Enteropeptidáza (enterokináza) | |
---|---|
Enteropeptidáza s inhibitorem | |
Notový zápis | |
Symboly | PRSS7 |
CAS | 9014-74-8 |
Entrez Gene | 5651 |
HGNC | 9490 |
OMIM | 606635 |
RefSeq | NM_002772 |
UniProt | P98073 |
Jiné údaje | |
Místo | 21. kap. , 21q21 |
Informace ve Wikidatech ? |
Enteropeptidáza (z jiného řeckého ἔντερον - střevo a πεπτός - vařený, strávený; synonymum enterokináza ) je proteolytický enzym ze skupiny endopeptidáz . Peptid je hydroláza .
Enteropeptidáza je glykoprotein s molekulovou hmotností asi 150 000. Molekula enteropeptidázy se skládá z nejméně 35 % sacharidů a je postavena ze dvou polypeptidových řetězců – těžkého s molekulovou hmotností 115 000 a lehkého s molekulovou hmotností 35 000. [ 1]
Je produkován buňkami střevní sliznice , především v duodenu , v malém množství v jejunu a dalších odděleních. Sekreční granula enteropeptidázy se nacházejí v apikální části vysoce prizmatických mukocytů Brunnerových žláz . Syntéza enteropeptidázy je prováděna enterocyty . Molekula enteropeptidázy se skládá z heteromerů spojených bisulfidovými vazbami. Jeho těžká část je připojena k membráně enterocytu . [2]
Dříve se věřilo, že k sekreci enteropeptidázy dochází v Lieberkühnových kryptách [3] , novější studie však ukázaly, že enteropeptidáza, stejně jako jiné střevní enzymy, se nachází hlavně v klcích střevních žláz. [2]
Je to střevní trávicí enzym . Hlavní funkcí je přeměna pankreatického enzymu trypsinogen na trypsin štěpením vazby mezi lysinem a argininem . V důsledku toho se z molekuly trypsinogenu odstraní hexapeptid a vytvoří se trojrozměrná biologicky aktivní struktura trypsinu. Po aktivaci trypsinu enteropeptidázou začíná proces autokatalýzy a trypsin již působí jako enzym, který aktivuje trypsinogen a další pankreatické proenzymy . Enteropeptidáza funguje jako enzym v lumen tenkého střeva, ve vrstvě parietálního hlenu a na membránách enterocytů.
Enzymatické vlastnosti enteropeptidázy se projevují pouze v alkalickém prostředí. Kyselé prostředí ve dvanáctníku vytváří předpoklady pro zažívací potíže a je možné při nerovnováze v procesech tvorby kyseliny a neutralizace kyseliny a zvýšené kyselosti žaludeční šťávy (což se stává u peptického vředu ).
Trypsinogen je jediný známý substrát pro enteropeptidázu. [2]
V minulosti panoval názor o nevýznamné roli enteropeptidázy v trávicím procesu, což bylo argumentováno jejím malým množstvím ve střevě a skutečností, že autokatalýza trypsinogenu je možná i bez účasti enteropeptidázy, [4] však moderní výzkumníci věřit: [2]
Fyziologický význam enterokinázy pro organismus je velmi vysoký.
Při jeho nedostatečnosti dochází k průjmu , steatoree (zvýšený obsah neutrálního tuku , mastných kyselin nebo jejich solí ve stolici ), kachexii a anémii , narušení metabolismu bílkovin , [2] narušení břišního trávení. [5]
Normálně je množství enteropeptidázy v duodenální šťávě 45-337 jednotek/ml. Obsah enteropeptidázy v duodenální šťávě nižší než 45 jednotek/ml je považován za nízký. Množství enteropeptidázy do 506 jednotek / ml je považováno za mírné zvýšení, v rozmezí 507-1000 jednotek / ml - významné zvýšení, nad 1000 jednotek / ml - prudké zvýšení. Metoda stanovení enteropeptidázy je založena na skutečnosti, že enteropeptidáza aktivuje trypsinogen a převádí jej na trypsin. S malými množstvími enteropeptidázy v aktivovaném sekretu pankreatu, získanými duodenální sondáží nebo gastroduodenoskopií , se tvoří malé množství trypsinu, které je ještě proteolyticky slabé, ale stačí k aktivaci chymotrypsinogenu obsaženého ve stejném přípravku. Vzhledem k tomu, že aktivita chymotrypsinu převažuje nad aktivitou trypsinu, kasein se sráží v přítomnosti solí vápníku a fosforu . Při velkém množství enteropeptidázy v přípravku převažuje aktivita trypsinu a kasein je štěpen bez srážení. Množství enteropeptidázy se stanoví zředěním testovaného vzorku a stanovením podílů, ve kterých je kasein zcela štěpen. [6]
![]() |
---|
Endopeptidázy : serinové proteázy/serinové endopeptidázy ( EC 3.4.21) | |
---|---|
Trávicí enzymy |
|
Koagulace |
|
Doplňkový systém |
|
Ostatní, imunitní systém |
|
Z biotoxinů |
|
jiný |
|