GLUT4

GLUT4

Inzulin se váže na svůj receptor (1), což vede ke spuštění několika kinázových kaskád (2). V důsledku toho se transportér GLUT-4 přesune na plazmatickou membránu a glukóza vstupuje do buňky (3), zvýšená syntéza glykogenu (4), potlačení glykolýzy (5) a zvýšená syntéza mastných kyselin (6).
Identifikátory
SymbolSLC2A4  ; GLUT4
Externí IDOMIM:  138190 MGI :  95758 HomoloGene :  74381 ChEMBL : 5874 GeneCards : SLC2A4 Gene
Profil exprese RNA
Více informací
ortology
PohledČlověkMyš
Entrez651720528
SouborENSG00000181856ENSMUSG00000018566
UniProtP14672P14142
RefSeq (mRNA)NM_001042NM_009204
RefSeq (protein)NP_001033NP_033230
Locus (UCSC)Chr 17:
7,28 – 7,29 Mb
Chr 11:
69,94 – 69,95 Mb
Hledejte v PubMed[jeden][2]

GLUT4 ( GLUT-4 , glukózový transportér typu 4 ) je na inzulínu závislý glukózový transportní protein, který transportuje glukózu prostřednictvím usnadněné difúze přes buněčnou membránu pod kontrolou inzulínu . Obsaženo v nepřítomnosti inzulínu téměř výhradně v cytoplazmě [1] . Poprvé byl nalezen v buňkách tukové tkáně a svalové tkáně ( kosterní sval a myokard ). Důkaz pro objev nového glukózového transportéru má cytolog David James, který jej poskytl v roce 1988 [2] . Gen kódující GLUT4 byl klonován [3] [4] a zmapován v roce 1989 [5] . Gen kódující tento protein u lidí je SLC2A4 umístěný na 17. chromozomu .

GLUT4 je jediný přenašeč glukózy závislý na inzulínu .

Nedávné zprávy ukázaly přítomnost genu GLUT4 v některých oblastech centrálního nervového systému , jako je hippocampus . Navíc zhoršení inzulinem stimulovaného obratu GLUT4 v hipokampu může vést ke snížené metabolické aktivitě a plasticitě hipokampálních neuronů , což se projevuje depresivními, behaviorálními a kognitivními dysfunkcemi [6] [7] [8] .

Lokalizace v orgánech

GLUT4 je lokalizován v následujících orgánech:

Struktura domény

GLUT4 je transmembránový protein sestávající z 509 aminokyselinových zbytků. Kvartérní struktura zahrnuje 12 transmembránových domén. N- a C-koncové části jsou umístěny uvnitř cytoplazmy.

Provedené funkce

Transport glukózy do intracelulárního prostoru prostřednictvím signálu stimulovaného inzulínem.

Nařízení

Provádí se přímo inzulínem .

Za podmínek nízké hladiny inzulínu v tukových a svalových buňkách je většina molekul GLUT4 (více než 90 %) oddělena od cytoplazmatické membrány ve formě intracelulárních vezikul skládajících se z proteinů, jako je aminopeptidáza závislá na inzulínu, vezikulární protein, synaptobrevin (také známý jako v-SNARE) a malý protein vázající GTP - Rab-4. Při expozici inzulinu začíná proces rychlé translokace (pohybu) vezikul GLUT-4 na cytoplazmatickou membránu, kde jsou fixovány a tvoří komplexy, které zahrnují transmembránový protein syntaxin - 4 (známý jako t-SNARE) a synaptobrevin. Dochází k procesu fúze vezikul s cytoplazmatickou membránou, čímž se zvyšuje počet molekul GLUT-4 v ní a tím se zvyšuje rychlost procesu přenosu glukózy do buňky. GTP-vazebný protein Rab-4 opouští vezikulu a pohybuje se do cytoplazmy jako odpověď na inzulínovou stimulaci. Jakmile je inzulínový signál eliminován, GLUT-4 je internalizován (pohybuje se dovnitř), pučící ve formě vezikul potažených klatrinem z cytoplazmatické membrány. GLUT-4 poměrně snadno pronikají do endozomu , kde jsou roztříděny do intracelulárních vezikul obsahujících GLUT-4.

Inzulin se váže na inzulínový receptor , což je tyrosinproteinkináza, tedy proteinkináza, která fosforyluje obě intracelulární domény receptoru na hydroxylové OH skupině tyrosinových zbytků (dochází k tzv. autofosforylaci substrátu inzulínového receptoru IRS-1 ) a intracelulární proteiny. Autofosforylace substrátu inzulínového receptoru IRS-1 vede ke zvýšení primárního signálu. Tyto substráty tvoří komplexy např. s fosfoinositid-3-kinázou (PI-3-kinázou, EC 2.7.1), přesněji s jednou z regulačních podjednotek ( p85α ), prostřednictvím SH2 domén. Podjednotka p85α se poté váže na katalytickou podjednotku p110 . Aktivace PI-3-kinázy je spojnicí v signální dráze, která stimuluje translokaci GLUT-4 z cytoplazmy do plazmatické membrány a následně transmembránový transport glukózy do svalových a tukových buněk.

