-klastr Riskeho proteinu [ . Pro cytochrom - b6f jsou jedinečné tři další protetické skupiny : jedna molekula chlorofylu a a jedna molekula β-karotenu , jejichž funkce nejsou jasně pochopeny, a neobvyklý hem cn, také známý jako hem c i nebo hem x [ 15 ] .
Komplex je ponořen do thylakoidní membrány tak, že funkční skupina Riskeho proteinu a cytochromu f vystoupí na její vnitřní, lumenální povrch, přičemž v tloušťce membrány jsou umístěny dva hemy cytochromu b 6 , přičemž b p blízko k jeho vnitřní straně a b n k vnější . Takové asymetrické uspořádání redoxních center v membráně zajišťuje existenci dvou prostorově oddělených řetězců transportu elektronů v rámci jednoho komplexu. První, nízkopotenciální elektronový transportní řetězec je tvořen dvěma hemy cytochromu b 6 - nízkopotenciální b n (E°' = -0,15 V) a vysokopotenciální b p (E°' = -0,05 V). Druhý, vysokopotenciální řetězec zahrnuje Riskeho protein (E°' = +0,3 V) a cytochrom f hem (E°' = +0,34 V). Při oxidaci plastochinolů v cytochromovém komplexu jsou realizovány dva toky konjugovaných elektronů - podél nízkopotenciální a vysokopotenciální dráhy [16] .
Proteinové rizikoVysoká hodnota redox potenciálu Riskeho proteinu se vysvětluje účastí na koordinačních vazbách se železem spolu se dvěma cysteinovými zbytky dvou histidinových zbytků . Takový vysoký redoxní potenciál mu umožňuje oxidovat plastochinoly, což vyvolává reakce Q-cyklu . Protein Riske je klíčovým prvkem celého cytochromového komplexu, právě zde dochází k divergenci dvou elektronů. Studium krystalové struktury komplexu ukázalo, že poloha centra 2Fe-2S se může posunout vzhledem k ostatním redoxním centrům. Ukázalo se, že protein Riske má mobilní doménu, na které se ve skutečnosti nachází centrum 2Fe-2S. Přijetím elektronu a zotavením se centrum 2Fe-2S změní svou polohu a vzdálí se od místa Qp a hemu bp o 17 Á s rotací 60°, a tím se přiblíží k cytochromu f . Po darování elektronu cytochromu se centrum 2Fe-2S naopak přiblíží k centru Qp, aby navázalo bližší kontakt. Funguje tedy jakýsi raketoplán (shuttle), zaručující odchod druhého elektronu k hemům b p a b n . Toto je zatím jediný známý příklad, kdy je transport elektronů spojen s mobilní doménou ve struktuře proteinu [17] .
Gem c nCharakteristickým rysem komplexu cytochromu b 6 f je přítomnost v jeho struktuře neobvyklého hemu lokalizovaného na vnitřním povrchu výměnné dutiny na stromální nebo n-straně cytochromu b 6 . Tento drahokam byl původně pojmenován "heme x ", protože měl neočekávanou koordinaci . Později byl však pro přehlednost přejmenován na c i gem nebo c n gem . Jedná se o hem typu c , který je kovalentně spojen s cysteinovým zbytkem Cys35 cytochromu b 6 a nemá žádné významné aminokyselinové ligandy . Nachází se v těsné blízkosti hemu bn a zjevně si s ním dokáže rychle vyměňovat elektrony přes můstek molekuly vody, který spojuje propionátovou ] skupinu hemu bn s atomem železa hemu cn . Redoxní potenciál hemu c n se mění v závislosti na hodnotě pH a v průměru je asi +0,1 V, což je mnohem více než u hemu b n (E°' = -0,05 V), což udává směr přenosu elektronů z b n až c n [15] [12] .
Protože hemy cn a bn jsou od sebe vzdáleny pouze 4 Á, má se za to, že působí jako jediný dvouhemový cytochrom . Kromě toho experimenty s chinonovými analogy ukázaly, že cn je vazebným místem pro plastochinoly v centru Qn , kde jsou redukovány. Studie EPR odhalily, že když jsou syntetické analogy plastochinonu navázány na hem c n , jeho redoxní potenciál se posune o -0,2 V. Tento mechanismus redukce chinonu se výrazně liší od mechanismu, který probíhá v komplexu cytochromu bc 1 , kde není žádný hem c n . Přítomnost páru b n / c n dává vážné důvody předpokládat existenci dvouelektronové redukce plastochinonu. V případě takového modelu je vyloučena tvorba nestabilního semichinonového radikálu , což činí celý systém stabilnějším a výrazně snižuje pravděpodobnost vzniku reaktivních forem kyslíku [5] [12] [15] .
