Alfa šroubovice

Aktuální verze stránky ještě nebyla zkontrolována zkušenými přispěvateli a může se výrazně lišit od verze recenzované 2. ledna 2022; kontroly vyžadují 4 úpravy .

Alfa helix (α-helix) - sekundární struktura proteinů , která má tvar pravotočivé šroubovice a ve které každá aminoskupina (-NH) v páteři tvoří vodíkovou vazbu s karbonylovou skupinou (-C \u003d O) aminokyseliny , což je o 4 aminokyseliny dříve (vodíková vazba ). Tento prvek sekundární struktury je někdy také nazýván klasickou Pauling-Corey-Bransonovou alfa šroubovicí podle jmen autorů, kteří tuto strukturu poprvé popsali v roce 1951 [1] [2] .

Parametry ideální α-šroubovice:

Tyto parametry byly vypočteny na základě předpokladu, že konformace všech aminokyselinových zbytků (úhly φ a ψ) obsažených v a-helixu je stejná. U skutečných proteinů se však konformace jednotlivých aminokyselinových zbytků mírně liší, což může vést k mírnému zakřivení osy šroubovice, k jinému počtu aminokyselinových zbytků v závitech šroubovice atd.

Poznámky

  1. PAULING L., COREY RB, BRANSON HR. Struktura proteinů; dvě helikální konfigurace polypeptidového řetězce s vodíkovými vazbami  (anglicky)  // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America  : journal. - 1951. - Sv. 37 . - S. 205-211 . - doi : 10.1073/pnas.37.4.205 . — PMID 14816373 .
  2. PAULING L., COREY R.B. Atomové souřadnice a strukturní faktory pro dvě helikální konfigurace polypeptidových řetězců  (anglicky)  // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America  : journal. - 1951. - Sv. 37 . - S. 235-240. . — PMID 14834145 .

Viz také

Literatura