Beta šroubovice
Beta helix je tandemová proteinová opakující se struktura tvořená spojením paralelních beta řetězců ve spirálovém vzoru se dvěma [1] nebo třemi [2] plochami. Beta helix je typ solenoidové proteinové domény . Struktura je stabilizována meziřetězcovými vodíkovými vazbami , interakcemi protein-protein a někdy vázanými ionty kovů . Byly identifikovány jak levotočivé, tak pravotočivé beta šroubovice. Dvouřetězcové beta helixy jsou také velmi běžným znakem proteinů a jsou obvykle synonymem pro záhyby „želé“.
První beta šroubovice byla pozorována u enzymu pektát lyáza , který obsahuje sedmiotáčkovou šroubovici , která dosahuje délky 34 Á (3,4 nm ). P22 fágový ocasní protein , složka bakteriofága P22 , má 13 závitů a je 200 Á (20 nm) dlouhý v sestaveném homotrimeru. Jeho vnitřek je hustě zabalený bez centrálního póru a obsahuje jak hydrofobní zbytky, tak nabité zbytky neutralizované solnými můstky .
Jak pektátová lyáza, tak protein P22 tail spike obsahují pravotočivé šroubovice; levotočivé verze byly pozorovány u enzymů , jako je UDP-N-acetylglukosamin acyltransferáza a archaální karboanhydra [3] . Mezi další proteiny, které obsahují beta-helixy, patří nemrznoucí protein z brouka Tenebrio molitor ( pravotočivý) [4] a z ledvinovníku smrkového, Choristoneura fumiferana (levoruký) [5] , kde jsou na β- helicích pravidelně rozmístěny threoniny . vázat se na povrch ledových krystalů a brzdit jejich růst.
Beta šroubovice se mohou navzájem účinně vázat, buď tváří v tvář (spojují se s čely jejich trojúhelníkových hranolů), nebo mezi sebou (vytvářejí vodíkové vazby). Proto mohou být p-helixy použity jako "značky" k indukci asociace jiných proteinů, podobně jako segmenty spirálové spirály.
Bylo ukázáno, že členové rodiny pentapeptidových repetic mají čtyřúhelníkovou beta-helikální strukturu. [6]
Viz také
Poznámky
- ↑ Databáze CATH - záhyby a homologní nadrodiny v rámci architektury beta 2-solenoidu. . databáze CATH . (neurčitý)
- ↑ Databáze CATH - záhyby a homologní nadrodiny v rámci beta 3-solenoidové architektury. . databáze CATH . Archivováno z originálu 26. července 2011. (neurčitý)
- ↑ „Levá beta-helix odhalená krystalovou strukturou karboanhydrázy z archaeona Methanosarcina thermophila“. EMBO J. 15 (10): 2323-30. květen 1996. DOI : 10.1002/j.1460-2075.1996.tb00588.x . PMID 8665839 .
- ↑ „Mimikry struktury ledu povrchovými hydroxyly a vodou nemrznoucího proteinu beta-helix“. příroda . 406 (6793): 322-4. Červenec 2000. Bibcode : 2000Natur.406..322L . DOI : 10.1038/35018604 . PMID 10917536 .
- ↑ „Krystalická struktura beta-helikálního nemrznoucího proteinu ukazuje na obecný model vazby ledu“. struktura . 10 (5): 619-27. květen 2002. doi : 10.1016/ s0969-2126 (02)00745-1 . PMID 12015145 .
- ↑ "Pentapeptidové repetitivní proteiny". biochemie . 45 (1): 1-10. leden 2006. doi : 10.1021/ bi052130w . PMID 16388575 .
Literatura
- Branden C, Tooze J. (1999). Úvod do struktury proteinů 2. vydání. Vydavatelství Garland: New York, NY. str. 84-6.
- Dicker IB a Seetharam S. (1992) "Co je známo o struktuře a funkci proteinu FirA Escherichia coli ?" Mol. microbiol. 6 , 817-823.
- Raetz CRH a Roderick SL. (1995) "A Left-Handed Parallel P Helix in the Structure of UDP- N -Acetylglukosamin Acyltransferase", Science , 270 , 997-1000. (levák)
- Steinbacher S, Seckler R, Miller S, Steipe B, Huber R a Reinemer P. (1994) "Crystal structure of P22 tailspike protein: interdigitated subunits in a thermostable trimer", Science , 265 , 383-386. (pravoruký)
- Vaara M. (1992) "Osm bakteriálních proteinů, včetně UDP-N-acetylglukosamin acyltransferázy (LpxA) a tři další transferázy Escherichia coli, sestávající z tématu periodicity šesti reziduí", FEMS Microbiol. Lett , 97 , 249-254.
- Yoder MD, Keen NT a Jurnak F. (1993) "Motiv nové domény: struktura pektátové lyázy C, faktor secernované rostlinné virulence", Science , 260 , 1503-1507. (pravoruký)
Odkazy
| Sekundární struktura proteinu |
|---|
| Spirály |
| |
|---|
| Rozšíření |
|
|---|
| Super sekundární struktura |
|
|---|