Na buněčném povrchu umožňuje GLUT4 glukóze vstupovat do svalových a tukových buněk prostřednictvím usnadněné difúze podél koncentračního gradientu . Jakmile je glukóza uvnitř buňky, je rychle fosforylována glukokinázami v játrech nebo hexokinázami v jiných tkáních za vzniku glukóza-6-fosfátu , který se pak buď účastní procesu glykolýzy , nebo polymeruje na glykogen . Glukóza-6-fosfát nemůže difundovat zpět z buněk, což také slouží k udržení koncentračního gradientu s ohledem na glukózu, aby mohla difundovat do buňky pasivním transportem [9] .

Porušení

Existuje několik typů porušení. Ty jsou genetické, spojené s mutacemi genu SLC2A4 a jeho následnou expresí mutantního proteinu, a funkční, spojené s narušenými funkcemi.

Porušení funkce GLUT-4 je možné v následujících fázích:

Všechny mohou vést k rozvoji inzulinové rezistence a následnému rozvoji diabetes mellitus 2. typu .

Interakce s jinými proteiny

Nedávné studie ukázaly, že GLUT4 interaguje s takzvaným proteinem spojeným se smrtí 6  , DAXX [10] .

Poznámky

  1. E.S. Severin. Biologie. - M. : GEOTAR-MED, 2004. - 779 s. — ISBN 5-9231-0254-4 .
  2. James DE, Brown R., Navarro J., Pilch PF Tkáně regulovatelné inzulínem vyjadřují jedinečný transportní protein glukózy citlivý na inzulín  (fr.)  // Nature: magazine. - 1988. - Mai ( sv. 333 , č . 6169 ) . - S. 183-185 . - doi : 10.1038/333183a0 . — PMID 3285221 .
  3. James DE, Strube M., Mueckler M. Molekulární klonování a charakterizace transportéru glukózy regulovatelného inzulínem  //  Nature : journal. - 1989. - březen ( roč. 338 , č. 6210 ). - S. 83-7 . - doi : 10.1038/338083a0 . — PMID 2645527 .
  4. Birnbaum MJ Identifikace nového genu kódujícího protein přenašeče glukózy reagující  na inzulín  // Buňka . - Cell Press , 1989. - Duben ( roč. 57 , č. 2 ). - str. 305-315 . - doi : 10.1016/0092-8674(89)90968-9 . — PMID 2649253 .
  5. Bell GI, Murray JC, Nakamura Y., Kayano T., Eddy RL, Fan YS, Byers MG, ukazuje TB polymorfní gen přenašeče glukózy reagující na lidský inzulín na chromozomu 17p13  //  Diabetes: journal. - 1989. - Srpen ( roč. 38 , č. 8 ). - S. 1072-1075 . - doi : 10.2337/diabetes.38.8.1072 . — PMID 2568955 .
  6. Patel SS, Udayabanu M. Urtica dioica extrakt zmírňuje depresivní chování a dysfunkci asociativní paměti u diabetických myší vyvolaných dexametazonem  //  Metabolic Brain Disease : deník. - 2014. - březen ( roč. 29 , č. 1 ). - S. 121-130 . - doi : 10.1007/s11011-014-9480-0 . — PMID 24435938 . Archivováno z originálu 31. března 2017.
  7. Piroli GG, Grillo CA, Reznikov LR, Adams S., McEwen BS, Charron MJ, Reagan LP Kortikosteron narušuje inzulínem stimulovanou translokaci GLUT4 v potkaním hipokampu  //  Neuroendocrinology : journal. - 2007. - Sv. 85 , č. 2 . - S. 71-80 . - doi : 10.1159/000101694 . — PMID 17426391 .
  8. Huang CC, Lee CC, Hsu KS Role signalizace inzulínového receptoru v synaptické plasticitě a kognitivní funkci  //  Chang Gung Medical Journal : journal. - 2010. - Sv. 33 , č. 2 . - str. 115-125 . — PMID 20438663 .
  9. Watson RT, Kanzaki M., Pessin JE Regulovaný membránový transport inzulin-responzivního glukózového transportéru 4 v adipocytech   // Endokrinní recenze : deník. — Endokrinní společnost, 2004. - Duben ( roč. 25 , č. 2 ). - S. 177-204 . - doi : 10.1210/er.2003-0011 . — PMID 15082519 .
  10. Lalioti VS, Vergarajauregui S., Pulido D., Sandoval IV Přenašeč glukózy citlivý na inzulín, GLUT4, fyzicky interaguje s Daxx. Dva proteiny se schopností vázat Ubc9 a konjugované s SUMO1  (anglicky)  // Journal of Biological Chemistry  : journal. - 2002. - Květen ( roč. 277 , č. 22 ). - S. 19783-19791 . - doi : 10.1074/jbc.M110294200 . — PMID 11842083 .

Viz také