Absence heme c n v komplexu cytochromu bc 1 ukazuje, že jeho možná funkce v komplexu cytochromu b 6 f je spojena s cyklickým transportem elektronů kolem fotosystému I, který v komplexu bc 1 zjevně chybí . Světlo na evoluční původ tohoto hemu vrhlo studium bakterií typu Firmicute . Studium genových sekvencí ukázalo, že tyto bakterie mají cytochrom f , Riskeho protein a hem cn . Přítomnost komplexu cytochromu bc podobného komplexu cytochromu b 6 f sinic a komplexu cytochromu bc 1 mitochondrií byla prokázána jak u primitivních fotosyntetických ( Heliobacillus mobilis [15] ), tak u nefotosyntetických firmicutů ( Bacillus subtilis a Bacillus stereothermophilus [6] ). To může znamenat, že v nefotosyntetických firmicutech by měl hem c n plnit jinou funkci než cyklický transport elektronů. Zde se tento hem podílí na oxidaci alternativního nosiče elektronů a protonů, menanchinonu (MQ) , také známého jako vitamin K2 . Redoxní potenciál páru (MQ/MQH2) je přibližně -0,15 V zápornější než u odpovídajících párů ubichinonů nebo plastochinonů .
Jak bylo uvedeno výše, cytochromový komplex se skládá z osmi podjednotek a sedmi protetických skupin. U eukaryot je šest podjednotek komplexu kódováno chloroplastovým genomem , zatímco PetM a PetC (protein Riske) jsou kódovány jadernými geny . Geny kódující podjednotky netvoří jediný operon . Geny pro cytochrom b 6 ( petB ) a podjednotku IV ( petD ) jsou pod stejným promotorem a tvoří operon petBD . Spolu s nimi tento polycistronní operon kóduje dvě podjednotky fotosystému II psbB (CP47), psbT a psbH . U vyšších rostlin je gen cytochromu f ( petA ) posledním genem operonu, který také obsahuje malou podjednotku fotosystému I psaI , faktor ycf4 potřebný pro sestavení fotosystému I a otevřený čtecí rámec ycf10 [18] [9] .
U prokaryot tvoří gen pro protein Riske ( petC ) a gen petA další operon , petCA . Transkripce čtyř velkých podjednotek u prokaryot je tedy geneticky koordinována . Čtyři malé podjednotky Pet G, L, M a N nejsou ve stejném operonu a jejich genetická koordinace a syntéza jsou špatně pochopeny [18] .
Cytochrom - b 6 f - komplex se podílí na necyklickém (1) a cyklickém (2) transportu elektronů mezi dvěma mobilními nosiči: plastochinonem (QH 2 ) a plastocyaninem (Pc):
| H2O _ _ | → | Fotosystém II | → | QH 2 | → | Cit. b 6 f | → | PC | → | Fotosystém I | → | NADPH | (jeden) |
| NADPH / Ferredoxin | → | FNR | → | Cit. b 6 f | → | PC | → | Fotosystém I | → | NADPH | (2) | ||
Komplex oxiduje plastochinol redukovaný fotosystémem II a poté redukuje protein plastocyanin obsahující měď, který provádí přenos elektronů ve vodné fázi do dalšího řetězcového komplexu, fotosystému I. V elektronovém transportním řetězci bakterií a mitochondrií je místo plastocyaninu přítomen cytochrom c , který tam plní podobnou funkci [2] . Cytochromový komplex oxiduje redukovaný plastochinon a redukuje plastocyanin podle rovnice:
QH 2 + 2 ks ox +2H + ze stromatu → Q + 2 ks červená + 4H + do lumenu
První část Q-cyklu
Druhá část Q-cyklu
Transport elektronů v komplexu je spojen s přenosem protonů ze stromatu do lumen a vytvořením protonového gradientu na membráně. Princip Q-cyklu spočívá v tom, že k přenosu H + přes membránu dochází v důsledku oxidace a redukce plastochinonů na samotném komplexu. V tomto případě plastochinony poskytují a odebírají H + z vodné fáze selektivně z různých stran membrány. Hnací silou redukce jednoho plastochinonu je bifurkace elektronů: jeden elektron zoxidovaného plastochinonu se přenese na redukovaný plastochinon díky tomu, že jeho druhý elektron přejde na redoxně pozitivní plastocyanin, který je doprovázen výrazným ztráta energie [19] [20] .
