Krystalizovatelný fragment imunoglobulinu ( anglicky fragment crystallizable region, Fc region , Fc ) je koncová část molekuly imunoglobulinu , která interaguje s Fc receptorem na buněčném povrchu a s některými proteiny komplementového systému . Tato vlastnost umožňuje protilátkám aktivovat imunitní systém. Fc oblast izotypů IgG, IgA a IgD sestává ze dvou identických proteinových fragmentů , v tomto pořadí, druhé a třetí konstantní domény dvou těžkých řetězců; v případě IgM a IgE Fc izotypů obsahuje tři konstantní domény těžkého řetězce ( CH2-4 domény ) v každém polypeptidovém řetězci. [jeden]
Druhá část protilátky se nazývá F ab (z angl. Fragment antigen binding ), a skládá se z variabilních oblastí, které určují specificitu cíle, na který se protilátka váže. Naopak Fc všech protilátek stejné třídy jsou stejné a konstantní. Odtud pochází nesprávné vysvětlení původu termínu F c jako „konstantní oblast fragmentu“.
Fc se váže na různé buněčné receptory a proteiny systému komplementu . Tímto způsobem je dosaženo některých fyziologických účinků imunoglobulinů - opsonizace , lýza buněk , degranulace žírných buněk , bazofilů a eozinofilů .