Translocon [2] je velký komplex proteinových kanálů, který zajišťuje transport proteinů přes lipidovou membránu [3] . Ve vztahu k eukaryotům se tento termín používá k označení proteinového komplexu, který transportuje syntetizované polypeptidy s příslušným signálem do endoplazmatického retikula (ER) z cytosolu . Podobný proces se používá k vložení nezralých proteinů do membrány. U prokaryot podobný proteinový komplex transportuje polypeptidy přes plazmatickou membránu nebo vkládá membránové proteiny do lipidové dvojvrstvy [4] . Některé patogenní bakterie mohou vytvářet translokony na hostitelské membráně, což jim umožňuje dodávat své virulentní faktory přímo do cílových buněk [5] .
Bakteriální translokon je trimerní proteinový komplex SecYEG tvořený třemi podjednotkami : SecY, SecE a SecG. S pomocí rentgenové difrakční analýzy se podařilo vytvořit strukturu homologního komplexu v archaea [6] . Dlouhou dobu se vedly diskuse o tom, zda tento protein může v buňce tvořit oligomery. V poslední době se však vědci přiklánějí k existenci monomerní formy [7] .
Translokon je postaven z proteinů Sec [8] .
Komplex translocon se skládá z několika velkých proteinových komplexů. Centrálním prvkem je samotný translokonový kanál, heterotrimer proteinu Sec61 . Mezi další složky patří komplex oligosacharyl transferázy , komplex TRAP a membránový protein TRAM. Pokud jde o zbývající složky, jako je peptidáza, která přerušuje signální sekvenci, a receptor částic SRP, není s jistotou známo, jak silně jsou vázány na komplex a jak dlouhý je takový vztah.
Protein syntetizovaný na ribozomu je rozpoznán částicí SRP, která se skládá ze 7S RNA a 6 různých polypeptidových řetězců. Částice SRP se naváže na ribozom, což zastaví translaci proteinu. Částice SRP se pak váže na svůj integrální receptor umístěný na povrchu ER. Rozpoznávání proteinů se provádí speciální N-koncovou signální sekvencí bohatou na hydrofobní zbytky.
Částice SRP disociuje a translace pokračuje do vnitřní dutiny ER přes translokonový kanál. Syntetizovaný protein tedy prochází membránou ER během své syntézy, tedy kotranslačně . Nově syntetizovaný polypeptid prochází kanálem jako lineární peptidová molekula. Po ukončení translokace je signální peptid odříznut speciální peptidázou.
Kromě své hlavní funkce může translokon integrovat integrální proteiny do membrány ER, přičemž si zachovává jejich správnou orientaci. Mechanismus tohoto procesu není zcela jasný, ale je známo, že translokon rozpoznává speciální stop sekvenci z hydrofobních zbytků, které se stávají transmembránovými doménami proteinu.
Translokony mohou přesunout poškozené proteiny z vnitřku ER zpět do cytoplazmy. Po návratu do cytosolu jsou proteiny degradovány v proteazomu 26S. Tento proces se nazývá degradace proteinů spojená s ER . Skutečná povaha takového retrotranslokonu je stále záhadou.
Zpočátku panovalo přesvědčení, že za retrográdní transport je zodpovědný protein Sec61. Taková hypotéza naznačovala, že transport přes Sec61 by mohl být obousměrný [9] . Studium struktury Sec61 však tuto hypotézu nepotvrdilo a pro tuto roli bylo navrženo několik různých proteinů [10] .