Sulfitreduktáza
| sulfitreduktáza | |
|---|---|
| Struktura sulfitreduktázy z E. coli [1] . | |
| Identifikátory | |
| Kód KF | 1.8.99.1 |
| Číslo CAS | 37256-51-2 |
| Enzymové databáze | |
| IntEnz | pohled IntEnz |
| BRENDA | Vstup BRENDA |
| ExPASy | NiceZyme pohled |
| MetaCyc | metabolická dráha |
| KEGG | Vstup do KEGG |
| PRIAM | profil |
| Struktury PNR | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsoučet |
| Genová ontologie | AmiGO • EGO |
| Vyhledávání | |
| PMC | články |
| PubMed | články |
| NCBI | NCBI proteiny |
| CAS | 37256-51-2 |
Sulfitreduktáza ( kód EC 1.8.99.1 ) je důležitým enzymem zapojeným do metabolismu síry [2] . Katalyzuje redukci siřičitanu na sirovodík a vodu [2] [3] . Elektrony pro reakci jsou dodávány z redukčních ekvivalentů, jako je NADPH , vázané flavinové skupiny nebo ferredoxin (v rostlinách ) [4] . Ve vlastnostech a struktuře je enzym podobný nitritreduktáze .
SO 3 2− (siřičitan) + donor elektronů H 2 S (sirovodík) + oxidovaný donor + 3 H 2 O
Sulfitová reduktáza patří do rodiny oxidoreduktáz a byla nalezena v archaea , bakteriích , houbách a rostlinách [5] . Podle funkcí, katalytických vlastností a spektrálních charakteristik se dělí na asimilační a disimilační sulfitreduktázy. Systematický název pro tuto třídu sirovodíkových enzymů je akceptorová oxidoreduktáza . Další běžně používané názvy jsou: asimilující sulfitreduktáza a sirovodík: (akceptor) oxidoreduktáza.
Enzym se podílí na metabolismu selenocysteinu a asimilaci síry. Obsahuje dva kovalentně vázané kofaktory – shluk železa a síry [4Fe-4S] a syrogem – který přenáší elektrony na substrát . Skládá se ze dvou nebo čtyř podjednotek 64-71 kDa. Každá podjednotka má sirohem a klastr 4Fe-4S. KmSO32- = 10 μM [ 6 ] .
Poznámky
- ↑ PNR 1AOP ; Crane BR, Siegel LM, Getzoff ED Struktura sulfitové reduktázy při 1,6 Å: evoluce a katalýza pro redukci anorganických aniontů (anglicky) // Science : journal. - 1995. - říjen ( roč. 270 , č. 5233 ). - str. 59-67 . - doi : 10.1126/science.270.5233.59 . — PMID 7569952 .
- ↑ 1 2 Parey K., Warkentin E., Kroneck PM, Ermler U. Reakční cyklus disimilační sulfitreduktázy z Archaeoglobus fulgidus // Biochemistry: journal. - 2010. - Sv. 49 , č. 41 . - S. 8912-8921 . - doi : 10.1021/bi100781f . — PMID 20822098 .
- ↑ Pinto R., Harrison JS, Hsu T., Jacobs WR, Leyh TS Sulfite Reduction in Mycobacteria // J. Bacteriol. : deník. - 2007. - září ( roč. 189 , č. 18 ). - str. 6714-6722 . - doi : 10.1128/JB.00487-07 . — PMID 17644602 .
- ↑ Siegel LM, Murphy MJ, Kamin H. Redukovaná nikotinamid adenindinukleotid fosfát-sulfit reduktáza enterobakterií. I. Hemoflavoprotein Escherichia coli: molekulární parametry a protetické skupiny (anglicky) // J. Biol. Chem. : deník. - 1973. - Leden ( roč. 248 , č. 1 ). - str. 251-264 . — PMID 4144254 .
- ↑ Schnell R., Sandalova T., Hellman U., Lindqvist Y., Schneider G. Siroheme- a [Fe4-S4]-dependentní NirA z Mycobacterium tuberculosis je sulfitreduktáza s kovalentní vazbou Cys-Tyr v aktivním místě ( anglicky) // J. Biol. Chem. : deník. - 2005. - Červenec ( roč. 280 , č. 29 ). - str. 27319-27328 . - doi : 10.1074/jbc.M502560200 . — PMID 15917234 .
- ↑ Crane BR, Getzoff ED Vztah mezi strukturou a funkcí sulfitových reduktáz // Curr . Opin. Struktura. Biol. : deník. - 1996. - prosinec ( roč. 6 , č. 6 ). - str. 744-756 . - doi : 10.1016/S0959-440X(96)80003-0 . — PMID 8994874 .
Další čtení
- Asada K. Purifikace a vlastnosti sulfitové reduktázy z listové tkáně // J. Biol. Chem. : deník. - 1967. - Srpen ( roč. 242 , č. 16 ). - S. 3646-3654 . — PMID 6038492 .
- Asada K., Tamura G., Bandurski RS Methyl viologenem vázaná sulfitreduktáza ze špenátových listů // J. Biol. Chem. : deník. - 1969. - září ( roč. 244 , č. 18 ). - S. 4904-4915 . — PMID 5824566 .
- Yoshimoto A., Nakamura T., Sato R. Izolace z Aspergillus nidulans proteinu katalyzujícího redukci siřičitanu redukovanými viologenovými barvivy (anglicky) // J. Biochem. : deník. - 1967. - prosinec ( roč. 62 , č. 6 ). - str. 756-766 . — PMID 558953 .