Alfa šroubovice
Aktuální verze stránky ještě nebyla zkontrolována zkušenými přispěvateli a může se výrazně lišit od
verze recenzované 2. ledna 2022; kontroly vyžadují
4 úpravy .
Alfa helix (α-helix) - sekundární struktura proteinů , která má tvar pravotočivé šroubovice a ve které každá aminoskupina (-NH) v páteři tvoří vodíkovou vazbu s karbonylovou skupinou (-C \u003d O) aminokyseliny , což je o 4 aminokyseliny dříve (vodíková vazba ). Tento prvek sekundární struktury je někdy také nazýván klasickou Pauling-Corey-Bransonovou alfa šroubovicí podle jmen autorů, kteří tuto strukturu poprvé popsali v roce 1951 [1] [2] .

Parametry ideální α-šroubovice:
- počet aminokyselinových zbytků na otáčku šroubovice - 3,6-3,7
- průměr šroubovice — 1,5 nm
- stoupání šroubovice - 0,54 nm
- jeden aminokyselinový zbytek je 0,15 nm
Tyto parametry byly vypočteny na základě předpokladu, že konformace všech aminokyselinových zbytků (úhly φ a ψ) obsažených v a-helixu je stejná. U skutečných proteinů se však konformace jednotlivých aminokyselinových zbytků mírně liší, což může vést k mírnému zakřivení osy šroubovice, k jinému počtu aminokyselinových zbytků v závitech šroubovice atd.
Poznámky
- ↑ PAULING L., COREY RB, BRANSON HR. Struktura proteinů; dvě helikální konfigurace polypeptidového řetězce s vodíkovými vazbami (anglicky) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. - 1951. - Sv. 37 . - S. 205-211 . - doi : 10.1073/pnas.37.4.205 . — PMID 14816373 .
- ↑ PAULING L., COREY R.B. Atomové souřadnice a strukturní faktory pro dvě helikální konfigurace polypeptidových řetězců (anglicky) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. - 1951. - Sv. 37 . - S. 235-240. . — PMID 14834145 .
Viz také
Literatura
Sekundární struktura proteinu |
---|
Spirály |
| |
---|
Rozšíření |
|
---|
Super sekundární struktura |
|
---|