Kvartérní struktura - způsob ukládání jednotlivých polypeptidových řetězců v prostoru, které mají stejnou (nebo odlišnou) primární , sekundární nebo terciární strukturu, a vytvoření jediné makromolekulární formace ze strukturálního a funkčního hlediska. Specifičnost kvartérní struktury proteinů se projevuje v určité konformační autonomii polypeptidových fragmentů, které tvoří makromolekula proteinu. Příspěvek hydrofobních interakcí ke stabilizaci terciární a kvartérní struktury proteinů je velmi významný: v případě terciární struktury tvoří více než polovinu stabilizační síly.
Příklady proteinů s kvartérní strukturou zahrnují hemoglobin , DNA polymerázu , iontové kanály . Počty podjednotek v oligomerním komplexu jsou popsány názvy, které končí na -mer (řecky „části, pododdělení“).
Ačkoli komplexy jsou vyšší než oktamer, zřídka pozorované u většiny proteinů, existuje několik výjimek: virová kapsida ; Proteosomy (čtyři hepominové kruhy = 28 podjednotek), transkripční komplex a rozstřikování . Ribozomy jsou největší molekulární stroje sestávající z mnoha molekul RNA a proteinů. V některých případech tvoří proteiny komplexy, které se pak skládají do ještě větších komplexů. Kvartérní struktura proteinů je důležitá pro existenci izoenzymů . Zvláště dobře prostudovaný v tomto ohledu díky výzkumu Kaplana, Markerta a jejich zaměstnanců enzym laktátdehydrogenáza ; Tento enzym byl přidělen z těla kuřete ve dvou hlavních formách, z nichž jedna je charakteristická pro kosterní svaly a druhá pro srdeční sval. Tyto dvě formy se od sebe výrazně liší jak složením aminokyselin, tak některými fyzikálními, imunologickými a katalytickými vlastnostmi.
Четвертичная структура белков варьируется очень широко. На некоторых электронных микрофотографиях ясно видны агрегаты белковых молекул, однако их тонкую структуру установить не удаётся.
Белки четвертичной структуры могут быть определены с использованием различных экспериментальных методов, которые требуют образца белка в различных экспериментальных условиях. Эксперименты часто обеспечивают оценку массы нативного белка и, вместе со знанием массы и/или стехиометрии субъединицы, позволяют предположить четвертичную структуру. Число субъединиц в белковом комплексе часто может быть определено путём измерения гидродинамического молекулярного объёма или массы интактного комплекса. Некоторые методы биоинформатики были разработаны для прогнозирования признаков четвертичной структуры белков на основе информации об их последовательности.