Reakční centrum

Reakční centrum  je komplex proteinů, pigmentů a dalších kofaktorů , jejichž interakce zajišťuje reakci přeměny světelné energie na chemickou při fotosyntéze . Reakční centrum přijímá energii buď přímou excitací jedné ze svých molekul, nebo přenosem energie ze světlosběrných komplexů , čímž vzniká řetězec chemických reakcí probíhajících na kofaktorech vázaných na proteiny. Tyto kofaktory jsou molekuly absorbující světlo (také nazývané chromofory nebo pigmenty ), jako je chlorofyl , feofytin a chinony . Energie fotonu se používá ke zvednutí elektronu na vyšší energetickou hladinu . Takto uložená volná energie jde do obnovy řetězce akceptorů elektronů s vyšším redoxním potenciálem .

Všechny fotosyntetické organismy mají reakční centra: zelené rostliny , řasy a mnoho bakterií . Navzdory skutečnosti, že různé druhy jsou odděleny miliardami let evoluce, reakční centra u všech druhů jsou homologní , zatímco komplexy sbírající světlo jsou značně rozmanité. Celkem se rozlišují čtyři hlavní typy reakčních center včetně pigmentů - P 700 (u vyšších rostlin ve fotosystému I ), P 680 (u vyšších rostlin ve fotosystému II ), P 870 (u fialových bakterií ) a P 840 (v zeleném sirné bakterie ). Fotosystémy jsou velké proteinové superkomplexy obklopené mnoha anténami sbírajícími světlo.

Transformace světelné energie na energii separace náboje

Všechny zelené rostliny , řasy a mnoho bakterií mají reakční centra . Nejlépe prozkoumané je reakční centrum bakterie Rhodopseudomonas : bylo to první reakční centrum se zcela dešifrovanou strukturou, což bylo usnadněno absencí velkého množství dalších podjednotek [1] .

Reakční centrum je navrženo tak, aby efektivně absorbovalo energii světla a přeměnilo ji na chemickou formu. Po absorpci energie chlorofyly emitují pár elektronů, které vstupují do ETC.

Podle Einsteinovy ​​kvantové teorie se světlo skládá z malých částic, které nesou části energie - fotony . Pokud je foton s dostatečnou energií pohlcen elektronem, pak se elektron může přesunout na novou energetickou hladinu [2] . Nejstabilnější stav elektronů je na jejich nejnižší energetické úrovni. V tomto stavu elektron zabírá orbital s nejmenším množstvím energie [3] . Vysokoenergetické elektrony se mohou vrátit do původního stavu, stejně jako koule kutálející se po žebříku. Během tohoto procesu elektron ztrácí energii. Právě tento proces se používá v reakčním centru.

Elektronická excitace molekuly chlorofylu a vede ke snížení redoxního potenciálu , to znamená, že molekula snadněji daruje elektrony, což je klíčový faktor při přeměně elektronické excitační energie na chemickou energii. Zelené rostliny mají četné akceptory elektronů uspořádané v elektronovém transportním řetězci , který zahrnuje feofytin , chinon , plastochinon , komplex cytochromu b6f a ferredoxin . Řetězec je ukončen redukcí molekuly NADPH . Průchod elektronu přes elektronový transportní řetězec má za následek čerpání protonů z chloroplastového stromatu do lumen, čímž se vytváří protonový gradient přes thylakoidní membránu, který může buňka použít k syntéze ATP pomocí ATP syntázy . Jak NADPH , tak ATP se používají v Calvinově cyklu pro fixaci uhlíku .

Bakterie

Struktura

Reakční centrum bakteriálního fotosystému
Identifikátory
Pfam PF00124
Interpro IPR000484
PROSITE PDOC00217
SCOP 1 kus
NADRODINĚ 1 kus
TCDB 3.E.2
Dostupné proteinové struktury
Pfam struktur
PNR RCSB PNR ; PDBe ; PDBj
PDB součet 3D model
 Mediální soubory na Wikimedia Commons

Určení struktury bakteriálních reakčních center bylo důležitým krokem k pochopení chemie biologických procesů a asimilace světelné energie. Koncem 60. let minulého století Dan Reed a Roderick Clayton jako první izolovali frakci reakčních center purpurové bakterie Rhodobacter sphaeroides [4] . Krystalovou strukturu poprvé určili v roce 1982 Hartmut Michel , Johann Deisenhofer a Robert Huber [5] , za což dostali v roce 1988 Nobelovu cenu [6] . Tento objev byl zvláště důležitý, protože reakční centrum bakteriálního fotosystému se stalo prvním membránovým komplexem s dešifrovanou strukturou.

