| laktátdehydrogenáza | |
|---|---|
| Identifikátory | |
| Kód KF | 1.1.1.27 |
| Číslo CAS | 9001-60-9 |
| Enzymové databáze | |
| IntEnz | pohled IntEnz |
| BRENDA | Vstup BRENDA |
| ExPASy | NiceZyme pohled |
| MetaCyc | metabolická dráha |
| KEGG | Vstup do KEGG |
| PRIAM | profil |
| Struktury PNR | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsoučet |
| Genová ontologie | AmiGO • EGO |
| Vyhledávání | |
| PMC | články |
| PubMed | články |
| NCBI | NCBI proteiny |
| CAS | 9001-60-9 |
| Mediální soubory na Wikimedia Commons | |
| Laktátdehydrogenáza A (podjednotka M) | |
|---|---|
| Laktátdehydrogenáza M 4 ( isoenzym nacházející se v kosterním svalstvu ). PDB 1I10 . | |
| Notový zápis | |
| Symboly | LDHA ; LDHM |
| CAS | 9001-60-9 |
| Entrez Gene | 3939 |
| HGNC | 6535 |
| OMIM | 150 000 |
| RefSeq | NM_005566 |
| UniProt | P00338 |
| Jiné údaje | |
| Kód KF | 1.1.1.27 |
| Místo | 11. kap. , 11p15.4 |
| Informace ve Wikidatech ? | |
| Laktátdehydrogenáza B (podjednotka H) | |
|---|---|
| Notový zápis | |
| Symboly | LDHB ; LDHL |
| CAS | 9001-60-9 |
| Entrez Gene | 3945 |
| HGNC | 6541 |
| OMIM | 150100 |
| RefSeq | NM_002300 |
| UniProt | P07195 |
| Jiné údaje | |
| Kód KF | 1.1.1.27 |
| Místo | 12. kap. , 12p12.2-12.1 |
| Informace ve Wikidatech ? | |
| Laktátdehydrogenáza C podjednotka | |
|---|---|
| Notový zápis | |
| Symboly | LDHC |
| CAS | 9001-60-9 |
| Entrez Gene | 3948 |
| HGNC | 6544 |
| OMIM | 150150 |
| RefSeq | NM_002301 |
| UniProt | P07864 |
| Jiné údaje | |
| Kód KF | 1.1.1.27 |
| Místo | 11. kap. , 11p15,5-15,3 |
| Informace ve Wikidatech ? | |
Laktátdehydrogenáza (L-laktát: NAD-oxidoreduktáza (LDH) 1.1.1.27) je enzym účastnící se glykolýzních reakcí [1] . Laktátdehydrogenáza katalyzuje přeměnu laktátu na pyruvát za vzniku NADH.
Poprvé byla laktátdehydrogenáza získána z promyté svaloviny Maerhofem v roce 1909 a v roce 1940 ji Straub získal v krystalické formě.
Laktátdehydrogenáza je odolná vůči chemickým útokům, jako jsou činidla, která oxidují nebo blokují sulfhydrylové skupiny , jako je jodoacetát a jodobenzoát . Aktivita laktátdehydrogenázy klesá se zvýšením koncentrace pyruvátu nad 10 −4 M. Významná inaktivace, reverzibilní po přidání cysteinu , nastává po inkubaci s parachlormerkuribenzoátem .
Koenzym laktátdehydrogenázy je nikotinamid adenindinukleotid , zkráceně NAD. NAD je koenzym dinukleotidového typu, ve kterém jsou dva nukleosidové 5'-monofosfáty spojeny fosfoanhydridovou vazbou.
Analýza na LDH je součástí biochemického krevního testu . Normy:
Laktátdehydrogenáza katalyzuje interkonverzi pyruvátu a laktátu se současnou interkonverzí NADH a NAD + . Při nedostatku nebo nedostatku kyslíku přeměňuje pyruvát, konečný produkt glykolýzy, na laktát a během Coriho cyklu v játrech provádí zpětnou reakci . Při vysokých koncentracích laktátu vykazuje enzym zpětnovazební inhibici a rychlost přeměny pyruvátu na laktát je snížena. Katalyzuje také dehydrogenaci 2-hydroxybutyrátu , ale to je mnohem chudší substrát než laktát.
LDH u lidí používá His(193) jako akceptor protonů a pracuje v souladu s koenzymem (Arg 99 a Asn 138) a zbytky vázajícími substrát (Arg106; Arg169; Thr 248) [2] [3] . Aktivní místo His (193) bylo nalezeno nejen v lidské formě LDH, ale také u mnoha různých zvířat, což naznačuje konvergentní vývoj LDH. Dvě různé podjednotky LDH (LDH-A, také známé jako LDH M-podjednotka, a LDH-B, také známé jako LDH H-podjednotky) sdílejí stejné aktivní místo a stejné aminokyseliny zapojené do reakce. Pozoruhodný rozdíl mezi dvěma podjednotkami, které tvoří terciární strukturu LDH, je substituce alaninu (v řetězci M) za glutamin (v řetězci H). Předpokládá se, že tato nepatrná, ale znatelná změna je důvodem, proč H podjednotka může vázat NAD rychleji a katalytická aktivita M podjednotky není snížena v přítomnosti acetylpyridindenindinukleotidu , zatímco aktivita H podjednotky je snížena faktorem z pěti [4] .
Mají odlišné složení podjednotek M (sval) a H (srdce) . Číslování závisí na pohyblivosti v gelu během elektroforézy [5] .
LDH 1 - (НННН) - mající největší pohyblivost, je obsažen především v myokardu ;
LDH 2 - (HHHM) - je lokalizován hlavně v erytrocytech a ledvinách .
LDH 3 - (HHMM) - nachází se hlavně v plicích ;
LDH 4 - (NMMM) - je lokalizován hlavně v kosterních svalech a částečně v hepatocytech . To je důvod, proč se u Botkinovy choroby současně zvyšuje aktivita a obsah LDH-5 a LDH-4 v krevním séru pacienta;
LDH 5 - (MMMM) - mající nejmenší pohyblivost, lokalizovaná hlavně v hepatocytech ;
Izoenzymy se využívají při diagnostice srdečních příhod, ischemie, poškození ledvin apod. Hladina laktátdehydrogenázy koreluje se závažností onemocnění, které vyprovokovalo uvolnění enzymu do krve [6] .