Terciární struktura (neboli trojrozměrná struktura [1] ) je prostorová struktura (včetně konformace ) celé molekuly proteinu nebo jiné makromolekuly sestávající z jednoho řetězce [2] [3] .
Terciární struktura proteinu je způsob, jakým je polypeptidový řetězec složen v prostoru. Podle tvaru terciární struktury se bílkoviny dělí především na globulární a fibrilární. Globulární proteiny mají nejčastěji elipsovitý tvar a fibrilární (vláknité) proteiny jsou protáhlé (tvar tyčinky, vřetena).
Konfigurace terciární struktury proteinů však zatím nedává důvod k domněnce, že fibrilární proteiny mají pouze β-strukturu a globulární α-helikální. Existují fibrilární proteiny, které mají helikální spíše než vrstveně složenou sekundární strukturu. Například α-keratin a paramyosin (protein obturátorového svalu měkkýšů), tropomyosiny (proteiny kosterního svalstva) jsou fibrilární proteiny (mají tyčinkovitý tvar) a jejich sekundární strukturou je α-šroubovice; naopak globulární proteiny mohou obsahovat velké množství β-struktur.
Spiralizace lineárního polypeptidového řetězce snižuje jeho velikost asi 4krát; a sbalením do terciární struktury je desetkrát kompaktnější než původní řetězec.
Terciární struktura je do značné míry určena primární strukturou . Snaha předpovědět terciární strukturu proteinu na základě jeho primární struktury je známá jako problém predikce struktury proteinu . Prostředí, ve kterém se protein skládá, významně ovlivňuje jeho konečný tvar, ale není obvykle přímo zohledněno současnými predikčními metodami. Většina těchto metod se opírá o srovnání s již známými strukturami, a tak nepřímo zohledňuje vliv prostředí.
Na stabilizaci terciární struktury proteinu se podílejí:
Mnoho molekul nukleové kyseliny má také terciární strukturu ; zejména molekuly tRNA mají univerzální terciární strukturu [4] .