Golgiho aparát

Golgiho aparát (komplex)  je membránová struktura eukaryotické buňky , organela , určená především k vylučování látek syntetizovaných v endoplazmatickém retikulu . Golgiho aparát je pojmenován po italském vědci Camillu Golgim , který jej poprvé objevil v roce 1898 [1] .

Budova

Golgiho komplex je hromada diskovitých membránových vaků (cisteren), poněkud rozšířených blíže k okrajům, as nimi spojený systém Golgiho váčků. V rostlinných buňkách se nachází řada jednotlivých stohů ( diktyozomů ), v živočišných buňkách je často jeden velký nebo několik stohů spojených trubičkami.

V Golgiho komplexu jsou 3 sekce cisteren obklopené membránovými vezikuly:

• Cis-sekce (nejblíže k jádru);
• Mediální oddělení;
• Průřez (nejvzdálenější od jádra).

Tato oddělení se od sebe liší souborem enzymů. V cis-sekci se první cisterna nazývá „cisterna spásy“, protože s její pomocí se receptory přicházející z intermediárního endoplazmatického retikula vracejí zpět. Cis-section enzym: fosfoglykosidáza (připojuje fosfát na sacharid - manózu ). V mediálním úseku jsou 2 enzymy: mannasidáza (odštěpuje manózu) a N-acetylglukosamin transferáza (připojuje určité sacharidy - glykosaminy). V trans sekci jsou enzymy peptidáza (provádí proteolýzu ) a transferáza (provádí přenos chemických skupin).

Funkce

1. Rozdělení bílkovin do 3 proudů:
   • lysozomální - do cis-sekce Golgiho komplexu vstupují glykosylované proteiny (s manózou), některé z nich jsou fosforylovány, vzniká marker lysozomálních enzymů - manóza-6-fosfát. V budoucnu tyto fosforylované proteiny neprojdou modifikací, ale vstoupí do lysozomů.
   • konstitutivní exocytóza (konstitutivní sekrece). Tento tok zahrnuje proteiny a lipidy, které se stávají součástí povrchového aparátu buňky, včetně glykokalyx , nebo mohou být součástí extracelulární matrix.
   • Indukovaná sekrece - dostávají se sem bílkoviny, které fungují mimo buňku, povrchový aparát buňky, ve vnitřním prostředí těla. charakteristické pro sekreční buňky.
2. Tvorba slizničních sekretů - glykosaminoglykany (mukopolysacharidy).
3. Tvorba sacharidových složek glykokalyxu  - především glykolipidů.
4. Sulfatace sacharidových a proteinových složek glykoproteinů a glykolipidů.
5. Částečná proteolýza bílkovin - někdy se díky tomu neaktivní bílkovina změní na aktivní (proinzulin se změní na inzulín ).

Transport látek z endoplazmatického retikula

Golgiho aparát je asymetrický - cisterny umístěné blíže buněčnému jádru ( cis -Golgiho) obsahují nejméně zralých proteinů. K těmto nádržím jsou nepřetržitě připojeny membránové vezikuly - vezikuly , pučící z granulárního endoplazmatického retikula (EPR), na jejichž membránách jsou ribozomy syntetizovány proteiny . K pohybu proteinů z endoplazmatického retikula (ER) do Golgiho aparátu dochází bez rozdílu, avšak neúplně nebo nesprávně složené proteiny zůstávají v endoplazmatickém retikulu. Návrat proteinů z Golgiho aparátu do ER vyžaduje specifickou signální sekvenci ( lysin - asparagin - glutamin - leucin ) a dochází k němu v důsledku vazby těchto proteinů na membránové receptory v cis-Golgiho aparátu.

Modifikace proteinů v Golgiho aparátu

V nádržích Golgiho aparátu dozrávají proteiny určené k sekreci , transmembránové proteiny plazmatické membrány , proteiny lysozomů atd. Zrající proteiny se postupně přesouvají nádrží do organel, ve kterých dochází k jejich modifikacím  - glykosylaci a fosforylaci . Při O-glykosylaci jsou komplexní cukry připojeny k proteinům prostřednictvím atomu kyslíku . Během fosforylace se na proteiny naváže zbytek kyseliny fosforečné.

Různé nádrže Golgiho aparátu obsahují různé rezidentní katalytické enzymy a následně v nich probíhají různé procesy se zrajícími proteiny. Je jasné, že takový postupný proces musí být nějak řízen. Zrající proteiny jsou totiž „označeny“ speciálními polysacharidovými zbytky (hlavně manózou ), které zřejmě hrají roli jakési „značky kvality“.