Reakční centrum fialových bakterií se skládá ze tří podjednotek. Podjednotky L a M pokrývají lipidovou dvojvrstvu membrány. Jsou si strukturálně podobné, oba mají pět transmembránových alfa helixů , čtyři bakteriochlorofyly b ( BChl-b ) , dva bakteriofeofytin b (BPheo), dva chinony (QA a QB ) a mezi nimi iont železa navázaný na L a M. Podjednotka H, ​​znázorněná zlatem, leží na cytoplazmatické straně plazmatické membrány. Podjednotka cytochromu, která není na obrázku znázorněna, obsahuje čtyři hemy typu c a leží na vnějším povrchu membrány. Přítomnost této podjednotky v bakteriích není nutná. Jádrové podjednotky L a M hrají hlavní roli v práci fotosystému, váží funkční kofaktory a chlorofyly .

Reakční centra různých bakteriálních druhů mohou mít mírně odlišné bakteriochlorofyly a bakteriofeofytiny. Díky této variabilitě se mění spektrum světla, které bakterie absorbují, a to přispívá ke vzniku speciálních fotosyntézních výklenků . Reakční centrum se skládá z dimeru bakteriochlorofylu a, který plní funkci sběru a přenosu energie absorbovaného fotonu, a bakteriofeofytinu, který jako první přijímá elektron a provádí primární separaci nábojů. BChl se strukturou podobá molekule chlorofylu ze zelené rostliny, ale díky nepatrným strukturálním rozdílům má absorpční pík v infračervené oblasti s vlnovou délkou až 1000 nm. Bpheo má téměř stejnou strukturu jako BChl, ale centrální atom hořčíku v něm je nahrazen dvěma protony . Tato substituce vede jak ke změně absorpčního maxima, tak ke snížení redox potenciálu.

Mechanismus

Proces začíná, když je světlo absorbováno dvěma molekulami BChl (dimer) na periplazmatické straně membrány. Tento pár, nazývaný speciální pár , pohlcuje fotony o vlnové délce 870 a 960 nm v závislosti na druhu, a proto se nazývá P 870 (u Rhodobacter sphaeroides ) nebo P 960 ( Rhodopseudomonas viridis ). Po absorpci fotonu na podjednotce L se oddělí náboje a elektron se přenese z Bchl do BPheo. Pigment zůstává kladně nabitý, zatímco BPheo přijímá záporný náboj přeneseného elektronu. Tento proces trvá přibližně 10 px (10 −11 sekund) [1] .

V této fázi se mohou náboje speciální dvojice P 870+ a BPheo- rekombinovat . V tomto případě bude energie vysokoúrovňového elektronu promarněna na teplo. Reakční centrum má několik mechanismů, jak tomuto nežádoucímu procesu zabránit. Návrat elektronu z BPheo - do P 960 + je tedy ve srovnání s jinými reakcemi dosti pomalý. Reakce přenosu elektronů z BPheo - (BPheo - oxidovaná na BPheo) na chinon (Q A ) probíhá mnohem rychleji a P 960 + zase odebírá elektron z hemu z podjednotky cytochromu nad reakčním centrem (P 960 + je snížena na P 960 ).

Vysokoenergetický elektron lokalizovaný na pevně vázané molekule chinonu Q A přechází na molekulu chinonu Q B . Tato molekula je slabě spojena s proteinem a snadno se odtrhne. K úplnému obnovení Q B na QH 2 jsou potřeba dva vysokoenergetické elektrony. V tomto případě jsou z cytoplazmy odebrány dva protony . Redukovaný chinon QH 2 difunduje přes membránu do dalšího proteinového komplexu, komplexu cytochromu bc1 , kde je oxidován. V tomto procesu se redukční potenciál QH2 využívá k pumpování dvou protonů přes membránu do periplazmatického prostoru . Elektrony jsou přenášeny z komplexu bc 1 do malého ve vodě rozpustného proteinu cytochromu c 2 , který je přenáší na podjednotku cytochromu a zajišťuje cyklování transportu elektronů .

Podle podobného principu bylo vybudováno reakční centrum zelených sirných bakterií , které je blízko fotosystému I . Na rozdíl od výše popsaného reakčního centra purpurových bakterií PS zelených sirných bakterií provádí spíše lineární než cyklický transport elektronů, oxiduje sirovodík nebo thiosíran a redukuje ferredoxin .

U zelených sirných bakterií se reakční centrum skládá z pěti podjednotek: PscA-D. Dvě podjednotky PscA dimerizují a společně drží kofaktory (jeden speciální pár P840 , bakteriochlorofyl a a fylochinon na každém PscA a jeden Fx shluk železa a síry mezi nimi), přičemž každá z nich váže jednu kopii PscD a PscC, druhý nese hem. Podjednotka PscB je umístěna ve středu dimeru a spojuje dva shluky železa a síry, které poskytují elektrony ferredoxinu [7][ význam skutečnosti? ] .

