Trypsin

Trypsin  je enzym ze třídy hydroláz , který štěpí peptidy a proteiny ; má také esterázovou (hydrolýzu esterů ) aktivitu.

Trypsin je syntetizován ve slinivce jako neaktivní prekurzor ( proenzym ) trypsinogen . Trypsiny z řady zvířat byly získány v krystalické formě (poprvé v roce 1932). Molekula bovinního trypsinu ( molekulární hmotnost asi 24 kDa) se skládá z 223 aminokyselinových zbytků , které tvoří jeden polypeptidový řetězec a obsahuje 6 disulfidových vazeb . Izoelektrický bod trypsinu leží při pH 10,8 a optimum katalytické aktivity je při pH 7,8–8,0.

Trypsiny patří do skupiny serinových proteáz a obsahují serinové a histidinové zbytky v aktivním centru . Trypsiny snadno podléhají samoštěpení (autolýze), což vede ke kontaminaci trypsinových přípravků neaktivními produkty (průmyslový přípravek obsahuje až 50 % neaktivních nečistot). Trypsinové přípravky vysoké čistoty se získávají chromatografickými metodami.

Fyzikální vlastnosti

Trypsin je bezbarvá krystalická látka s teplotou tání asi 150 °C.

Biologické vlastnosti a funkce

Hlavní funkcí je trávení. Katalyzuje hydrolýzu proteinů a peptidů. Může být v neaktivním stavu ve formě trypsinogenu. Aktivuje se, mimo jiné střevním enzymem enteropeptidázou , štěpením hexapeptidu . Katalyzuje také hydrolýzu esterových vosků. Optimální katalytická aktivita je při pH 7,8–8. Aktivní centrum je proteinové povahy a skládá se převážně ze serinu a histidinu . Syntetizuje se jako trypsinogen ve slinivce břišní a používá se ve střevech savců a ryb . Transformuje ostatní proenzymy hydrolázy na aktivní enzymy .

Aplikace

Trypsin se používá k výrobě léků . Trypsinové přípravky mají protizánětlivé a antiedematózní účinky (při intravenózním a intramuskulárním podání); schopné selektivně štěpit tkáně, které prošly nekrózou . V lékařství se trypsin používá k léčbě ran, popálenin, trombóz, často v kombinaci s jinými enzymy a antibiotiky . Používá se při analýze primární struktury proteinu , protože selektivně hydrolyzuje vazby mezi kladně nabitými aminokyselinovými zbytky lysinu a argininu .

Související enzymy

„Nejbližšími příbuznými“ trypsinu jsou trypsinogen , pepsin , chymotrypsin . Aniontové analogy trypsinu byly nalezeny u vyšších zvířat, zatímco neutrální analogy byly nalezeny u mnoha zvířat a rostlin.

Změna hydrolytických vlastností

Aktivitu trypsinu potlačují organofosforové sloučeniny , některé kovy a řada vysokomolekulárních bílkovinných látek - inhibitorů trypsinu, obsažených v tkáních zvířat, rostlin a mikroorganismů. Ionty Ca 2+ , Mg 2+ , Ba 2+ , Sr 2+ , Mn 2+ zvyšují hydrolytickou aktivitu trypsinu.

Literatura

• Northrop D., Kunitz M., Herriott R. Krystalické enzymy, trans. z angličtiny, M., 1950.
• Mosolov V.V. Proteolytické enzymy, M., 1971.
• V. I. Struchkov, A. V. Grigoryan, V. K. Gostishchev, S. V. Lokhvitsky, L. S. Tapinsky Proteolytické enzymy v purulentní chirurgii., M., 1970
• KN Veremeenko Proteolytické enzymy pankreatu a jejich využití v klinice. Kyjev, 1967
• Systémová enzymoterapie. Zkušenosti a vyhlídky / Ed. V A. Kuláková, V.A. Nasonová, V.S. Saveliev. - Petrohrad: Inter-Medica. 2004. - 264 s.

Odkazy

• Trypsin (Trypsin): instrukce, aplikace a vzorec - Encyklopedie léků a farmaceutických produktů.

Slovníky a encyklopedie	Velká dánština Velká Katalánština Skvělý norský Velký Rus chorvatský Britannica (online) Brockhaus
V bibliografických katalozích	BNF : 12261477z J9U : 987007553514405171 LCCN : sh85138301 LNB : 000315161