Biosyntéza bílkovin je vícestupňový proces syntézy a zrání bílkovin , který probíhá v živých organismech . V biosyntéze proteinů se rozlišují dvě hlavní fáze: syntéza polypeptidového řetězce z aminokyselin , ke které dochází na ribozomech za účasti molekul mRNA a tRNA ( translace ) , a posttranslační modifikace polypeptidového řetězce. Proces biosyntézy bílkovin vyžaduje značné množství energie.
Ve 40. letech 20. století byly bílkoviny považovány za klíčové látky živých organismů, které plní nejen biochemické funkce, ale podílejí se i na dědičném přenosu informací. Mechanismus syntézy proteinů byl však tehdy ještě černou skříňkou. Jeden z navrhovaných mechanismů byl vysvětlen konceptem reverzní proteolýzy, který podporovali významní biochemici té doby, Max Bergmann a Joseph Fruton . V roce 1940 Thorbjorn Kaspersson a Jack Schultz vyvinuli metody pro měření příjmu nukleových kyselin v buňkách vystavením ultrafialovému světlu , stejně jako mikroskopii buněk vystavením ultrafialovému světlu. Prostřednictvím tohoto vývoje byli schopni určit, že tvorba proteinů je spojena se zvýšenou přítomností ribonukleových kyselin v určitých jaderných a cytoplazmatických oblastech. Přibližně ve stejné době dospěli Jean Brachet a Raymond Giener a Hubert Chantrenne k podobným závěrům založeným na rozdílném barvení a in situ štěpení tkání RNázou [1] .
V letech 1945 až 1950 byla vyvinuta metoda značeného atomu ( 35S , 32P , 14C a 3H ) . Radioaktivní aminokyseliny pro testování na zvířatech a po značení v proteinech různých tkání. Zpočátku se používaly různé aminokyseliny: cystein a methionin značené sírou, glycin značený uhlíkem a lysin značený uhlíkem [1] .
Tvorba bílkovin v živých buňkách úzce souvisí s vnějšími podmínkami a intracelulárními potřebami. Ústředním problémem buněčné fyziologie je stanovení nákladů na produkci proteinů a molekulárních procesů, které omezují biosyntézu. To je zvláště důležité pro pochopení vztahů mezi buněčným růstem, buněčným dělením a velikostí buněk. Translace je obvykle považována za energeticky nejnáročnější proces při syntéze bílkovin. Většina buněčné zásoby guanosintrifosfátu se používá pro polymeraci aminokyselin , zatímco pro jiné procesy, včetně transkripce a skládání proteinů , se spotřebuje mnohem méně energie [3] .