Zelené rostliny

Kyslíková fotosyntéza

V roce 1772 provedl chemik Joseph Priestley sérii experimentů s plyny, které se účastní procesů dýchání a spalování. V prvním experimentu zapálil svíčku a umístil ji pod obrácenou nádobu. Po chvíli svíčka zhasla. Potom provedl podobný experiment s myší. Myška zemřela krátce po zhasnutí svíčky. Ukázalo se také, že vzduch lze oživit, pokud se zelené rostliny umístí do vzduchotěsné nádoby, která jim umožní přístup světla. Priestleyho pozorování byla jednou z prvních demonstrací aktivity fotochemických reakčních center.

V roce 1779 provedl Jan Ingenhaus přes 500 experimentů v průběhu čtyř měsíců ve snaze vysvětlit jev, který Priestley objevil. Své objevy zaznamenal v knize s názvem Experimenty na zelenině. Ingenhaus vzal zelené rostliny a ponořil je do průhledné nádoby s vodou. Viděl mnoho bublin stoupajících na povrch z listů rostlin pokaždé, když byla rostlina vystavena světlu. Shromáždil tento plyn a provedl několik experimentů, aby určil jeho chemickou povahu. Experimenty odhalily schopnost plynu obnovit hoření doutnající pochodně, to znamená, že se ukázalo, že jde o kyslík , nebo, jak to nazval Joseph Priestley, „ dephlogistický vzduch“.

V roce 1932 profesor Robert Emerson a student William Arnold použili bleskovou techniku ​​k přesnému měření malého množství kyslíku produkovaného chlorofylem řasy Chlorella . Jejich experimenty prokázaly existenci fotochemického centra. Později Gaffron a Vol vysvětlili výsledky experimentu, když si uvědomili, že energie světla absorbovaného chlorofylem se přenáší do místa [8] , které se nazývalo fotochemické centrum fotosystému II. Tento proces je vlastní sinicím , řasám a zeleným rostlinám [9] .

Fotosystém II

Fotosystém II produkuje dva elektrony určené k redukci NADH + pomocí enzymu ferredoxin-NADP + -reduktázy . Je obsažen v thylakoidních membránách uvnitř chloroplastů , kde v zelených rostlinách probíhá fotosyntéza [10] . Strukturou je pozoruhodně podobná fotochemickému centru purpurových bakterií , což naznačuje existenci společného předka.

Jádro fotosystému II se skládá ze dvou podjednotek, označovaných jako D1 a D2. Tyto dvě podjednotky jsou analogické s podjednotkami L a M bakteriálních fotochemických center . Od podjednotek bakteriálních center se liší přítomností mnoha dalších podjednotek s chlorofyly , což zvyšuje jeho účinnost. Celková reakce ve fotosystému II může být zapsána jako:

,

kde Q je plastochinon a QH2 je  jeho redukovaná forma. Proces redukce chinonu je podobný jako ve fotochemických centrech bakterií . Fotosystém II přijímá elektron z vody fotochemickou oxidací. Vedlejším produktem tohoto procesu je molekulární kyslík a právě díky tomu zelené rostliny obohacují zemskou atmosféru o kyslík . Skutečnost, že kyslík , který zelené rostliny produkují, pochází z vody, poprvé dokázal americký biochemik kanadského původu Martin David Kamen . Ke sledování cesty atomu kyslíku z vody k molekulárnímu kyslíku použil přirozený stabilní izotop kyslíku 18 O. Fotochemická oxidace vody ve fotochemickém centru fotosystému II je katalyzována proteinovým komplexem se čtyřmi ionty manganu .

Stejně jako ve fotochemickém centru bakterií proces začíná absorpcí světla dvojicí molekul chlorofylu. Zelené rostliny využívají spíše chlorofyl a než bakteriochlorofyl a, díky čemuž absorbují světlo s kratší vlnovou délkou. Pár chlorofylů centra fotochemické reakce je často označován podle svého absorpčního maxima jako P 680 [1] . Po absorpci fotonu přechází vysokoenergetický elektron na molekulu feofytinu . Z molekuly feofytinu přechází na dvě molekuly plastochinonu  – jedna pevně připojená, druhá slabě vázaná, podobně jako se to děje v bakteriálních reakčních centrech. Úplná redukce volně vázané molekuly plastochinonu vyžaduje dva vysokoúrovňové elektrony a dva protony ze stromatu .

Fotosystém II se od reakčního centra bakterií liší zdrojem elektronů, které redukují pár molekul chlorofylu a. U bakterií jsou elektrony odebírány z redukované hemové skupiny podjednotky cytochromu nebo z ve vodě rozpustného proteinu cytochromu c2 .

