Beta válec

β-válec  je druh terciární struktury bílkovin; β-skládaný list , svinutý tak, aby vytvořil uzavřenou strukturu, ve které je první vlákno vázáno vodíkovou vazbou k poslednímu. Typicky jsou p-řetězce v p-válcích uspořádány v antiparalelní orientaci. Nejčastěji β-válce tvoří proteiny, jako jsou poriny a další proteiny pokrývající membránu, a proteiny, které vážou hydrofobní ligandy uvnitř válce, jako jsou lipokaliny . Přibližně 2–3 % genů v genomech gramnegativních bakterií kódují beta-cylindry [1] .

V mnoha případech vlákna obsahují střídající se nepolární ( hydrofilní a hydrofobní ) aminokyseliny, takže hydrofobní zbytky jsou orientovány dovnitř válce, aby vytvořily hydrofobní jádro, a polární zbytky jsou orientovány na vnější stranu válce na povrch vystavený rozpouštědlům. Poriny a další membránové proteiny , které obsahují beta-válce, obracejí tento vzor, ​​s hydrofobními zbytky orientovanými směrem ven, kde přicházejí do styku s okolními lipidy, a hydrofilními zbytky orientovanými směrem k vodnímu vnitřnímu póru.

Všechny beta válce lze klasifikovat podle dvou celočíselných parametrů: počtu vláken v beta listu, n , a "smykového čísla", S , míra oscilace řetězců v beta listu [2] . Tyto dva parametry (n a S) souvisí s úhlem sklonu beta závitů vůči ose kmene [3] [4] [5] .

Viz také

• sekundární struktura
• Motiv (molekulární biologie)
• Alfa šroubovice
• Seznam beta
• beta sendvič

Poznámky

1. ↑ William C Wimley. Všestranný β-barrelový membránový protein  //  Aktuální názor ve strukturální biologii. — 2003-08. — Sv. 13 , iss. 4 . — S. 404–411 . - doi : 10.1016/S0959-440X(03)00099-X . Archivováno z originálu 4. října 2021.
2. ↑ Alexey G. Murzin, Arthur M. Lesk, Cyrus Chothia. Principy určující strukturu β-sheet barelů v proteinech I. Teoretická analýza  (anglicky)  // Journal of Molecular Biology. — 1994-03. — Sv. 236 , iss. 5 . - S. 1369-1381 . - doi : 10.1016/0022-2836(94)90064-7 . Archivováno 25. května 2021.
3. ↑ Alexey G. Murzin, Arthur M. Lesk, Cyrus Chothia. Principy určující strukturu β-sheet barelů v proteinech II. Pozorované struktury  (anglicky)  // Journal of Molecular Biology. — 1994-03. — Sv. 236 , iss. 5 . - S. 1382-1400 . - doi : 10.1016/0022-2836(94)90065-5 . Archivováno 25. května 2021.
4. ↑ Wei-min Liu. Smykové počty proteinových β-barelů: upřesnění definice a statistika 1 1Edited by JM Thornton  //  Journal of Molecular Biology. — 1998-01. — Sv. 275 , iss. 4 . — S. 541–545 . doi : 10.1006 / jmbi.1997.1501 . Archivováno z originálu 14. října 2019.
5. ↑ Steven Hayward, E. James Milner-White. Geometrické principy homomerních β-barelů a β-helixů: Aplikace na modelování amyloidních protofilament: HAYWARD a MILNER-WHITE  (anglicky)  // Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics. — 2017-10. — Sv. 85 , iss. 10 . — S. 1866–1881 . - doi : 10.1002/prot.25341 . Archivováno z originálu 4. srpna 2021.

Další čtení

• Branden, Carl. Úvod do struktury proteinů / Carl Branden, John Tooze. — 2. - New York: Garland Pub., 1999. - ISBN 978-0-8153-2304-4 .
• Michalik M, Orwick-Rydmark M, Habeck M, Alva V, Arnold T, Linke D (2017). "Evolučně konzervovaný glycin-tyrosinový motiv tvoří skládací jádro v proteinech vnější membrány . " PLOS ONE . 12 (8): e0182016. Bibcode : 2017PLoSO..1282016M . doi : 10.1371/journal.pone.0182016 . PMC  5542473 . PMID  28771529 .
• Hayward S, Milner-White EJ (říjen 2017). „Geometrické principy homomerních β-barelů a β-helixů: Aplikace na modelování amyloidních protofilament“ (PDF) . Proteiny . 85 (10): 1866-1881. DOI : 10.1002/prot.25341 . PMID28646497  . _