Od té doby , co Peter Mitchell v roce 1975 navrhl schéma Q-cyklu [21] , byla hypotéza mnohokrát zpochybněna a zpochybněna, ale jak se kinetická, biochemická, termodynamická a strukturální data nashromáždila, stal se tento model obecně přijímán. Nicméně objevy posledních let nutí vědce tento model upravit a dokonce navrhnout alternativní schémata reakce. Přítomnost elektronově párových hemů b n / c n v komplexu cytochromu b 6 f vedla k předpokladu možné dvouelektronové redukce plastochinonu, který tak obchází nebezpečné stadium nestabilního semichinonového radikálu a omezuje tvorbu reaktivních druhy kyslíku . Tuto teorii podporuje i fakt, že metoda EPR nedetekuje významnou přítomnost semichinonových radikálů v komplexu, přestože existují nepřímá data ve prospěch jejich přítomnosti [8] . Nevyřešenou zůstává otázka, jak komplex odděluje přímý a cyklický transport elektronů a jak se vzájemně neruší. Pro vysvětlení tohoto jevu byl navržen model otevřeného Q-cyklu, ve kterém jeden elektron pro redukci plastochinonu v místě Qn pochází z oxidované molekuly plastochinonu a druhý pochází z molekuly ferredoxinu přes ferredoxin -NADP + -reduktáza . Protože druhý elektron v tomto schématu pochází z ferredoxinu, není potřeba oxidovat druhý plastochinon a redukovat druhý plastocyanin. V důsledku toho k reakci druhé části Q-cyklu jednoduše nedojde a komplex se vrátí do původního stavu. Protože oxidace plastochinolu je limitujícím krokem celého procesu, je velmi pravděpodobné, že tato cesta umožňuje zvýšit rychlost transportu elektronů podél ETC chloroplastů , a tedy i rychlost fotosyntézy jako celku [8] [21 ] .
Na rozdíl od mitochondriálního komplexu III provádí komplex cytochromu b 6 f jiný typ elektronového transportu nezbytný pro cyklickou fotofosforylaci . Elektron z ferredoxinu se přenese na plastochinon a poté do komplexu cytochromu b 6 f , kde se použije k redukci plastocyaninu, který je následně reoxidován P 700 ve fotosystému I [22] . Přesný mechanismus, jak je plastochinon redukován ferredoxinem, není dosud znám a je diskutabilní. Jedním z předpokladů je, že existuje speciální enzym ferredoxinplastochinon reduktáza nebo NADPH dihydrogenáza [22] . Za nejpravděpodobnějšího kandidáta na tuto roli byla v poslední době považována ferredoxin-NADP + -reduktáza , která může tvořit komplex s komplexem cytochromu b6f . Předpokládá se také, že hem c n se může účastnit jako akceptor elektronů v cyklickém transportu [20] [21] . Velké množství důkazů také podporuje vznik superkomplexu komplexu cytochromu b 6f , PSI, ferredoxin-NADP + reduktázy a transmembránového proteinu PGRL1 . Předpokládá se, že tvorba a rozpad takového komplexu přepíná způsob toku elektronů z necyklického na cyklický a naopak [23] [24] .
Cytochrom - bc1 - komplex a cytochrom - b6f - komplex jsou strukturně podobné proteinové komplexy, z nichž první je přítomen ve vnitřní membráně mitochondrií a druhý v thylakoidní membráně chloroplastů. Oba tyto enzymy provádějí podobnou reakci mechanismem Q-cyklu, oxidací membránových chinonů, která je doprovázena translokací protonů. Zjištění skutečnosti, že oba tyto komplexy fungují na stejném principu, vedlo k realizaci jednoty principů bioenergetiky ve všech oblastech života.
