Plastocyanin je protein obsahující měď zapojený do transportu elektronů z fotosystému II do fotosystému I. Tento monomerní protein, sestávající z 99 aminokyselin ve většině cévnatých rostlin , má molekulovou hmotnost přibližně 10,5 kDa . Je členem plastocyaninové rodiny proteinů vázajících měď .
Při fotosyntéze hraje plastocyanin roli nosiče elektronů z cytochromu f z komplexu cytochromu b 6 / f do P700 + z fotosystému I. Komplex cytochromu b 6 /f a fotosystém I jsou membránově ukotvené proteinové komplexy , jejichž aktivní centra jsou umístěna na luminální straně thylakoidní membrány . Cytochrom f je donor elektronů, zatímco P700 + přijímá elektron z redukovaného plastocyaninu.
Plastocyanin byl první protein obsahující měď, jehož struktura byla dešifrována pomocí rentgenové difrakční analýzy . Jeho terciární struktura je beta barel, který je charakteristický pro proteiny, které se vážou na jiné proteiny [1] . Ačkoli je terciární struktura molekuly plastocyaninu u vyšších rostlin , řas a sinic odlišná , struktura místa vázajícího měď je vysoce konzervovaná. Obvykle ji popisuji jako "deformovanou trigonální pyramidu", jejíž základnu tvoří dva atomy dusíku (N 1 a N 2 ) ze dvou histidinů a atom síry (S 1 ) z cysteinu . Vrchol pyramidy je tvořen atomem síry (S 2 ) z axiálního methioninu . "Zkreslení" nastává podél délky vazby mezi mědí a ligandy obsahujícími síru : vazba Cu-S 1 je kratší (207 pikometrů ) než Cu-S 2 (282 pikometrů). Prodloužená vazba Cu-S 2 destabilizuje Cu II a zvyšuje redoxní potenciál proteinu. Modrá barva proteinu (absorpční pík při 597 nm ) je vysvětlena vlivem vazby Cu-S 1 , kde dochází k přenosu náboje z S pπ na Cu dx 2 -y 2 [2] .
Když je plastocyanin redukován, His - 87 se stává protonovaným s pKa = 4,4. Protonace způsobí, že se oddělí od atomu mědi a vazebné místo se stane plochým trojúhelníkem.
Přestože se povrch molekuly plastocyaninu v blízkosti místa vázajícího měď může lišit, všechny plastocyaniny mají hydrofobní povrch obklopující nepokrytý histidin, který tvoří vazbu s mědí. V rostlinných plastokyaninech jsou kyselé zbytky umístěny na obou stranách vysoce konzervovaného tyrosinu -83. Plastokyaniny z řas a cévnatých rostlin z čeledi celerovitých mají podobné kyselé zbytky, ale od rostlinných plastokyaninů se liší formou – chybí jim 57. a 58. aminokyselinový zbytek. U sinic se distribuce nabitých aminokyselinových zbytků po povrchu proteinu liší od eukaryotických plastocyaninů a jejich struktura může být u různých druhů bakterií velmi odlišná. U mnoha sinic se plastocyanin skládá ze 107 aminokyselinových zbytků. Ačkoli kyselá místa v bakteriích nejsou konzervována, hydrofobní místo je vždy přítomno. Předpokládá se, že jeho funkcí je vázat a rozpoznávat místa jiných proteinů zapojených do procesu přenosu elektronů.
Plastocyanin (Cu 2+ Pc) je redukován cytochromem f :
Cu 2+ Pc + e - → Cu + PcPo redukci se Cu + Pc váže na F podjednotku fotosystému I. P700 + oxiduje Cu + Pc:
Cu + Pc → Cu 2+ Pc + e -Redoxní potenciál plastocyaninu je asi +0,37 V [3] a izoelektrický bod je při pH asi 4 [4] .