β-list ( β-skládaná vrstva ) je jednou z forem pravidelné sekundární struktury proteinů , o něco vzácnější než alfa šroubovice . Beta listy se skládají z beta vláken (provazců) bočně spojených dvěma nebo třemi vodíkovými vazbami , které tvoří mírně zkroucené, složené listy.
Kombinace mnoha beta-listů může vést k tvorbě proteinových agregátů a fibril, pozorovaných u mnoha lidských a zvířecích onemocnění, zejména amyloidózy (včetně Alzheimerovy choroby ).
Termíny byly vypůjčeny z angličtiny: β-řetězec (β-chain) nebo β-vlákno (β-vlákno) je úsek polypeptidového řetězce o délce 3 až 10 aminokyselin, v protáhlé, téměř lineární formě; β-list (β-list) je struktura nejméně dvou β-řetězců, které jsou propojeny vodíkovými vazbami .
Strukturu β-listu poprvé navrhl William Astbury ve 30. letech 20. století. Navrhl myšlenku tvorby vodíkových vazeb mezi peptidovými skupinami dvou paralelních nebo antiparalelních β-řetězců. Astbury však neměl dostatek údajů o geometrii vazeb mezi aminokyselinami k sestavení jasného modelu, zvláště uvážíme-li, že nevěděl o rovinnosti peptidové vazby . Vylepšený model navrhli Linus Pauling a Robert Corey v roce 1951 [1] . Jejich model zahrnoval planaritu peptidové vazby, kterou dříve vysvětlili jako výsledek keto-enolové tautomerizace.
Hlavní část β-řetězců je umístěna vedle jiných řetězců a tvoří s nimi rozsáhlý systém vodíkových vazeb mezi C=O a NH skupinami peptidových skeletů. V plně rozšířeném β-listu jdou sousední β-řetězce nahoru, pak dolů, pak zase nahoru atd. Sousední β-vlákna v β-listu jsou uspořádány tak, že jejich atomy Cα sousedí a jejich postranní řetězce směřují v jednom směru. Skládaná struktura β-vlákna se vysvětluje skutečností, že úhly φ a ψ (mezi Ca a NH a Ca a C=O) jsou menší než 180° ( −139 ° a +135°), což vede k cikcakovitému tvaru řetězu . Uspořádání sousedních řetězců může být paralelní nebo antiparalelní, v závislosti na směru peptidových řetězců. Antiparalelní uspořádání je výhodnější, protože v tomto případě jsou meziřetězcové vodíkové vazby orientovány vzájemně paralelně a kolmo k ose symetrie p-listu.
Ideální β-list (takový, ve kterém je konformace hlavního řetězce všech aminokyselinových zbytků stejná) má plochou strukturu. V roce 1973 si však Chothia všiml, že v proteinech jsou β-listy vždy zkroucené jako pravá vrtule a ploché a β-listy levé vrtule se téměř nikdy nenacházejí [2] .
Velké aromatické zbytky ( Tyr , Phen , Trp ) a β-rozvětvené aminokyseliny ( Tre , Val , Ile ) se nejčastěji nacházejí uprostřed β-listu. Je zajímavé, že aminokyselinové zbytky, jako je Pro , jsou umístěny na okrajích vláken v β-listu, pravděpodobně proto, aby se zabránilo agregaci proteinů, která může vést k tvorbě amyloidů [3] .
Velmi jednoduchým strukturálním motivem zahrnujícím β-listy je β-vlásenka , ve které jsou dvě antiparalelní vlákna spojena krátkou smyčkou dvou až pěti zbytků, z nichž jeden je často glycin nebo prolin , z nichž oba mohou přijmout dihedrální konformace potřebné pro těsnou rotaci nebo smyčku β-konvexity . Jednotlivá vlákna mohou být také spojena složitějšími způsoby s delšími smyčkami, které mohou obsahovat a-helixy .
Motiv řeckého klíče se skládá ze čtyř sousedních antiparalelních vláken a smyček, které je spojují. Skládá se ze tří antiparalelních pramenů spojených sponkami do vlasů, přičemž čtvrtý přiléhá k prvnímu a navazuje na třetí delší smyčku. Tento typ struktury snadno vzniká při skládání proteinů [4] . To bylo pojmenováno po vzoru společném řeckému ornamentálnímu umění (viz Meander ).
