Glykosylhydrolázy

Glykosylhydrolázy (nebo glykosidázy ) katalyzují hydrolýzu glykosidických vazeb v molekulách sacharidů , což vede ke dvěma menším molekulám sacharidů. Tyto enzymy se nacházejí v buňkách téměř všech živých organismů . Glykosidázy plní mnoho různých funkcí : odbourávání biomasy (například celulózy a hemicelulózy ), účast na antibakteriální obraně těla (například lysozym ), vývoj patogeneze (např.virové neuraminidázy ), buněčná biosyntéza (například manosidázy zapojené do zrání N - glykosylovaných glykoproteinů ). Glykosidázy spolu s glykosyltransferázami tvoří základ biologického aparátu pro syntézu a destrukci glykosidických vazeb.

Klasifikace

Glykosylhydrolázy jsou v EC 3.2.1 seskupeny jako enzymy, které katalyzují hydrolýzu O- nebo S - glykosidů . Všechny glykosidázy mají EC čísla 3.2.1.x, zatímco x může být od 1 do 165 v závislosti na substrátové specifitě enzymu. Na základě molekulárního mechanismu jimi katalyzované glykosidázové reakce je lze rozdělit do dvou skupin. Zástupci jednoho z nich invertují (invertují) a druhého - zachovávají (zadržují) dvojitou inverzí anomerní konfiguraci substrátu v produktu hydrolytické reakce [1] . Glykosylhydrolázy mohou být také klasifikovány jako exo- nebo endo-působící v závislosti na tom, zda působí na terminální nebo vnitřní monosacharidový zbytek v sacharidovém řetězci. Novější klasifikace glykosylhydroláz jsou založeny na srovnání jejich aminokyselinových sekvencí. Takové klasifikace jsou vysoce prediktivní pro možné biochemické aktivity neprozkoumaných enzymů s nově identifikovanými sekvencemi. Poprvé byla klasifikace všech tehdy známých glykosidázových sekvencí navržena v roce 1991 [2] . Bylo navrženo, aby blízce příbuzné proteiny byly seskupeny do rodin. Následně se evolučně příbuzné rodiny začaly spojovat na vyšší hierarchické úrovni do klanů [3] . Taková dvoustupňová klasifikace je aktuálně dostupná na webu CAZy:

Nedávné studie umožnily na základě dvouúrovňové klasifikace vytvořit víceúrovňovou ( hierarchickou ) klasifikaci glykosylhydroláz a jejich homologů [4] [5] :

Nomenklatura

Většina glykosylhydroláz je pojmenována podle svého hlavního substrátu. Spolu s těmito názvy se často používají také názvy dané sacharidovým zbytkem, který se má odštěpit. Pro řadu glykosylhydroláz se používají triviální názvy. Níže jsou například názvy některých glykosidáz a odpovídající K. F. čísla:

• 4-α-glukanotransferáza ( C.F.2.4.1.25 )
• α-amyláza ( C.F.3.2.1.1 )
• β-amyláza ( E.F. 3.2.1.2 )
• glukoamyláza ( C.F.3.2.1.3 )
• celuláza ( C.F.3.2.1.4 )
• β-xylanáza ( C.F.3.2.1.8 )
• izomaltáza ( C.F.3.2.1.10 )
• chitináza ( C.F.3.2.1.14 )
• lysozym nebo muramidáza ( C.F.3.2.1.17 )
• neuraminidáza ( C.F.3.2.1.18 )
• kyselá α-glukosidáza nebo maltáza ( C.F.3.2.1.20 )
• β-glukosidáza ( C.F.3.2.1.21 )
• α-galaktosidáza nebo melibiáza ( K.F.3.2.1.22 )
• β-galaktosidáza nebo laktáza ( C.F.3.2.1.23 )
• a-manosidáza ( C.F.3.2.1.24 )
• β-fruktosidáza nebo sacharáza nebo invertáza ( C.F.3.2.1.26 )
• trehaláza ( C.F.3.2.1.28 )
• β-glukuronidáza ( C.F.3.2.1.31 )
• amyl-a-1,6-glukosidáza ( E.F. 3.2.1.33 )
• hyaluronidáza ( K.F.3.2.1.35 )
• hyaluronidáza ( K.F.3.2.1.36 )
• pullunáza ( C.F.3.2.1.41 )
• glukocerebrozidáza ( C.F.3.2.1.45 )
• galaktosylceramidáza ( C.F.3.2.1.46 )
• sacharáza ( C.F.3.2.1.48 )
• α-N-acetylgalaktosaminidáza ( C.F.3.2.1.49 )
• α-N-acetylglukosaminidáza ( E.F.3.2.1.50 )
• a-L-fukosidáza ( C.F.3.2.1.51 )
• hexoamidáza ( C.F.3.2.1.52 )
• 1,2-α-L-fukosidáza ( K.F.3.2.1.63 )
• a-L-iduronidáza ( C.F.3.2.1.76 )
• 6-fosfo-β-galaktosidáza ( E.F. 3.2.1.85 )
• 6-fosfo-p-glukosidáza ( E.F. 3.2.1.86 )
• endo-alfa-N-acetylgalaktosaminidáza ( E.F.3.2.1.97 )
• strictosidin-β-glukosidáza ( C.F.3.2.1.105 )
• laktáza ( C.F.3.2.1.108 )
• 1,3-α-L-fukosidáza ( C.F.3.2.1.111 )
• 2-deoxyglukosidáza ( E.F. 3.2.1.112 )
• 1,6-α-L-fukosidáza ( C.F.3.2.1.127 )
• a-glukuronidáza ( C.F.3.2.1.139 )
• thioglukosidáza nebo myrosináza ( K.F.3.2.1.147 )
• β- primeverosidáza ( C.F.3.2.1.149 )
• 1,6-a-D-manosidáza ( C.F.3.2.1.163 )

Poznámky

1. ↑ Sinnott, M. L. Chem. Rev. 1990, 90 , 1171-1202.
2. ↑ Henrissat, B. Biochem. J. 1991, 280 , 309-316.
3. ↑ Henrissat, B., Bairoch, A. Biochem. J. 1996, 316 , 695-696.
4. ↑ Naumoff, DG Proceedings of the Fifth International Conference on Bioinformatics of Genome Regulation and Structure. 2006, 1 , 294-298. . Získáno 17. ledna 2007. Archivováno z originálu 7. října 2006. (neurčitý)
5. ↑ Naumov D.G. Biochemie. 2011, 76 , 764–780. . Získáno 9. června 2011. Archivováno z originálu 31. prosince 2013. (neurčitý)