Cytochrom f

Cytochrom f
Cytochrom f ze Spinacia oleracea (dole) redukuje plastocyanin (nahoře). Uprostřed jsou modře zobrazeny dvě alfa šroubovice, vpravo je beta sendvič. Světlá třešeň ukazuje atom mědi . Transmembránová doména cytochromu f není zobrazena.
Identifikátory
Symbol	Apocytochr_F_C
Pfam	PF01333
klan Pfam	CL0105
Interpro	IPR002325
PROSITE	PDOC00169
SCOP	1 ctm
NADRODINĚ	1 ctm
TCDB	3.D.3
Nadrodina OPM	345
OPM protein	3h1j
Dostupné proteinové struktury
Pfam	struktur
PNR	RCSB PNR ; PDBe ; PDBj
PDB součet	3D model

Cytochrom f je největší podjednotka komplexu cytochrom b 6 /f ( plastochinon-plastocyanin reduktáza ) CF kód 1.10.99.1 . Svou strukturou a funkcemi je komplex cytochromu b 6 / f podobný komplexu cytochromu b / c 1 mitochondrií a purpurových bakterií . Cytochrom f hraje roli podobnou cytochromu c 1 navzdory jejich rozdílům v sekundární struktuře [1] .

Poprvé byla terciární struktura cytochromu f stanovena po jeho izolaci z Brassica rapa [2] . Luminální část cytochromu f se skládá ze dvou strukturních domén: malé a velké. Malý je umístěn na vrcholu velkého, který je zase připojen k membránové kotvě, která se skládá z dlouhé α-šroubovice. Velká doména se skládá z antiparalelního beta sendviče a krátkého peptidu vázajícího hem, který tvoří třívrstvou strukturu. Malá doména se nachází mezi F a G beta řetězci velké domény a skládá se výhradně z beta struktur. Velká doména vázající hem je svou terciární strukturou podobná doméně III živočišného proteinu fibronektinu . Hem je ukotven mezi dvěma krátkými alfa helixy na N-konci cytochromu f. Neobvykle N-konec cytochromu slouží jako ligand pro hemové železo [3] . Uvnitř druhého alfa řetězce je strukturní motiv charakteristický pro cytochrom c , CxxCH (zbytky 21-25), který je kovalentně spojen s hem thioetherovou vazbou přes Cys - 21 a Cys - 24. Kromě čtyř atomů dusíku z hemových pyrrolových kruhů je železo stabilizováno His -25 a volnou alfa-aminoskupinou Tyr - 1 z prvního alfa řetězce [2] . Uvnitř cytochromu f existuje značné množství molekul vody , které mohou fungovat jako vodivý systém pro proton [2] . Řetězec molekul vody se zdá být konzervativní vlastností všech cytochromů f.

Galerie

Poznámky

↑ Prince RC, George GN Cytochrome f odhalen // Trends Biochem . sci. : deník. - 1995. - Červen ( roč. 20 , č. 6 ). - str. 217-218 . - doi : 10.1016/S0968-0004(00)89018-0 . — PMID 7631417 .
↑ 1 2 3 Martinez SE, Huang D., Ponomarev M., Cramer WA, Smith JL Hemové redoxní centrum chloroplastového cytochromu f je spojeno se skrytým pětivodným řetězcem // Protein Sci . : deník. - 1996. - Červen ( 5. díl , č. 6. ). - S. 1081-1092 . - doi : 10.1002/pro.5560050610 . — PMID 8762139 .
↑ Sergio E Martinez, Deru Huang, Andrzej Szczepaniak, William A Cramer, Janet L Smith. Krystalová struktura chloroplastového cytochromu odhaluje nový cytochromový záhyb a neočekávanou hemovou ligaci (anglicky) : journal. - 1994. - únor ( vol. 2 , č. 2 ). - S. 95-105 . - doi : 10.1016/S0969-2126(00)00012-5 .

Další čtení

Bendall, DS Nedokončený příběh cytochromu f // Drugs. - Adis International , 2004. - Sv. 80 , č. 1-3 . - str. 265-276 . - doi : 10.1023/B:PRES.0000030454.23940.f9 . — PMID 16328825 .
Cramer, WA, Martinez, SE, Huang, D., Tae, GS, Everly, RM, Heymann, JB, Cheng, RH, Baker, TS a Smith, JL Strukturální aspekty komplexu cytochromu b6f ; struktura lumen-boční domény cytochromu f (anglicky) // J. Bioenerg. Biomembr. : deník. - 1994. - Sv. 26 , č. 1 . - str. 31-47 . - doi : 10.1007/BF00763218 . — PMID 8027021 .

Odkazy

MeSH Cytochrome+f

Tento článek používá text z veřejné domény Pfam a InterPro IPR002325