Po dokončení procesu separace náboje zůstává molekula P 680 kladně nabitá. Je to velmi silné oxidační činidlo a odebírá dva elektrony z molekul vody spojených s blízkým manganovým centrem. Kromě čtyř manganových iontů obsahuje toto centrum iont vápníku , chloridový iont a zbytek tyrosinu . Účinnost manganu je dána tím, že má čtyři oxidační stavy: Mn 2+ , Mn 3 + , Mn 4+ a Mn 5+ . Kromě toho se mangan dobře váže na sloučeniny obsahující kyslík, jako je voda.

Absorbováním fotonu P 680 ztrácí elektron a získává kladný náboj. Tento náboj je neutralizován přijetím elektronu z manganového centra. K oxidaci vody jsou potřeba čtyři elektrony. Právě molekuly vody jsou zdrojem elektronů, které redukují dvě molekuly Q na QH 2 . Takové katalytické centrum pro štěpení vody nebylo dosud vytvořeno žádnými umělými metodami.

Fotosystém I

Po opuštění fotosystému II je elektron přenesen do komplexu cytochromu b6f az něj do plastocyaninového proteinu . Plastocyanin difunduje v lumen do dalšího reakčního centra, fotosystému I , a přenáší elektron.

Stejně jako ve fotosystému II a bakteriálním reakčním centru proces začíná párem molekul chlorofylu a , ve kterém dochází k fotoindukované separaci náboje. Tento pár se nazývá P 700 , kde 700 je vlnová délka maximální absorpce molekul chlorofylu. P 700 se nachází ve středu molekuly proteinu. Po separaci náboje je elektron přenesen transportním řetězcem do molekul chlorofylu a , do molekuly chinonu, přes tři 4Fe-4S železo-síra klastry na ferredoxin [11] . Ferredoxin je rozpustný protein obsahující klastr 2Fe-2S koordinovaný čtyřmi cysteinovými zbytky. Kladný náboj zbývající na P 700 je neutralizován elektronovým přenosem elektronů z plastocyaninu . Obecný vzorec pro reakci ve fotosystému I je:

Interakce mezi fotosystémy I a II vytváří tok elektronů z H 2 O do NADP + . Říká se tomu Z-schéma fotosyntézy, protože redoxní diagram cesty přenosu elektronů z P 680 do P 700 vypadá jako písmeno Z [12] .

Viz také

Poznámky

články

  1. ↑ 1 2 3 Biochemistry: Fifth Edition Archived 31. května 2010 na Wayback Machine , kapitola 19.
  2. ↑ Understanding the atom Archived 9. května 2015 na Wayback Machine (2000). Staženo 28. února 2010.
  3. ↑ Arie Uittenbogaard (2005). Kvantová mechanika Archivováno 8. února 2015 na Wayback Machine Retrieved 28. února 2010.
  4. ↑ Reed, D.W., & Clayton, R.K. (1968). Izolace frakce reakčního centra z Rhodopseudomonas spheroides. Biochemical and biophysical research communications , 30 (5), 471-475.
  5. ↑ Rentgenová analýza struktury membránového proteinového komplexu. Mapa elektronové hustoty při rozlišení 3 Angstromy a model chromoforů centra fotosyntetické reakce z Rhodopseudomonas Viridis. Deisenhofer a kol. J.MOL.BIOL. vol:180, pag:385 (1984)
  6. ↑ Nobelova cena za chemii 1988 . Datum přístupu: 7. února 2015. Archivováno z originálu 28. března 2014.
  7. ↑ Hauska G , Schoedl T , Remigy Hervé , Tsiotis G. Reakční centrum zelených sirných bakterií1Věnováno památce Jana Amesze.1  // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetika. - 2001. - říjen ( roč. 1507 , č. 1-3 ). - S. 260-277 . — ISSN 0005-2728 . - doi : 10.1016/S0005-2728(01)00200-6 .
  8. ↑ Mohammad Yunus a kol. (2000). Milníky ve výzkumu fotosyntézy archivovány 24. května 2014 na Wayback Machine . Staženo 28. února 2010.
  9. ↑ Gary E. Kaiser (24. února 2003) Oxygenická fotosyntéza Růst bakterií a mikrobiální metabolismus. Staženo 28. února 2010.
  10. ↑ Chloroplast Archivováno z originálu 3. srpna 2003. (10. srpna 2003) Ultranet biologie
  11. ↑ Džagannáthan, Bhárat; Golbecku, Johne. Fotosyntéza: mikrobiální  (anglicky)  // Encyclopedia of Microbiology 3rd Ed : book. - 2009. - S. 325-341 . - doi : 10.1016/B978-012373944-5.00352-7 .
  12. ↑ Schéma schématu Z fotosyntézy Archivováno 25. června 2014 na Wayback Machine od Rajni Govindjee. Staženo 28. února 2010.

Prameny

Odkazy