Vzhledem k chiralitě jejich základních aminokyselin vykazují všechny řetězce pravotočivý zákrut, který je patrný ve většině struktur β-listu vyšších řádů. Konkrétně, spojovací smyčka mezi dvěma paralelními řetězci má téměř vždy pravostrannou zkříženou chiralitu, kterou silně podporuje inherentní tortuozita listu. Tato spojovací smyčka často obsahuje spirálovou oblast, v tomto případě se nazývá motiv β-α-β . Úzce příbuzný motiv, nazývaný β-α-β-α motiv, tvoří hlavní složku nejčastěji pozorované proteinové terciární struktury, TIMA cylindru.
Jednoduchá proteinová topologie sestávající ze 2 nebo více po sobě jdoucích antiparalelních β řetězců spojených dohromady vlásenkovými smyčkami [5] [6] . Tento motiv je běžný u β-listů a lze jej nalézt v několika konstrukčních architekturách, včetně β-válců a β-vrtulí.
Motiv psi smyčky (Ψ-loop) se skládá ze dvou antiparalelních řetězců s jedním řetězcem mezi nimi, který je spojen s oběma vodíkovými vazbami. Existují čtyři možné topologie vláken pro jednu Ψ-smyčku. Tento motiv je vzácný, protože proces vedoucí k jeho vzniku se zdá nepravděpodobný během skládání proteinů. Ψ-smyčka byla poprvé identifikována v rodině aspartátových proteáz [7] .
β-listy jsou přítomny ve všech β, α+β a α/β doménách, stejně jako v mnoha peptidech nebo malých proteinech se špatně definovanou celkovou architekturou [8] [9] . Všechny β-domény mohou tvořit β-válce , β-sendviče , β-hranoly , β-vrtule a β-šroubovice .
Struktury β-skládaný list se skládají z prodloužených β-vláknových polypeptidových řetězců, přičemž vlákna jsou spojena se svými sousedy vodíkovými vazbami. Díky této rozšířené konformaci hřbetu β-listy odolávají roztahování. β-listy v proteinech mohou provádět nízkofrekvenční pohyb podobný akordeonu, pozorovaný pomocí Ramanovy spektroskopie [10] a analyzovaný pomocí kvazi-kontinuálního modelu [11] .
β-šroubovice je tvořena opakujícími se strukturními jednotkami sestávajícími ze dvou nebo tří krátkých β-řetězců spojených krátkými smyčkami. Tyto bloky jsou na sebe „naskládány“ ve spirále, takže po sobě jdoucí opakování stejného vlákna spolu tvoří vodíkovou vazbu v paralelní orientaci. Viz β-helix
U levotočivých β-šroubovic jsou samotné závity spíše rovné a nekroucené; výsledné spirálové povrchy jsou téměř ploché a tvoří pravidelný trojúhelníkový hranolový tvar, jak je znázorněno pro 1QRE Archean karboanhydrázu vpravo. Dalšími příklady jsou enzym pro syntézu lipidu A LpxA a hmyzí nemrznoucí proteiny s pravidelnou sadou postranních řetězců na jedné straně, které napodobují strukturu ledu [12] .
Pravotočivé β-helixy, typické pro enzym pektát lyázu , znázorněný vlevo, nebo ocasu podobný protein fága P22, jsou méně pravidelné v příčném řezu, delší a na jedné straně odsazené; ze tří linkerových smyček je jedna v sérii dlouhá pouze dva zbytky, zatímco ostatní jsou variabilní, často navržené tak, aby tvořily linker nebo aktivní místo [13] .
Bilaterální β-helix (pravotočivý) se nachází u některých bakteriálních metaloproteáz; jeho dvě smyčky jsou dlouhé šest zbytků a vážou stabilizující vápenaté ionty, aby udržely strukturální integritu, pomocí páteře a kyslíků postranního řetězce Asp motivu sekvence GGXGXD [14] . Tento fold se v klasifikaci SCOP nazývá β-roll.
| Sekundární struktura proteinu | ||
|---|---|---|
| Spirály | ||
| Rozšíření |
| |
| Super sekundární struktura | ||