Chaperony ( anglicky chaperones ) jsou třídou proteinů, jejichž hlavní funkcí je obnova správné nativní terciární nebo kvartérní struktury proteinů a také tvorba a disociace proteinových komplexů.
Termín „molekulární chaperon“ byl poprvé použit v roce 1978 v práci Rona Laskyho, profesora embryologie na University of Cambridge [1] , při popisu jaderného proteinu nukleoplasminu, který je schopen zabránit agregaci histonových proteinů s DNA během tvorba nukleozomů . Chaperony se nacházejí ve všech živých organismech a jejich mechanismus účinku, nekovalentní navázání na proteiny a jejich „rozkroucení“ pomocí energie hydrolýzy ATP , je rovněž konzervativní.
Mnoho chaperonů jsou proteiny tepelného šoku ( HSP ), tj. proteiny, jejichž exprese začíná v reakci na zvýšení teploty nebo jiné buněčné stresy [2] . Teplo výrazně ovlivňuje skládání proteinů a některé chaperony se podílejí na nápravě potenciálního poškození, které pochází ze špatného skládání proteinů. Další chaperony se podílejí na skládání nově vytvořených proteinů v okamžiku, kdy jsou „nataženy“ z ribozomu. A ačkoli se většina nově syntetizovaných proteinů může skládat v nepřítomnosti chaperonů, menšina z nich jejich přítomnost nutně vyžaduje.
Kromě toho mají chaperony vysoké regenerační funkce. Bojují s hlavní příčinou stárnutí pokožky. Chaperony, produkované v kožních buňkách, přispívají k normálnímu skládání proteinů do stabilních kvartérních struktur. Na bázi proteinů tepelného šoku již vznikají nové generace gelů s chaperony, které pomáhají pokožce získat chybějící proteiny, protože produkce chaperonů s věkem klesá .
Jiné typy chaperonů se podílejí na transportu látek přes membrány , např. v mitochondriích a endoplazmatickém retikulu u eukaryot . Glukokortikoidní receptory tvoří komplex s chaperonem v cytosolu, který zabraňuje navázání receptoru na molekulu DNA.
Chaperony jsou klasifikovány podle jejich molekulové hmotnosti: HSP104, HSP100, HSP90, HSP70, HSP60, HSP40 a malé chaperony (sHSP).
Stále jsou objevovány nové funkce chaperonů, jako je zapojení do degradace proteinů , aktivita bakteriálního adhezinu a reakce na onemocnění s agregací proteinů – cystická fibróza a lysozomální střádavá onemocnění – stejně jako neurodegenerativní poruchy, jako je Alzheimerova choroba , Huntingtonova a Parkinsonova choroba. [3] .
Význam normálního fungování chaperonů pro fungování těla lze ilustrovat na příkladu α- krystalického chaperonu , který je součástí lidské oční čočky . Mutace tohoto proteinu vedou k zakalení čočky v důsledku agregace proteinu a v důsledku toho k šedému zákalu [4] .