Ferredoxiny

Ferredoxiny (z lat.  ferrum  - iron ; zkráceně "Fd") - skupina malých ( 6 - 12 kDa ) rozpustných proteinů obsahujících železo-sirné klastry , které jsou mobilními nosiči elektronů v řadě metabolických procesů. Obvykle přenášejí jeden nebo dva elektrony změnou oxidačního stavu atomů železa.

Termín „ferredoxin“ zavedl D. S. Worton z chemické společnosti DuPont k označení proteinu obsahujícího železo, který Mortenson, Valentine a Carnahan izolovali z anaerobní bakterie Clostridium pasteurianum v roce 1962 [1] [2] . Ve stejném roce Tagawa a Arnon izolovali podobnou bílkovinu z chloroplastů špenátu a pojmenovali ji „chloroplast ferredoxin“ [3] . Tento ferredoxin se účastní cyklického a necyklického transportu elektronů při fotosyntéze . Při necyklickém transportu je ferredoxin posledním akceptorem elektronů a poté je enzymem oxidovánferredoxin-NADP + -reduktáza ( kód KF 1.18.1.2 ), obnovující NADP + .

Mezi další bioorganické elektronové nosiče patří skupiny jako rubredoxiny , cytochromy , plastocyaniny a proteiny strukturně podobné Riske proteinům .

Moderní klasifikace ferredoxinů je založena především na struktuře železo-sirných klastrů a srovnání proteinových sekvencí; zohledňuje se také hodnota redox potenciálu a tvar absorpčního spektra .

Fe 2 S 2 -feredoxiny

Členové rodiny 2Fe-2S ferredoxinů mají základní proteinovou strukturu založenou na principu beta(2)-alfa-beta(2). Patří mezi ně putidaredoxin , terpredoxin a adrenodoxin [4] [5] [6] [7] . Jedná se o proteiny o asi stovce aminokyselin se čtyřmi konzervovanými cysteinovými zbytky , ke kterým je připojen klastr 2Fe-2S. Stejná konzervovaná doména se nachází v řadě enzymů a vícedoménových proteinů, jako je aldehydoxidoreduktáza (na N-konci), xantinoxidáza (N-konec), ftalátdioxygenáza (C-konec), v železo-sirném proteinu z sukcinátu dehydrogenáza (N-konec) a methanmonooxygenáza (N-konec). konec).

Rostlinné ferredoxiny

Poprvé byla tato skupina proteinů nalezena v chloroplastové membráně, podle které dostala své jméno. Jsou charakteristické pro rostliny a účastní se transportu elektronů v ETC fotosyntézy . Ve stromatu chloroplastů plní ferredoxin dvě hlavní funkce: v necyklickém toku elektronů přijímá elektron z železito-sírového shluku F B , který je obsažen ve fotosystému I , načež jej přenáší k obnově NADP + popř . vrací elektron zpět do elektronového transportního řetězce během cyklického toku. Redukovaný ferredoxin v chloroplastech se používá k obnově:

1. oxidovaný nikotinamid adenindinukleotid fosfát (NADP +) - za účasti ferredoxin-NADP + -reduktázy (FNR),
2. dusitanů na amonný - za účasti dusitan reduktázy ,
3. sulfit na sulfid - za účasti sulfit reduktázy ,
4. v reakci glutamin  + 2-oxoglutarát  → 2-glutamát  - za účasti glutamátsyntázy .

V bakteriálním hydroxylačním dehydrogenázovém systému, který oxiduje aromáty, se používají jako intermediární elektronové nosiče mezi flavoproteinreduktázou a oxygenázou.

Thioredoxinům podobné ferredoxiny

Ferredoxin Fe 2 S 2 z Clostridium pasteurianum ( Cp 2FeFd) byl zařazen do nové rodiny proteinů na základě jeho primární struktury, spektroskopických vlastností jeho železno-sírového shluku a jedinečné schopnosti nahradit dva ligující se cysteiny zbytky. Ačkoli fyziologická úloha tohoto ferredoxinu zůstává nejasná, zdá se, že specificky interaguje s proteinovou dusíkatou molybdenu a železa . Byly objeveny a prozkoumány homologní ferredoxiny z Azotobacter vinelandii ( Av 2FeFdI) a Aquifex aeolicus ( Aa Fd). Pro ferredoxin Aa Fd byla získána krystalická struktura: ukázalo se, že existuje ve formě dimeru . Prostorová struktura samotného monomeru Aa Fd se liší od ostatních Fe2S2 - ferredoxinů . Jeho záhyb patří do třídy α+β: čtyři β-listy a dva α-helixy tvoří jednu z variant thioredoxinového záhybu.

