V biochemii a molekulární biologii je skládání proteinů (skládání proteinů, z angličtiny skládání ) proces spontánního skládání polypeptidového řetězce do jedinečné nativní (přirozené, z angličtiny native ) prostorové struktury (tzv. terciární struktura ).
Každá molekula proteinu se začíná tvořit jako polypeptid , přeložený ze sekvence mRNA jako lineární řetězec aminokyselin . Polypeptid nemá stabilní trojrozměrnou strukturu (příklad na levé straně obrázku). Všechny aminokyseliny v řetězci však mají určité chemické vlastnosti: hydrofobnost , hydrofilnost , elektrický náboj. Když aminokyseliny interagují mezi sebou a buněčným prostředím, získá se dobře definovaná trojrozměrná struktura - konformace . V důsledku toho se na vnějším povrchu proteinové globule vytvářejí dutiny aktivních center a také kontaktní body podjednotek multimerních proteinů mezi sebou as biologickými membránami .
Ve vzácných případech mohou být nativní dvě proteinové konformace najednou (tzv. konformery ). Mohou se velmi lišit a dokonce vykonávat různé funkce. K tomu je nutné, aby v různých oblastech fázového prostoru molekuly proteinu existovaly dva stavy přibližně energeticky rovnocenné, z nichž každý se bude s příslušnou pravděpodobností vyskytovat ve své nativní formě.
Aby se stabilizovala terciární struktura, mnoho proteinů v buňce prochází posttranslační modifikací . Velmi často se mezi prostorově blízkými úseky polypeptidového řetězce vyskytují disulfidové můstky .
Pro správné fungování bílkovin je velmi důležitá správná trojrozměrná struktura. Chyby skládání obvykle vedou k neaktivnímu proteinu s různými vlastnostmi. Má se za to, že některá onemocnění jsou důsledkem akumulace chybně poskládaných proteinů v buňkách (podrobněji popsáno v článku Priony ) [1] .
Skládání zahrnuje chaperonové proteiny . A ačkoli se většina nově syntetizovaných proteinů může skládat v nepřítomnosti chaperonů, menšina z nich jejich přítomnost nutně vyžaduje.
Mechanismus skládání proteinů není zcela objasněn. Experimentální stanovení trojrozměrné struktury proteinu je často velmi obtížné a nákladné. Aminokyselinová sekvence proteinu je však obvykle známá. Vědci se proto snaží pomocí různých biofyzikálních metod předpovídat prostorovou strukturu proteinu z jeho aminokyselinové sekvence [2] .