Není zcela pochopeno, jak se zrající proteiny pohybují cisternami Golgiho aparátu, zatímco rezidentní proteiny zůstávají víceméně spojeny s jednou cisternou. Pro vysvětlení tohoto mechanismu existují dvě vzájemně se nevylučující hypotézy:

• podle prvního se transport proteinů provádí pomocí stejných mechanismů vezikulárního transportu jako transportní cesta z ER a rezidentní proteiny nejsou zahrnuty do pučícího vezikula;
• podle druhého dochází k kontinuálnímu pohybu (zrání) samotných nádrží, jejich sestavování z vezikul na jednom konci a demontáži na druhém konci organely a rezidentní proteiny se pohybují retrográdně (v opačném směru) pomocí vezikulárního transportu.

Transport proteinů z Golgiho aparátu

Nakonec z trans- Golgiho aparátu pučí vezikuly obsahující plně zralé proteiny . Hlavní funkcí Golgiho aparátu je třídění proteinů, které jím procházejí. V Golgiho aparátu dochází k tvorbě „třísměrného proteinového toku“:

• zrání a transport proteinů plazmatické membrány;
• zrání a transport tajemství ;
• zrání a transport lysozomových enzymů .

Pomocí vezikulárního transportu jsou proteiny, které prošly Golgiho aparátem, doručeny „na adresu“ v závislosti na „tagech“, které přijímají v Golgiho aparátu. Mechanismy tohoto procesu také nejsou zcela pochopeny. Je známo, že transport proteinů z Golgiho aparátu vyžaduje účast specifických membránových receptorů, které rozpoznávají „náklad“ a zajišťují selektivní spojení vezikuly s tou či onou organelou.

Tvorba lysozomů

Mnoho hydrolytických enzymů lysozomů prochází Golgiho aparátem, kde dostávají "nálepku" ve formě specifického cukru - manóza-6-fosfátu (M6P) - jako součást oligosacharidu připojeného k řetězci aminokyselin . K přidání této značky dochází za účasti dvou enzymů. Enzym N-acetylglukosamin fosfotransferáza specificky rozpoznává lysozomální hydrolázy podle detailů jejich terciární struktury a přidává N-acetylglukosamin fosfát na šestý atom několika manosových zbytků hydrolázového oligosacharidu. Druhý enzym, fosfoglykosidáza, odštěpuje N-acetylglukosamin a vytváří značku M6P. Tato značka je pak rozpoznána proteinem M6P receptoru, s jeho pomocí jsou hydrolázy zabaleny do vezikul a dopraveny do lysozomů. Tam v kyselém prostředí dochází k odštěpení fosfátu ze zralé hydrolázy. Když je N-acetylglukosamin fosfotransferáza narušena v důsledku mutací nebo genetických defektů v M6P receptoru, všechny lysozomové enzymy jsou standardně dodávány do vnější membrány a vylučovány do extracelulárního prostředí. Ukázalo se, že normálně určité množství M6P receptorů také vstupuje do vnější membrány. Vracejí do buňky lysozomové enzymy, které se náhodně dostaly do vnějšího prostředí procesem endocytózy.

Transport proteinů k vnější membráně

Zpravidla i při syntéze jsou proteiny vnější membrány zabudovány svými hydrofobními oblastmi do membrány endoplazmatického retikula. Poté jsou jako součást vezikulární membrány dodávány do Golgiho aparátu a odtud na buněčný povrch. Když se vezikula spojí s plazmalemou , takové proteiny zůstávají v jejím složení a nejsou uvolňovány do vnějšího prostředí, jako ty proteiny, které byly v dutině vezikuly.

Sekrece

Téměř všechny látky vylučované buňkou (bílkovinné i nebílkovinné povahy) procházejí Golgiho aparátem a jsou zde zabaleny do sekrečních váčků. Takže v rostlinách se za účasti diktyozomů vylučuje materiál buněčné stěny .

Poznámky

1. ↑ Fabene PF, Bentivoglio M. 1898–1998: Camillo Golgi a „The Golgi“: sto let terminologických klonů  // Brain Res  . Býk. : deník. - 1998. - říjen ( roč. 47 , č. 3 ). - str. 195-198 . - doi : 10.1016/S0361-9230(98)00079-3 . — PMID 9865849 .

Odkazy

• Molecular Biology Of The Cell, 4. vydání, 2002 - učebnice molekulární biologie v angličtině

Tematické stránky	FMA
Slovníky a encyklopedie	Velká Katalánština velká čínština Velký Rus chorvatský Britannica (online) Brockhaus
V bibliografických katalozích	BNE : XX544685 BNF : 12261007p J9U : 987007533644305171 LCCN : sh85055819 NDL : 00562538