Komplementarita (v chemii , molekulární biologii a genetice ) je vzájemná korespondence molekul biopolymeru nebo jejich fragmentů, která zajišťuje tvorbu vazeb mezi prostorově komplementárními (komplementárními) fragmenty molekul nebo jejich strukturními fragmenty v důsledku supramolekulárních interakcí (tvorba vodíkových vazeb, hydrofobní interakce, elektrostatické interakce nabitých funkčních skupin atd.).
Interakce komplementárních fragmentů či biopolymerů není provázena vznikem kovalentní chemické vazby mezi komplementárními fragmenty, nicméně díky prostorové vzájemné korespondenci komplementárních fragmentů vede ke vzniku mnoha relativně slabých vazeb (vodík a van der Waals ) s dostatečně velkou celkovou energií, což vede k tvorbě stabilních molekulárních komplexů.
Mechanismus katalytické aktivity enzymů je dán komplementaritou enzymu a přechodným stavem nebo meziproduktem katalyzované reakce, kdy může dojít k reverzibilní tvorbě chemické vazby.
V případě nukleových kyselin - oligo- i polynukleotidů, jsou dusíkaté báze nukleotidů schopny díky tvorbě vodíkových vazeb tvořit párové komplexy adenin - thymin (nebo uracil v RNA ) a guanin - cytosin při interakci řetězce nukleových kyselin . Tato interakce hraje klíčovou roli v řadě základních procesů ukládání a přenosu genetické informace: replikace DNA , která zajišťuje přenos genetické informace při dělení buněk, transkripce DNA do RNA při syntéze proteinů kódovaných DNA a gen , ukládání genetické informace do dvouvláknové DNA a procesy opravy DNA při jejím poškození.
Při syntéze DNA se využívá principu komplementarity. Toto je přesná korespondence spojení dusíkatých bází spojených vodíkovými vazbami, ve kterých: A-T ( Adenin je spojen s Thyminem ) G-C ( Guanin je spojen s Cytosinem )
Komplementární vazba enzym-substrát je klíčovým faktorem v mechanismu enzymatické aktivity a na rozdíl od výše popsaných situací s tvorbou chemicky nevázaných komplexů může vést k iniciaci chemické reakce - v případě vazby enzym -substrát komplementarita je relativně nízká, ale při vysoké komplementaritě vede k přechodnému reakčnímu stavu substrátu, dochází ke stabilizaci tohoto stavu, což vede k efektu katalytické aktivity enzymů: taková stabilizace přechodného stavu je ekvivalentní poklesu aktivační energie a v důsledku toho prudké zvýšení reakční rychlosti.