| Fykobilisomové proteiny | |
|---|---|
| Model uspořádání proteinových podjednotek ve fykobilisomu (poloplátkový typ) | |
| Identifikátory | |
| Symbol | Fykobilisom |
| Pfam | PF00502 |
| Interpro | IPR001659 |
| SCOP | 1ks |
| NADRODINĚ | 1ks |
| Dostupné proteinové struktury | |
| Pfam | struktur |
| PNR | RCSB PNR ; PDBe ; PDBj |
| PDB součet | 3D model |
Phycobilisomy - (z jiného řeckého φῦκος - řasa, lat. bilis - žluč a další řecké σῶμα - tělo) světlosběrné organely pro fotosystém II u sinic , červených řas a glaukofytů . Standardní fykobilisomy chybí u kryptofytů a těch prochlorofytů , které mají fykobiliproteiny . U kryptofytů se fykobiliproteiny nacházejí v intratylakoidním prostoru [1] .
Fykobilisomy jsou proteinové komplexy (až 600 polypeptidů ) polodiskového nebo hemisférického tvaru (viz obrázky) připojené k thylakoidním membránám . Skládají se z velkého množství chromoforových proteinů - fykobolyproteinů - a vazebných proteinů s nimi kombinovaných. Každý fykobilisom má alofykocyaninové jádro , ze kterého vycházejí tyčinky složené z disků fykocyaninu a (pokud jsou přítomny) fykoerythrinů nebo fykoerythrocyaninu . Pigmenty jsou uspořádány v tomto pořadí (počínaje od špiček tyčinek): fykoerythrin , poté fykocyanin a poté alofykocyaninové jádro. Ve stejném pořadí probíhá transport světelné energie a poté do chlorofylu a [1] . Jejich specifické vlastnosti jsou dány především přítomností prosterických skupin, což jsou lineární tetrapyrroly , známé jako fykobiliny , včetně fykokyanobilinu , fykoerythrobilinu , fycourobilinu a fykobiliviolinu . Spektrální vlastnosti výše uvedených fykobilinů jsou vážně ovlivněny proteiny, které je obklopují.
Každý fykobilin má specifická emisní a absorpční maxima ve spektru viditelného světla . Navíc jejich struktura a jejich vlastní prostorová organizace uvnitř fykobilisomu umožňuje absorpci a jednosměrný přenos světelné energie do chlorofylu a fotosystému II . Buňky tak mohou využít vlnovou délku světla v rozsahu 500-650 nm , která je pro chlorofyl a nepřístupná , a využít ji při fotosyntéze . To je hlavní výhoda ve velkých hloubkách pod vodou, kde jsou delší vlnové délky světla méně propustné, a tudíž hůře dostupné pro chlorofyl.
Geometrický tvar fykobilisomu je velmi elegantní, výsledkem je 95% účinnost přenosu energie. [2]
V základní struktuře fykobilisomu je velká variabilita. Jejich tvar může být půlkruhový (u sinic) nebo poloelipsoidní (u červených řas).
Obecně platí, že fykobiliproteiny prošly malým vývojem kvůli jejich vysoce komplexní funkci absorbování a přenosu světelných vln určité vlnové délky. U některých druhů sinic v přítomnosti fykocyaninu i fykoerythrinu může fykobilizom podléhat významnému přeskupení v závislosti na barevné charakteristice světla. V zeleném světle se většina tyčinek skládá z červeného fykoerythrinu , který lépe absorbuje zelené světlo. Při červeném světle jsou nahrazeny modrým fykocyaninem , který lépe absorbuje červené světlo. Tento reverzibilní proces je známý jako komplementární chromatická adaptace [3] .
Phycobilisomy lze použít pro rychlou fluorescenci, [4] , průtokovou cytometrii [5] , Western blotting a proteinové mikročipy . Některé fykobilisomy mají emisní spektrum podobné Cy5 a mohou být použity pro stejný účel, nicméně mohou být 200krát jasnější, s velkým Stokesovým posunem , což dává více signálů pro vazebnou událost. Tato vlastnost umožňuje detekci nízkoúrovňových cílových molekul nebo vzácných událostí.
Excitační a emisní spektra fykobilisomů modrozelených řas (sinic).
Fykobilisomy versus cyaninové barvení ve studii Western blot.
| Struktury buněčné membrány | |
|---|---|
| Membránové lipidy | |
| Membránové proteiny |
|
| jiný |
|