| pyrrolysin | |
|---|---|
| | |
| Všeobecné | |
| Chem. vzorec | C12H21N3O3 _ _ _ _ _ _ _ |
| Fyzikální vlastnosti | |
| Molární hmotnost | 255,313 g/ mol |
| Klasifikace | |
| Reg. Číslo CAS | 448235-52-7 |
| PubChem | 5460671 |
| ÚSMĚVY | O=C(NCCCC[C@@H](C(=O)O)N)[C@@H]1/N=C\C[C@H]1C |
| InChI | InChI=1S/C12H21N3O3/cl-8-5-7-14-10(8)11(16)15-6-3-2-4-9(13)12(17)18/h7-10H,2- 6,13H2,1H3,(H,15,16)(H,17,18)/t8-,9+,10-/m1/s1ZFOMKMMPBOQKMC-KXUCPTDWSA-N |
| CHEBI | 21860 |
| ChemSpider | 4574156 |
| Údaje jsou založeny na standardních podmínkách (25 °C, 100 kPa), pokud není uvedeno jinak. | |
| Mediální soubory na Wikimedia Commons | |
Pyrrolysin je přirozeně se vyskytující aminokyselina, která je součástí některých enzymů metabolismu metanu v metanogenních archaea . Byl objeven v roce 2002 v aktivním místě enzymu methyltransferázy z archaeona produkujícího metan , Methanosarcina barkeri [1] [2] . U lidí pyrrolysin chybí.
Pyrrolysin obsahuje α- aminoskupinu (která je v biologických podmínkách v protonované formě NH 3 + ), skupinu karboxylových kyselin (která je v biologických podmínkách v deprotonované formě COO ) . Jeho pyrrolinový postranní řetězec je podobný lysinu v zásaditosti a kladném náboji při neutrálním pH .
Pro pyrrolysin IUPAC doporučuje třípísmennou zkratku Pyl a jednopísmennou zkratku O. Může být také nazývána 22. aminokyselinou .
Jak bylo určeno rentgenovou krystalografií [2] a hmotnostní spektrometrií , pyrrolysin je lysin , jehož ϵ-dusík je v peptidové vazbě s (4r, 5r)-4-substituovaným pyrrolin -5-karboxylátem [3] .
Pyrrolysin je syntetizován v přirozeném prostředí spojením dvou molekul L-lysinu . Jedna molekula lysinu se nejprve převede na (R)-3-methyl-D-ornitin, který se poté liguje na druhý lysin . Skupina -NH2 se odstraní, následuje krok cyklizace a dehydratace , čímž se získá L-pyrrolysin [ 4 ] .
Pyrrolysin je kódován kodonem UAG (obvykle stop kodonem ). Je méně často používán než jiné stop kodony , a pokud je nalezen v otevřeném čtecím rámci, je obecně následován jinými stop kodony. Syntéza aminokyselin a jejich začlenění do proteinu je však zprostředkováno biologickým mechanismem kódovaným shlukem genů pylTSBCD [5] .
Vedle shluku genu pro přenos methylové skupiny v archaea Methanosarcina barkeri je gen pylT , který kóduje neobvyklou tRNA s antikodonem CUA . Sousední gen pylS kóduje aminoacyl-tRNA syntetázu třídy II, která připojuje pyrrolysin k tRNA produktu genu pylT . Operon obsahující geny pylT a pylS se také nachází v genomech dalších sekvenovaných členů čeledi Methanosarcinaceae . Homology genů pylS a pylT byly také nalezeny v grampozitivní bakterii Desulfitobacterium hafniense , ačkoli funkce těchto homologů v této bakterii nejsou známy. [6]
Původně se ukázalo, že produkt genu pylT , tRNA s antikodonem (CUA), může být „nabit“ aminokyselinou lysinem pomocí proteinu PylS. Nedávno[ kdy? ] ukázal, že tRNA s antikodonem CUAmůže být „nabita“ lysinem za podmínek in vitro sekvenční interakcí s lysin tRNA syntetázami první a druhé třídy z M. barkeri . Nedávná data ukazují, že k přímému připojení pyrrolysinu k tRNA s antikodonem CUA dochází prostřednictvím proteinového produktu genu pylS . To znamená, že pyrrolysin je 22. aminokyselina geneticky kódovaná. [7]
Další pyrrolinový kruh je obsažen v aktivním místě několika methyltransferáz , kde se předpokládá, že rotuje relativně volně. Předpokládá se, že prstenec se podílí na umístění a zobrazení methylové skupiny methylaminu pro útok korrinoidním kofaktorem . Navrhovaný model spočívá v tom, že sousední zbytek nesoucí karboxylovou kyselinu , glutamát , je protonován a proton pak může být přenesen na dusík iminového kruhu, čímž se uhlík sousedního kruhu podrobí nukleofilní adici s methylaminem. Kladně nabitý dusík , vytvořený touto interakcí, pak může interagovat s deprotonovaným glutamátem , což způsobí posun v orientaci kruhu a vystaví methylovou skupinu odvozenou od methylaminu vazebné štěrbině, kde může interagovat s korrinoidem . Čistý CH 3 + se tedy přenese na atom kobaltu kofaktoru se změnou oxidačního stavu z I na III. Poté se uvolní čpavek methylaminového původu, který obnoví původní imin [2] .
| Aminokyseliny | |
|---|---|
| Standard | |
| nestandardní | |
| viz také | |