Metalothionein

Metallothionein je rodina  nízkomolekulárních proteinů s vysokým obsahem cysteinu . Molekulová hmotnost se pohybuje od 500 Da do 14 kDa. Proteiny jsou lokalizovány na membráně Golgiho aparátu . Metallothioneiny jsou schopny vázat těžké kovy jak fyziologické ( zinek , měď , selen ), tak xenobiotické ( kadmium , rtuť , stříbro , arsen atd.) . Vazba těžkých kovů je zajištěna přítomností thiolových skupin cysteinových zbytků, které tvoří asi 30 % celkového složení aminokyselin. [jeden]

Metallothioneiny byly objeveny v roce 1957 izolací proteinů vázajících kadmium z kůry koňských ledvin . [2] Ačkoli funkce metalothioneinů nejsou plně pochopeny, tyto proteiny se podílejí na obraně proti toxicitě těžkých kovů, hrají roli v regulaci fyziologických těžkých kovů zinku a mědi a poskytují ochranu před oxidačním stresem . U lidí existují 4 izoformy metalothioneinů: metalothionein 1, 2, 3 a 4, přičemž metalothionein 1 je exprimován 9 samostatnými geny (subtypy A, B, E, F, G, H, L, M, X). Velké množství těchto proteinů se syntetizuje v játrech a ledvinách. Syntéza závisí na dietních hladinách zinku, mědi a selenu, stejně jako aminokyselin histidinu a cysteinu.

Poznámky

  1. ↑ Metalothioneiny a příbuzné chelátory  (nespecifikováno) / Sigel, A.; Sigel, H.; Sigel, R.K.O. - Cambridge: Royal Society of Chemistry , 2009. - V. 5. - (Metal Ions in Life Sciences). - ISBN 978-1-84755-899-2 .
  2. ↑ Margoshes, M. a B. L. Vallee. Protein kadmia z kůry koňských ledvin  //  Journal of American Chemical Society : deník. - 1957. - Sv. 79 , č. 17 . — S. 4813 . - doi : 10.1021/ja01574a064 .

Literatura

Odkazy