Transmembránový protein

Transmembránový protein  je membránový protein , který proniká lipidovou dvojvrstvou , ve které sídlí. Transmembránové proteiny jsou v membráně pevně ukotveny speciální třídou lipidů nazývanou prstencový lipidový obal . Mnohé z těchto proteinů plní transportní funkci a umožňují konkrétním látkám procházet biologickou membránou, aby se dostaly do buňky, nebo jim naopak brání v jejím odchodu.

Ve vodném roztoku se transmembránové proteiny slepí a vysrážejí. Jejich extrakce vyžaduje použití detergentů nebo nepolárních rozpouštědel, i když některá z nich (se strukturou beta sudu ) lze extrahovat pomocí denaturačních činidel . Všechny transmembránové proteiny jsou integrální membránové proteiny , ale ne všechny integrální proteiny jsou transmembránové [1] .

Klasifikace

Podle struktury

Existují dva typy transmembránových proteinů [2] : proteiny alfa-helix a proteiny beta-vlákna (β-barrels). Alfa-helikální proteiny se nacházejí na vnitřních membránách bakteriálních buněk nebo v plazmatických membránách eukaryotických buněk a někdy i ve vnějších membránách bakterií [3] . Jedná se o velmi velkou skupinu transmembránových proteinů: u lidí tvoří 27 % všech proteinů alfa-helikální membránové proteiny [4] . β-barely se nacházejí pouze ve vnějších membránách gramnegativních bakterií , ve stěnách grampozitivních bakterií a ve vnějších membránách mitochondrií a chloroplastů . Všechny transmembránové β-sudy mají podobnou topologii, což může naznačovat jejich společný evoluční původ a podobný mechanismus skládání.

Topologie

Tato klasifikace je založena na poloze N- a C-terminálních domén a platí pro všechny integrální membránové proteiny. Typy I, II a III jsou proteiny, které procházejí membránou pouze jednou, a typ IV jsou ty, které procházejí membránou několikrát. Transmembránové proteiny typu I mají N-terminální signální sekvenci a jsou ukotveny k lipidové membráně pomocí translokační stop sekvence , která je uvolňována translokonem , takže dvě části proteinu jsou ponechány vyčnívat na opačných stranách membrány. Jsou uspořádány tak, že jejich N-konec je při jejich syntéze a translokaci nasměrován do lumen endoplazmatického retikula (N-konec bude směřovat do extracelulárního prostoru, pokud se zralý protein nachází na plazmalemě ). Proteiny typu II a III jsou ukotveny signální kotevní sekvencí , která se nenachází na konci, ale uvnitř polypeptidového řetězce. Proteiny typu II jsou směrovány do lumen ER svým C-koncem a proteiny typu III svým N-koncem. Typ IV se dále dělí na IV-A, kde N-konec směřuje do cytosolu, a IV-B, kde N-konec směřuje do lumenu ER [5] . Proteiny typu V jsou integrální proteiny, které nejsou transmembránové a jsou ukotveny k lipidové membráně kovalentně vázanými lipidy. Typ VI zahrnuje proteiny, které mají jak transmembránové domény, tak lipidové kotvy [6] .

Poznámky

  1. ↑ Steven R. Goodman. Lékařská buněčná biologie  (neopr.) . - Academic Press , 2008. - S. 37 -. — ISBN 978-0-12-370458-0 .
  2. ↑ Jin Xiong. Esenciální bioinformatika  (neopr.) . - Cambridge University Press , 2006. - S. 208 -. - ISBN 978-0-521-84098-9 .
  3. ↑ Alfa-helikální proteiny ve vnějších membránách zahrnují Stannin a některé lipoproteiny a další
  4. ↑ Almén MS, Nordström KJ, Fredriksson R., Schiöth HB Mapování proteomu lidské membrány: většinu proteinů lidské membrány lze klasifikovat podle funkce a evolučního původu  // BMC Biol  . : deník. - 2009. - Sv. 7 . - str. 50 . - doi : 10.1186/1741-7007-7-50 . — PMID 19678920 .
  5. ↑ Harvey Lodish atd.; Molecular Cell Biology, Šesté vydání, str. 546
  6. ↑ Nelson, DL, & Cox, MM (2008). Principy biochemie (5. vyd., str. 377). New York, NY: W. H. Freeman and Company.