Trypsinogen je neaktivní forma enzymu trypsin , proenzym .
Skládá se převážně z lysinu a argininu . Serin a histidin , které tvoří aktivní místo enzymu, jsou oddělené a neaktivní.
Enzym enteropeptidáza a ionty vápníku katalyzují štěpení peptidu hexa (protože to není jediná funkce enteropeptidázy, samotný trypsin katalyzuje konverzní reakci, to znamená, že je autokatalytický). Po odštěpení hexapeptidu dochází k částečné deformaci šroubovice - ohybu, v důsledku čehož se histidin a serin k sobě přibližují a stávají se aktivním centrem.