Adrenoxinům podobné ferredoxiny

Adrenoxin (adrenální ferredoxin) se vyskytuje u všech savců, včetně lidí. Lidská verze tohoto proteinu je běžně označována jako "ferredoxin-1". Do této skupiny patří adrenoxin, putidaredoxin a terpredoxin. Jedná se o rozpustné proteiny Fe 2 S 2 , které hrají roli jednoelektronových nosičů. Adrenoxin se účastní mitochondriálního systému, kde přenáší elektron z ferredoxin-NADP+ reduktázy na membránově umístěný cytochrom P450 . U bakterií putidaredoxin a terpredoxin přenášejí elektrony mezi jejich příslušnou ferredoxin reduktázou závislou na NADPH a rozpustným cytochromem P450. Přesná funkce ostatních členů této rodiny není jasná, ačkoli se ukázalo, že ferredoxin z E. coli ( Escherichia coli ) se podílí na biogenezi Fe-S klastrů. Navzdory nízké podobnosti primární struktury adrenoxinu podobných a rostlinných ferredoxinů mají oba typy proteinů podobnou terciární strukturu a prostorové skládání.

V lidském těle se ferredoxin-1 podílí na syntéze hormonů štítné žlázy. Kromě toho přenáší elektrony z adrenoxinreduktázy na cytochrom P450, který odštěpuje postranní řetězec cholesterolu . Ferredoxin-1 je schopen se vázat na kovy a proteiny. Je snadno detekovatelný v mitochondriální matrici .

Fe 4 S 4 - a Fe 3 S 4 -feredoxiny

Ferredoxiny obsahující klastry Fe 4 S 4 a Fe 3 S 4 jsou charakteristické pro bakterie. Ferredoxiny s klastrem [Fe 4 S 4 ] se dělí na nízkopotenciální (bakteriální typ) a vysokopotenciální ferredoxiny . Nízko- a vysokopotenciální ferredoxiny jsou propojeny následujícím schématem redoxních reakcí:

U nízkopotenciálních ferredoxinů může být formální oxidační stav iontů železa [2Fe 3+ , 2Fe 2+ ] a [1Fe 3+ , 3Fe 2+ ], zatímco u vysokopotenciálních může být [3Fe 3+ , 1Fe 2+ ] nebo [2Fe 3+ , 2Fe 2+ ].

Ferredoxiny bakteriálního typu

Patří mezi ně Fe 4 S 4 -ferredoxiny nacházející se v bakteriích. Tuto skupinu lze dále rozdělit na podskupiny na základě primární struktury proteinu . Většina zástupců této skupiny obsahuje alespoň jednu konzervovanou doménu čtyř cysteinových zbytků , které vážou klastr [Fe 4 S 4 ]. U Pyrococcus furiosus ve Fe4S4 - ferredoxinu je jeden z těchto konzervativních cysteinových zbytků nahrazen zbytkem kyseliny asparagové .

Během evoluce ferredoxinů bakteriálního typu docházelo k mnohonásobným duplikacím , transpozicím a genovým fúzím, což vedlo k proteinům s několika shluky železa a síry najednou. V některých bakteriálních ferredoxinech ztratily domény duplikace genu jeden nebo více konzervovaných serinových zbytků. Takové domény buď ztratily schopnost vázat klastry železo-síra, nebo se vážou na [Fe 3 S 4 ] [9] nebo tvoří struktury se dvěma klastry [10] .

Terciární struktura je známá pro řadu jednoklastrových a dvouklastrových členů této skupiny . Jejich záhyb patří do třídy α+β se dvěma až sedmi α-helixy a čtyřmi β-listy, které tvoří strukturu podobnou beta-soudku a vyčnívající smyčku se třemi proximálními cysteinovými ligandy shluku železo-síra.

Vysokopotenciální železo-sírové proteiny

Vysokopotenciální železo-sírové proteiny  jsou unikátní rodinou ferredoxinů s Fe 4 S 4 klastrem , které se účastní anaerobních elektronových transportních řetězců. Některé z nich mají redoxní potenciál vyšší než kterýkoli jiný protein se shlukem železo-síra (např. redoxní potenciál proteinu z Rhodopila globiformis je přibližně 450 mV ) [11] . U jednotlivých zástupců je známa terciální struktura: jejich kladení patří do třídy α + β. Stejně jako ostatní bakteriální ferredoxiny má jejich shluk [Fe 4 S 4 ] krychlovou strukturu a je vázán na protein prostřednictvím čtyř cysteinových zbytků.

Lidské proteiny z rodiny ferredoxinů

• 2Fe-2S: AOX1 , FDX1 , FDX1L , NDUFS1 , SDHB , XDH ;
• 4Fe-4S: ABCE1 , DPYD , NDUFS8 .

