| Brazzein | |
|---|---|
| Struktura proteinu stanovena pomocí NMR [1] . | |
| Notový zápis | |
| Symboly | MONA_DIOCU |
| PNR | 1BRZ , Více struktur |
| UniProt | P56552 |
| Informace ve Wikidatech ? | |
Brazzein je sladce chutnající protein izolovaný z plodů západoafrické rostliny Pentadiplandra brazzeana . Poprvé byl izolován na University of Wisconsin-Madison v roce 1994 [2] .
Brazzein se nachází v mezibuněčném prostoru dužiny obklopující semena ovoce. Po pentadinu, objeveném v roce 1989, je brazzein druhým sladce chutnajícím proteinem nalezeným v ovoci Pentadiplandra brazzeana [3] .
Stejně jako jiné sladké bílkoviny nalezené v rostlinách, jako je monelin a thaumatin , je výrazně sladší než běžná sladidla (500-2000krát sladší než sacharóza ) [4] . Ovoce chutná sladce opicím, šimpanzům a lidem, ale gorily kvůli mutaci svých sladkých receptorů nevnímají brazzein jako sladký, a proto se plody rostliny nekrmí [5] [6] .
Keř Pentadiplandra brazzeana, ze kterého byl protein izolován, pochází z Gabonu a Kamerunu , kde plody dlouhodobě konzumují primáti i místní obyvatelé. Díky brazzeinu a pentadinu mají bobule rostliny výraznou sladkou chuť. Afričtí domorodci nazývají plody "oubli" (z francouzštiny zapomenout), protože se věří, že jejich chuť může způsobit, že miminka zapomenou na mateřské mléko.
Monomerní protein sestávající z 54 aminokyselinových zbytků je nejmenší ze sladkých proteinů s molekulovou hmotností 6,5 kDa [2] . Aminokyselinová sekvence brazzeinu uvedená v proteinové databázi Swiss-Prot je následující: QDKCKKVYEN YPVSKCQLAN QCNYDCKLDK HARSGECFYD EKRNLQCICD YCEY [7]
Struktura brazzeinu byla stanovena nukleární magnetickou rezonancí (NMR) při pH 5,2 a 22 °C. Brazzein má čtyři rovnoměrně rozložené disulfidové vazby a neobsahuje sulfhydrylové skupiny.
Trojrozměrná analýza brazzeinu ukázala jednu alfa helix a tři antiparalelní beta záhyby. Svou strukturou se nepodobá žádnému z dalších dvou proteinů sladké chuti, monellinu a thaumatinu [8] .
Nedávná 3D studie však ukazuje, že tyto tři proteiny mají podobné „sladké prsty“, o kterých se předpokládá, že vyvolávají sladkou chuť [9] .
Bylo zjištěno, že zbytky 29-33 a 39-43, zbytek 36 a také C-konec přispívají ke sladké chuti proteinu. Náboj proteinu také hraje důležitou roli v jeho interakci s receptorem sladké chuti [2] .
S ohledem na tyto faktory byl syntetizován vylepšený brazzein zvaný pGlu-1-brazzein, o kterém se uvádí, že je dvakrát sladší než jeho přirozený protějšek [10] .
Z hlediska hmotnosti je brazzein 500-2000krát sladší než sacharóza ve srovnání s 10% sacharózou a 2% roztokem sacharózy [8] .
Jeho sladká chuť připomíná spíše sacharózu než thaumatin, s dlouhou dochutí a mírným zpožděním (delším než u aspartamu) v rovnoměrně sladkém roztoku [11] .
Brazzein je stabilní v širokém rozmezí pH od 2,5 do 8 [12] a odolný vůči 98 °C po dobu 2 hodin [2] .
Brazzein je alternativou k dostupným nízkokalorickým sladidlům. Jako protein je bezpečný pro diabetiky. Je také velmi rozpustný ve vodě (> 50 mg/ml) [12] .
Když se smíchá s jinými sladidly, jako je aspartam a stévie , brazzein snižuje pachuť a doplňuje jejich chuť [13] .
Chutí se blíží sacharóze než jiná přírodní sladidla (kromě thaumatinu). Na rozdíl od jiných proteinů sladké chuti odolává teplu, a proto je vhodnější pro průmyslové zpracování potravin [14] .
V laboratorních studiích byla popsána tvorba proteinů pomocí syntézy peptidů [8] a rekombinantní proteiny byly úspěšně vytvořeny pomocí E. coli. [patnáct]
Texaské společnosti Prodigene a Nectar Worldwide byly mezi držiteli licence na používání patentů Wisconsin Alumni Research Foundation na brazzein a geneticky z něj vytvořily kukuřici. Takový brazzein lze komerčně extrahovat z kukuřice konvenčním mletím. Přibližně jedna tuna kukuřice poskytuje 1-2 kilogramy brazzeinu. Může být také aplikován na rostliny, jako je pšenice, k výrobě předem slazených zrn, jako jsou obiloviny. [čtrnáct]