| 15-lipoxygenáza | |
|---|---|
| Králičí 15-lipoxygenáza (modrá) s inhibitorem (žlutá) v aktivním místě | |
| Notový zápis | |
| Symboly | ALOX15 |
| Entrez Gene | 246 |
| HGNC | 433 |
| PNR | 1LOX |
| Jiné údaje | |
| Kód KF | 1.13.11.33 |
| Informace ve Wikidatech ? | |
Lipoxygenázy ( angl. Lipoxygenases ) jsou enzymy obsahující železo , které katalyzují dioxygenační reakci (přidání dvou atomů kyslíku ) na polynenasycené mastné kyseliny . Různé typy lipoxygenáz se nacházejí v rostlinách, zvířatech a houbách. Podílejí se na různých buněčných funkcích.
Celkový pohled na katalyzovanou reakci:
mastná kyselina + O 2 = hydroperoxid mastné kyseliny
| Kód KF | Enzym | celý název | reakce |
| KF 1.13.11.12 | lipoxygenáza | (linoleát:kyslík 13-oxidoreduktáza) | linoleát + O2 \u003d ( 9Z , 11E , 13S)-13 - hydroperoxyoktadeka-9,11- dienoát |
| KF 1.13.11.31 | Arachidonát-12-lipoxygenáza | (arachidonát:kyslík 12-oxidoreduktáza) | arachidonát + O2 \u003d ( 5Z , 8Z , 10E, 12S , 14Z ) -12 -hydroperoxyikóza-5,8,10,14 - tetraenoát |
| KF 1.13.11.33 | arachidonát 15-lipoxygenáza | (arachidonát:kyslík 15-oxidoreduktáza) | arachidonát + O2 \u003d ( 5Z , 8Z , 11Z , 13E, 15S ) -15 -hydroperoxyikóza-5,8,11,13 - tetraenoát |
| KF 1.13.11.34 | arachidonát 5-lipoxygenáza | (arachidonát:kyslík 5-oxidoreduktáza) | arachidonát + O 2 \u003d leukotrien A 4 + H 2 |
| KF 1.13.11.40 | arachidonát 8-lipoxygenáza | (arachidonát:kyslík 8-oxidoreduktáza) | arachidonát + O2 \u003d ( 5Z , 8R , 9E , 11Z , 14Z )-8-hydroperoxyikóza-5,9,11,14 - tetraenoát |
Lipoxygenázy působící na kyselinu arachidonovou jsou klasifikovány podle počtu atomů uhlíku, které jsou tímto enzymem oxidovány. Například 15-lipoxygenáza oxiduje arachidonovou kyselinu na 15. atomu a 12/15-lipoxygenáza je schopna oxidovat arachidonát na 12. nebo 15. atomu.
Krystalová struktura lipoxygenázy je známá pro enzym ze sójových bobů (jeden z nejběžnějších zdrojů enzymu) a pro králičí lipoxygenázu. Lipoxygenáza se skládá ze dvou domén: N-terminální a větší C-terminální, ve které je umístěno aktivní místo enzymu . Separace proteolytických domén vede ke ztrátě katalytické aktivity. V aktivním centru je železo fixováno koordinačními vazbami s Nε atomem histidinu a kyslíkem C-koncovou karboxylovou skupinou.