Poznámky

1. ↑ Mortenson LE, Valentine RC, Carnahan JE Faktor přenosu elektronů z Clostridium pasteurianum  (Rom.)  // Biochem. Biophys. Res. komunální.. - 1962. - Iunie ( díl 7 ). - str. 448-452 . - doi : 10.1016/0006-291X(62)90333-9 . — PMID 14476372 .
2. ↑ Valentine RC Bakteriální ferredoxin   // Recenze mikrobiologie a molekulární biologie : deník. — Americká společnost pro mikrobiologii, 1964. - prosinec ( sv. 28 ). - str. 497-517 . — PMID 14244728 .
3. ↑ Tagawa K., Arnon D.I. Ferredoxiny jako nosiče elektronů ve fotosyntéze a v biologické výrobě a spotřebě plynného vodíku  //  Nature : journal. - 1962. - srpen ( roč. 195 , č. 4841 ). - str. 537-543 . - doi : 10.1038/195537a0 . — . — PMID 14039612 .
4. ↑ Jouanneau Y., Armengaud J., Sainz G., Sieker LC Krystalizace a předběžná rentgenová difrakční analýza [2Fe-2S]ferredoxinu (FdVI) z Rhodobacter capsulatus  //  Acta Crystallogr. D : deník. - 2001. - Sv. 57 , č. Pt 2 . - S. 301-303 . - doi : 10.1107/S0907444900017832 . — PMID 11173487 .
5. ↑ Sevrioukova IF Redox-dependentní strukturní reorganizace v Putidaredoxinu, obratlovci [2Fe-2S] Ferredoxin z Pseudomonas putida  //  J. Mol. Biol. : deník. - 2005. - Sv. 347 , č.p. 3 . - S. 607-621 . - doi : 10.1016/j.jmb.2005.01.047 . — PMID 15755454 .
6. ↑ Pochapsky TC, Mo H., Pochapsky SS Model pro strukturu roztoku oxidovaného terpredoxinu, Fe2S2 ferredoxinu z Pseudomonas  //  Biochemistry : journal. - 1999. - Sv. 38 , č. 17 . - S. 5666-5675 . - doi : 10.1021/bi983063r . — PMID 10220356 .
7. ↑ Ruterjans H., Beilke D., Weiss R., Lohr F., Priistovsek P., Hannemann F., Bernhardt R. Nový mechanismus transportu elektronů v systémech mitochondriálních steroidních hydroxyláz založených na strukturálních změnách při redukci adrenodoxinu  . )  / / Biochemie : časopis. - 2002. - Sv. 41 , č. 25 . - str. 7969-7978 . - doi : 10.1021/bi0160361 . — PMID 12069587 .
8. ↑ PDB 3P1M ; Chaikuad A., Johansson, C., Krojer, T., Yue, WW, Phillips, C., Bray, JE, Pike, ACW, Muniz, JRC, Vollmar, M., Weigelt, J., Arrowsmith, CH, Edwards , AM, Bountra, C., Kavanagh, K., Oppermann, U. Krystalová struktura lidského ferredoxinu-1 (FDX1) v komplexu s klastrem železa a síry  //  Bude publikováno: časopis. - 2010. - doi : 10.2210/pdb3p1m/pdb .
9. ↑ Fukuyama K., Matsubara H., Katsube Y., Tsukihara T. Struktura [4Fe-4S] ferredoxinu z Bacillus thermoproteolyticus rafinovaného při rozlišení 2,3 Á. Strukturální srovnání bakteriálních ferredoxinů  (anglicky)  // J. Mol. Biol. : deník. - 1989. - Sv. 210 , č.p. 2 . - str. 383-398 . - doi : 10.1016/0022-2836(89)90338-0 . — PMID 2600971 .
10. ↑ Sieker LC, Meyer J., Moulis JM, Fanchon E., Duee ED, Vicat J. Rafinovaná krystalová struktura 2[4Fe-4S] ferredoxinu z Clostridium acidurici při rozlišení 1,84 Á  //  J. Mol. Biol. : deník. - 1994. - Sv. 243 , č.p. 4 . - str. 683-695 . - doi : 10.1016/0022-2836(94)90041-8 . — PMID 7966291 .
11. ↑ Ambler RP , Meyer TE , Kamen MD Aminokyselinová sekvence ferredoxinu s vysokým redoxním potenciálem (HiPIP) z fialové fototrofní bakterie Rhodopila globiformis, která má nejvyšší známý redoxní potenciál ve své třídě.  (anglicky)  // Archivy biochemie a biofyziky. - 1993. - Sv. 306, č.p. 1 . - S. 215-222. - doi : 10.1006/abbi.1993.1503 . — PMID 8215406 .

Literatura

• Mokronosov A. T., Gavrilenko V. F., Zhigalova T. V. Fotosyntéza. Fyziologicko-ekologické a biochemické aspekty / ed. I. P. Ermáková. — 2. vyd., opraveno. a další .. - M . : Ediční středisko "Akademie", 2006. - 448 s. — ISBN 5-7695-2757-9 .

Slovníky a encyklopedie	Velká Katalánština Skvělý norský Velký Rus Britannica (online) Brockhaus