Deamidace je chemická reakce, při které je z organické sloučeniny odstraněna amidová funkční skupina . V biochemii hraje reakce důležitou roli při degradaci bílkovin , protože poškozuje postranní řetězce aminokyselin asparagin a glutamin obsahující amidy .
K deamidaci asparaginového zbytku dochází v proteinu za fyziologických podmínek následovně. Postranní řetězec asparaginu je atakován dusíkem dalšího aminokyselinového zbytku, což má za následek vznik meziproduktu - sukcinimidu asymetricky zabudovaného do polypeptidového řetězce. Díky asymetrii může tento hydrolyzovat buď na aspartátový zbytek , nebo na beta-aminokyselinový zbytek isoaspartátu. Tento proces je považován za deamidaci, protože amid v postranním řetězci asparaginu je nahrazen karboxylovou skupinou . Přitom k takové reakci může dojít za účasti postranního řetězce nejen asparaginu, ale i aspartátu, což vede k jeho přeměně na isoaspartát.
K deamidaci dochází mnohem rychleji, pokud má další aminokyselinový zbytek malý nebo flexibilní postranní řetězec. Příkladem je glycin , který má minimální sterickou zábranu k útoku peptidovou skupinou. Deamidaci podporují vysoké hodnoty pH (>10) a teploty.
Deamidace je pravděpodobně jedním z faktorů omezujících funkčnost proteinových molekul.