| Threonin deamináza | |
|---|---|
| 3D diagram tetrameru threonin deaminázy | |
| Identifikátory | |
| Kód KF | 4.3.1.19 |
| Enzymové databáze | |
| IntEnz | pohled IntEnz |
| BRENDA | Vstup BRENDA |
| ExPASy | NiceZyme pohled |
| MetaCyc | metabolická dráha |
| KEGG | Vstup do KEGG |
| PRIAM | profil |
| Struktury PNR | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsoučet |
| Genová ontologie | AmiGO • EGO |
| Vyhledávání | |
| PMC | články |
| PubMed | články |
| NCBI | NCBI proteiny |
Threonin deamináza nebo threonin dehydratáza je enzym, který katalyzuje deaminační reakci L-formy threoninu (s tvorbou α-ketobutyrátu a amoniaku ). α-ketobutyrát pak může být transformován na L- izoleucin . Pro práci threonindeaminázy je nutný vitamín B6 (pyridoxalfosfát). Allostericky regulované. Threonin deamináza se nachází v bakteriích , kvasinkách a rostlinách, ale chybí u zvířat. Právě kvůli absenci threonindeaminázy je isoleucin esenciální aminokyselinou pro lidi a jiná zvířata.
Threonin deamináza je homotetramer (skládá se ze 4 identických podjednotek). Každá podjednotka má 2 domény: jedna doména obsahuje aktivní katalytické místo, druhá doména obsahuje alosterické regulační centrum, které reverzibilně váže efektory ( izoleucin a valin ). Regulační místo na jedné tetramerní podjednotce může působit na katalytické místo umístěné na jiné podjednotce.
Threonin deaminázu inhibuje její konečný produkt, isoleucin . Nadbytek této aminokyseliny (například vniklý do buňky zvenčí) inhibuje syntézu threonin deamináza. Enzym má dvě izoleucinová vazebná místa, jedno s vysokou specificitou a jedno s nízkou specificitou. Vazba isoleucinu na vysoce specifické místo zvyšuje schopnost následné vazby isoleucinu na druhé místo s nízkou specificitou. Valin, který má strukturu podobnou isoleucinu, naopak zvyšuje aktivitu threonindeaminázy, kompetitivně se váže na vysoce specifické místo enzymu a brání tak vazbě isoleucinu. Bylo ukázáno, že pouze malé koncentrace valinu mohou zvýšit aktivitu threonindeaminázy, zatímco valin ve velmi vysokých koncentracích (nepravděpodobné in vivo ) může kompetitivně vázat aktivní místa enzymu, čímž narušuje jeho funkci.