Topologie chloroplastu může být odvozena z topologie mitochondrií jednoduchým způsobem: k tomu si lze představit, že invaginace vnitřní mitochondriální membrány se zcela vypuknou a vytvoří kompartment topologicky ekvivalentní chloroplastovým tylakoidům. Komplex cytochromu bc 1 v mitochondriích pumpuje protony z matrice do prostoru membrány a v chloroplastech komplex cytochromu b 6 f pumpuje protony ze stromatu do uzavřeného vnitřního prostoru thylakoidu a je tak v obrácené poloze vůči cytochrom bc 1 komplex vzhledem k rovinným membránám .
Jádro komplexu je strukturně podobné jádru cytochromu bc 1 . Železo-sírové proteiny Riske obou komplexů jsou navzájem homologní [25] . Cytochrom f a cytochrom c 1 však nejsou homologní [26] a mají různé terciární struktury : cytochrom f sestává převážně z β-listů , zatímco cytochrom c 1 se skládá z α-helixů . Oba polypeptidy však nesou kovalentně spojený hem typu c , který přijímá elektron z centra železo-síra v Riske. V tomto případě můžeme hovořit o konvergentní evoluci těchto dvou proteinů [18] .
Cytochrom b 6 a podjednotka IV jsou homologní s cytochromem b [27] . Podjednotka IV (PetD) má o jednu transmembránovou alfa helix méně než C-konec cytochromu b , kterému odpovídá. Terciární struktura tohoto místa se také liší díky molekule chlorofylu a vložené mezi α-helixy podjednotky IV. Struktura cytochromu b 6 jako celku odpovídá čtyřvláknové N-terminální doméně cytochromu b [18] .
Komplex cytochromu bc 1 nemá podjednotky homologní s malými podjednotkami komplexu cytochromu b 6 f (Pet G, L, M a N) a jejich místo v komplexu zaujímají lipidy . Struktura komplexu cytochromu bc 1 také obsahuje několik externích polypeptidů, jak ve vodě rozpustných, tak transmembránových, které lze nalézt pouze v eukaryotických komplexech. V prokaryotických bc 1 a b 6 f komplexech zapojených do fotosyntézy žádné takové podjednotky nejsou [18] .
Komplex cytochromu b 6 f obsahuje tři další protetické skupiny , které nejsou přítomny v komplexu bc 1 : neobvyklý hem cn , chlorofyl a a β -karoten . Přítomnost těchto skupin významně ovlivňuje strukturu a provoz komplexu, jeho kinetické a rovnovážné charakteristiky. Fytolový ohon chlorofylu a vstupuje do brány, která vede do Qp místa komplexu, což může ovlivnit dobu vazby a pobytu chinonů v něm . cn hem slouží jako chinonové vazebné místo v místě Qn komplexu b 6 f , zatímco v komplexu bc 1 toto místo sestává z aminokyselin obklopujících b n hem a je přístupnější pro chinony. Takové strukturální rozdíly významně snižují selektivitu a účinnost vazby inhibitoru v místě Qn [ 18 ] . β-karoten pravděpodobně plní strukturální funkci, spojuje malé podjednotky prostřednictvím hydrofobních interakcí , podobně jako párátko spojuje jednohubky [21] .
Vzhledem k tomu, že komplex cytochromu b6f se nachází v průsečíku všech hlavních metabolických procesů buňky , jeho expresi a sestavení ovlivňují téměř všechny hlavní vnější a vnitřní faktory: kvalita a intenzita světla, koncentrace reaktivního kyslíku druhů, hladina fytohormonů , míra redukce plastochinonového poolu a hladina cukrů v buňce. Mnohé ze signálních drah , které ovlivňují expresi složek komplexu, se mohou překrývat a vzájemně se ovlivňovat. Obraz dále komplikuje signalizace mezi jádrem a chloroplasty ke koordinaci syntézy podjednotek kódovaných v plastidech a v jádře [9] .
