Glykosylfosfatidylinositol (GPI kotva) je glykolipid , který se může připojit k C-konci proteinu během posttranslační modifikace . Skládá se z fosfatidylinositolové skupiny spojené sacharidovým linkerem ( glukosaminem a manózou , glykosidicky spojenými s inositolovým zbytkem ) na C-terminální aminokyselinu zralého proteinu. Dvě mastné kyseliny , které tvoří fosfatidyl-inositolovou skupinu, ukotvují protein v buněčné membráně .
Proteiny, které přijímají GPI, obsahují na C-konci signální sekvenci, která je nasměruje do endoplazmatického retikula. Tato sekvence se skládá z hydrofobních aminokyselin a je ponořena do membrány ES a následně odštěpena, přičemž je nahrazena kotvou GPI.
Protein prochází Golgiho aparátem po sekreční dráze a uvolňuje se do mezibuněčného prostoru, kde se pomocí kotvy drží na vnější vrstvě plazmalemy. Vzhledem k tomu, že takové proteiny jsou drženy na membráně výhradně kotvou GPI, její štěpení pomocí fosfolipáz vede k uvolnění proteinu a tento proces je řízen. Toto štěpení se využívá ve výzkumu.
Enzym fosfolipáza C štěpí fosfoglycerolovou vazbu v proteinech tímto typem posttranslační modifikace. Působením fosfolipázy C dochází k oddělení membránových proteinů od plazmatické membrány. Marker T-buněk Thy-1 ( acetylcholinesteráza ), stejně jako střevní a placentární alkalické fosfatázy, jsou glykosylfosfatidylinositolovány a uvolňují se při léčbě fosfolipázou C.
Předpokládá se, že proteiny obsahující GPI jsou přednostně umístěny v lipidových raftech , což naznačuje vysokou úroveň organizace mikrodomény plazmatické membrány.