Dělení prokaryotických buněk - proces vzniku dceřiných prokaryotických buněk z matky. Klíčové události v buněčném cyklu prokaryot i eukaryot jsou replikace DNA a buněčné dělení . Charakteristickým rysem dělení prokaryotických buněk je přímá účast replikované DNA v procesu dělení [1] . V naprosté většině případů se prokaryotické buňky dělí za vzniku dvou dceřiných buněk stejné velikosti, proto se tento proces někdy také nazývá binární štěpení . Protože prokaryotické buňky mají nejčastěji buněčnou stěnu , je binární dělení doprovázeno vytvořením přepážky - přepážky mezi dceřinými buňkami, která se pak uprostřed odlupuje. Proces dělení prokaryotické buňky byl podrobně studován na příkladu Escherichia coli [2] .
K objevu mechanismu dělení gramnegativních bakterií přispělo studium mutantních kmenů E. coli , u kterých je tento mechanismus narušen. V důsledku mutací , které ovlivňují geny podílející se na dělení buněk, se mohou tvořit následující fenotypy :
Ústřední roli v buněčném dělení gramnegativních bakterií hraje přepážkový prstenec - prstencová organela umístěná přibližně uprostřed buňky a schopná kontrahování, čímž vzniká zúžení mezi dvěma novými dceřinými buňkami. Zralý septální prstenec je komplexní proteinový komplex složený z více než tuctu různých proteinů. Deset z nich (FtsA, B, I, K, L, N, Q, W, Z a ZipA) je naprosto nezbytných pro vytvoření přepážky a porušení v jejich práci vede ke vzniku filament typu Fts [ 2] . Zbývající komponenty nejsou vyloženě nutné, jejich funkce se mohou částečně překrývat. Tvorba septálního prstence probíhá v několika fázích, nové proteiny se spojují jeden po druhém v následujícím pořadí: FtsZ→FtsA/ZipA→FtsK→FtsQ→FtsL/FtsB→FtsW→FtsI→FtsN [7] .
Proteiny, které tvoří septální prstenec, lze kromě FtsZ rozdělit do několika tříd podle jejich funkcí:
U mnoha proteinů septálního kruhu však přesná funkce stále není známa [8] .
Vznik Z-kroužkuNezralá forma septálního prstence se nazývá Z-kruh, podle proteinu FtsZ, který hraje klíčovou roli při jeho tvorbě. Je však třeba poznamenat, že termíny septální kroužek a Z-kroužek se často používají jako synonyma, takže v každém jednotlivém případě by to mělo být konkrétně specifikováno [2] . Protein FtsZ má tendenci vytvářet dlouhé fibrilární struktury. Po rozdělení tvoří FtsZ šroubovici přiléhající k vnitřní membráně, zkroucenou podél osy buňky. Tato spirála neustále mění svou polohu a rychle kmitá od jednoho pólu buňky k druhému [9] [10] . Přibližně v době dokončení replikace DNA se šroubovice FtsZ zhroutí, což má za následek vytvoření Z-kruhu uprostřed buňky [11] . Existují všechny důvody se domnívat, že Z-kroužek je ve skutečnosti také krátká hustá spirála [10] .
Protein FtsZ je prokaryotický homolog tubulinu s podobnou terciární strukturou [1] . To naznačuje, že asociace FtsZ do Z-kruhu může připomínat sestavení eukaryotických mikrotubulů . FtsZ, stejně jako tubulin, má aktivitu GTPázy , hydrolýza GTP zajišťuje polymeraci FtsZ s tvorbou lineárních protofilament. Z-kruh je dynamická struktura: molekuly FtsZ v kruhu jsou neustále nahrazovány molekulami z cytoplazmatického poolu [12] [13] .
FtsZ sám o sobě nemá žádnou membránovou afinitu , tvorbu kruhové struktury z protofilament, jejich ukotvení ve vnitřní membráně a stabilizaci Z-kruhu zajišťují proteiny FtsA a ZipA, které interagují přímo a nezávisle s FtsZ. ZipA je integrální protein vnitřní membrány, FtsA je cytoplazmatický protein, který se však může vázat na membránu díky speciální aminokyselinové sekvenci na C-konci. Zdá se, že ZipA je specifický pro γ-proteobakterie , zatímco FtsA je všestrannější [2] . Z-kruh v E. coli může být vytvořen v nepřítomnosti jednoho z těchto proteinů, ale ne obou, což ukazuje na jejich překrývající se funkce [14] [15] .
Další dva proteiny, ZapA a ZapB, jsou zahrnuty do Z-kruhu v časném stádiu, ale jejich přítomnost není pro jeho vznik nezbytně nutná [2] [7] [16] . ZapA je univerzální protein pro mnoho prokaryot, ale ZapB se se vší pravděpodobností nachází pouze v γ-proteobakteriích . ZapA se váže přímo na FtsZ, zatímco ZapB se váže na ZapA. Zajímavé je, že ZapB tvoří další kruhovou strukturu, která je dále od membrány než Z-kruh. Funkce těchto proteinů nejsou dosud plně stanoveny, ale předpokládá se, že se podílejí na přeměně FtsZ helixu na Z-kruh a také na následné stabilizaci Z-kruhu [7] .
Zrání septálního prstenceZ-kruh existuje v popsané podobě 14-21 minut (v závislosti na rychlosti dělení) a teprve poté se na něj navážou všechny ostatní klíčové proteiny počínaje FtsQ [17] . Kdy se FtsK připojí, nebylo dosud přesně stanoveno. Zbývající proteiny jsou obsaženy v septálním prstenci téměř současně během 1-3 minut. Než se septální prstenec začne skládat, Z-kruh stimuluje syntézu peptidoglykanu ve středu buňky, takže se buňka začne prodlužovat. Molekulární mechanismus tohoto procesu však dosud nebyl stanoven [2] [17] .
Mezi posledně jmenovanými zahrnuje septální kruh proteiny odpovědné za syntézu polárního peptidoglykanu (FtsW, FtsI) a proteiny, které zajišťují částečnou hydrolýzu peptidoglykanu na rozhraní mezi dvěma buňkami (AmiA, B, C, EnvC, NlpD) [2] .
Tvorba zúženíPoslední fází dělení prokaryotické buňky je vytvoření konstrikce a konečné oddělení dvou nových buněk. Tvorba konstrikce ovlivňuje všechny složky buněčné stěny (vnitřní membránu, peptidoglykanovou vrstvu a vnější membránu). Existuje důvod se domnívat, že Z-kroužek je zodpovědný za invaginaci vnitřní membrány, ale jak přesně přenáší napětí na membránu, zatím není známo. Paralelně s tímto procesem enzymy septálního kruhu syntetizují (nebo speciálním způsobem modifikují již existující) septální peptidoglykan [2] [17] . Po vytvoření přepážky přicházejí na řadu peptidoglykanhydrolázy, které od sebe oddělují budoucí buňky. Proces dělení je ukončen invaginací a izolací vnějších membrán buněk.
| Mikrobiologie : Bakterie | |
|---|---|
| Patogenní bakterie |
|
Lidská mikroflóra |
|
Specifičnost substrátu | |
| Dech | |
| Genetika a reprodukce | |
| odpočinkové formy |
|
| viz také | |