Regulace se provádí na úrovni transkripce, stejně jako sestavení komplexu v thylakoidní membráně. Celý proces regulace je stále špatně pochopen a ve vyšších rostlinách se prakticky nestuduje. Experimenty na jednobuněčné řase C. reinhardtii ukázaly, že jaderný transkripční faktor MCA1 stabilizuje cytochrom f mRNA . Nezralý cytochrom f interagující s MCA1 vede k jeho proteolýze , čímž se snižuje hladina jeho vlastní exprese. U vyšších rostlin protein PRFB3 stabilizuje 3'-konec transkriptu petB za podmínek jasného světla, ale jeho příspěvek ke změnám hladiny komplexu cytochromu b 6f je velmi malý. Je také pravděpodobné , že pomocné proteiny , které vkládají hemy do cytochromů b 6 a f , určitým způsobem přispívají k regulaci komplexu . Přítomnost hemů tyto proteiny stabilizuje a je nezbytná pro jejich správné skládání . Nesprávně složené proteiny jsou nestabilní a rychle podléhají proteolýze [9] .
Syntéza cytochromového komplexu je stechiometricky koordinována se syntézou chloroplastové ATP syntázy a závisí na rychlosti a lineárním toku elektronů a také na rychlosti asimilace CO 2 listem [9] .
Komplex cytochromu b 6 f zajišťuje v procesu fotosyntézy transport elektronů mezi dvěma reakčními centry - z fotosystému II do fotosystému I a také transport protonů ze stromatu chloroplastů do lumen thylakoidu [5] . Elektronový transport je zodpovědný za vytvoření protonového gradientu, který zajišťuje syntézu ATP v chloroplastech [11] .
Komplex cytochromu b 6 f je důležitým regulačním účastníkem v ETC chloroplastů. Zde plní mnoho důležitých regulačních funkcí. Nejprve koordinuje rychlost toku necyklických elektronů a redukci NADP + se syntézou ATP. Vztah všech těchto procesů se provádí prostřednictvím pH intratylakoidního prostoru. Za druhé, komplex cytochromu b 6f je redoxním senzorem ETC chloroplastů a citlivě reaguje na redukci plastochinonového poolu. Se zvýšením úrovně redukce plastochinonového poolu indukuje přechod chloroplastů ze stavu 1 do stavu 2 aktivací specifické proteinkinázy , která fosforyluje proteiny CCKII . V důsledku fosforylace se mění umístění CCKII v membráně a klesá tok světelné energie do fotosystému II [28] . Jako pravděpodobné modely takové indukce lze uvést aktivaci prostřednictvím chlorofylu a , jehož fytolový ohon vstupuje do výměnné dutiny v oblasti místa Qp , vytěsnění Riskeho proteinu nebo přímá redukce disulfidové vazby odpovídající transmembránové proteinkinázy cytochromový komplex využívající železo-sírové centrum Riskeho proteinu [29] .
Číslo obratu tohoto komplexu je nejnižší ve srovnání s ostatními složkami ETC chloroplastů, takže řídí rychlost fotosyntézy a může snižovat rychlost reakcí probíhajících uvnitř sebe v závislosti na intenzitě světla nebo pH. Mechanismus tohoto procesu není znám [30] . Ukazuje se také role komplexu při posilování nebo zeslabování cyklického toku elektronů, bez ohledu na stav chloroplastů , ale v přímé závislosti na jejich redoxním potenciálu [24] .
Cytochromový komplex je přítomen v přibližně stejných množstvích v thylakoidních membránách stromatu a granu . V gran membránách se účastní necyklického transportu elektronů a u stromálních membrán, kde je přítomen pouze fotosystém I, se účastní cyklického transportu [16] . V průměru na jeden komplex fotosystému I připadá 1,5–1,8 komplexů fotosystému II , 8 CCKII , 1,5 komplexu cytochromu b 6f , 10–14 molekul plastochinonu , 6–8 molekul plastocyaninu a asi 10 molekul ferredoxinu [31] .
Monomer Cit. b 6 f .
Cit. b 6 f v membráně.
Cit. b 6 f s kofaktory a lipidy.
Cit. b 6 f , pohled zdola.
Cit. b6f z M. laminosus ( 1vf5 ) .
Cit. b6f z M. laminosus ( 2d2c ) .
Cit. b 6 f , boční pohled.
Cit. b 6 f od C. reinhardtii .
Cit. f z Brassica rapa .
Dva citáty. f od C. reinhardtii .
Rizikový protein z M. laminosus .
Veverky Riske v op. b 6 f , pohled shora.
Pozice dvou Riske proteinů v Cit. b 6 f .